The Journal of laboratory and clinical medicine · 1980
Enhanced stability of erythrocyte-entrapped glucocerebrosidase activity.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Humphreys J D, Ihler G
Аннотация
The stability of free glucocerebrosidase activity has been compared with the stability of glucocerebrosidase entrapped in hemolyzed, resealed erythrocytes. Encapsulation markedly stabilizes the enzyme, partly by providing an environment with a high protein concentration. In addition, in the presence of glucose, enzyme activity and GSH content remain constant, but in its absence, enzyme activity and GSH levels fall, indicating the existance of an additional, metabolically linked protective mechanism. Since the free enzyme is inactivated by p-CMB and is protected by DTT, it is likely that GSH generated by the pentose phosphate pathway protects essential sulfhydryl groups of glucocerebrosidase.