MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1039/d1cc02956h

Медицинская библиотека · Chemical communications (Cambridge, England) · 2021

SARS-CoV-2 Mpro inhibition by a zinc ion: structural features and hints for drug design.

Grifagni Deborah, Calderone Vito, Giuntini Stefano, Cantini Francesca, Fragai Marco, Banci Lucia

СтатьяПеревод пока не подготовлен

Аннотация

Structural data on the SARS-CoV-2 main protease in complex with a zinc-containing organic inhibitor are already present in the literature and gave hints on the presence of a zinc binding site involving the catalytically relevant cysteine and histidine residues. In this paper, the structural basis of ionic zinc binding to the SARS-CoV-2 main protease has been elucidated by X-ray crystallography. The zinc binding affinity and its ability to inhibit the SARS-CoV-2 main protease have been investigated. These findings provide solid ground for the design of potent and selective metal-conjugated inhibitors of the SARS-CoV-2 main protease.

Для цитирования: Grifagni Deborah, Calderone Vito, Giuntini Stefano, Cantini Francesca, Fragai Marco, Banci Lucia. SARS-CoV-2 Mpro inhibition by a zinc ion: structural features and hints for drug design.. Chemical communications (Cambridge, England). 2021. DOI: 10.1039/d1cc02956h.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.