Nature communications · 2022
XPC-PARP complexes engage the chromatin remodeler ALC1 to catalyze global genome DNA damage repair.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка NIH: внешняя программаНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Blessing Charlotte, Apelt Katja, van den Heuvel Diana, Gonzalez-Leal Claudia, Rother Magdalena B, van der Woude Melanie, González-Prieto Román, Yifrach Adi, Parnas Avital, Shah Rashmi G, Kuo Tia Tyrsett, Boer Daphne E C, Cai Jin, Kragten Angela, Kim Hyun-Suk, Schärer Orlando D, Vertegaal Alfred C O, Shah Girish M, Adar Sheera, Lans Hannes, van Attikum Haico, Ladurner Andreas G, Luijsterburg Martijn S
Аннотация
Cells employ global genome nucleotide excision repair (GGR) to eliminate a broad spectrum of DNA lesions, including those induced by UV light. The lesion-recognition factor XPC initiates repair of helix-destabilizing DNA lesions, but binds poorly to lesions such as CPDs that do not destabilize DNA. How difficult-to-repair lesions are detected in chromatin is unknown. Here, we identify the poly-(ADP-ribose) polymerases PARP1 and PARP2 as constitutive interactors of XPC. Their interaction results in the XPC-stimulated synthesis of poly-(ADP-ribose) (PAR) by PARP1 at UV lesions, which in turn enables the recruitment and activation of the PAR-regulated chromatin remodeler ALC1. PARP2, on the other hand, modulates the retention of ALC1 at DNA damage sites. Notably, ALC1 mediates chromatin expansion at UV-induced DNA lesions, leading to the timely clearing of CPD lesions. Thus, we reveal how chromatin containing difficult-to-repair DNA lesions is primed for repair, providing insight into mechanisms of chromatin plasticity during GGR.