The Journal of endocrinology · 1996
Characterization of 17 beta-hydroxysteroid dehydrogenase IV.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Carstensen J F, Tesdorpf J G, Kaufmann M, Markus M M, Husen B, Leenders F, Jakob F, de Launoit Y, Adamski J
Аннотация
17 beta-Hydroxysteroid dehydrogenase (17 beta-HSD) IV is coded by 2.9 kb mRNA translated to an 80 kDa protein which is N-terminally cleaved to a 32 kDa enzyme. The 17 beta-HSD IV is dedicated to steroid inactivation and reveals only 25% amino acid similarity with 17 beta-HSD I-III enzymes. Despite five Asn-Xaa-Ser/Thr (Xaa = unspecified amino acid) sites in the 80 kDa protein the enzyme is not glycosylated. The porcine 32 kDa 17 beta-HSD IV forms dimers of 75 kDa. The highest 17 beta-HSD IV mRNA expression and specific activities are found in liver and kidney followed by ovary and testes. In porcine gonads the immunofluorescence assigned the 17 beta-HSD IV to granulosa cells and to Leydig and Sertoli cells. As shown by the treatment with phorbol-myristate-acetate in vitamin D-differentiated monocytic leukemia THP1 cells, steroid synthesis and inactivation are regulated differentially by the protein kinase C pathway: an increase in aromatase is accompanied by a decrease in 17 beta-HSD IV mRNA levels.