MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1002/anie.201206561

Медицинская библиотека · Angewandte Chemie (International ed. in English) · 2012

Discovery of a novel aggregation domain in the huntingtin protein: implications for the mechanisms of Htt aggregation and toxicity.

Wang Zhe-Ming, Lashuel Hilal A

СтатьяПеревод пока не подготовлен

Аннотация

Aggravating aggregation: an N-terminal domain that is in close proximity to the polyQ domain in the huntingtin protein, htt105-138, is shown to be highly aggregation prone. Potential cross-talk between this domain and the polyQ region may play a central role in regulating the aggregation and toxicity of Htt-N-terminal fragments.

Для цитирования: Wang Zhe-Ming, Lashuel Hilal A. Discovery of a novel aggregation domain in the huntingtin protein: implications for the mechanisms of Htt aggregation and toxicity.. Angewandte Chemie (International ed. in English). 2012. DOI: 10.1002/anie.201206561.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.