Biochemical and biophysical research communications · 1994
Structural basis of SH2 domain mutations in X-linked agammaglobulinemia.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Vihinen M, Nilsson L, Smith C I
Аннотация
The three-dimensional structure of Bruton's agammaglobulinemia tyrosine kinase (Btk) SH2 domain was modeled based on v-Src. Btk SH2 is presumably very related to the other SH2 structures consisting of two beta-sheets surrounded by two alpha-helices, with a well conserved hydrophobic core and phoshotyrosyl peptide binding site. The model was used to predict the recognition sequence of the target protein, which probably is YEXI/L. Mutations in the Btk sequence can cause the human disease X-linked agammaglobulinemia and reasons for the disease in Btk SH2 mutations were inferred from the model.
Предметные рубрики MeSH
Agammaglobulinaemia Tyrosine KinaseAgammaglobulinemiaAmino Acid SequenceBinding SitesConserved SequenceCrystallography, X-RayDNA Transposable ElementsHumansModels, MolecularMolecular Sequence DataOncogene Protein pp60(v-src)PhosphotyrosinePoint MutationProtein Structure, SecondaryProtein-Tyrosine KinasesSequence DeletionTyrosineX Chromosome