MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1021/ja801594s

Медицинская библиотека · Journal of the American Chemical Society · 2008

Antiparallel arrangement of the helices of vesicle-bound alpha-synuclein.

Drescher Malte, Veldhuis Gertjan, van Rooijen Bart D, Milikisyants Sergey, Subramaniam Vinod, Huber Martina

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод пока не подготовлен

Аннотация

alpha-Synuclein (alphaS) is the main component of Lewy bodies from Parkinson's disease. That alphaS binds to membranes is known, but the conformation it adopts is still unclear. Pulsed EPR on doubly spin-labeled variants of alphaS sheds light on the most likely structure. For alphaS bound to vesicles large enough to accommodate also the extended conformation, an antiparallel helix conformation is found. This suggests that the bent structure shown is the preferred conformation of alphaS on membranes.

Для цитирования: Drescher Malte, Veldhuis Gertjan, van Rooijen Bart D, Milikisyants Sergey, Subramaniam Vinod, Huber Martina. Antiparallel arrangement of the helices of vesicle-bound alpha-synuclein.. Journal of the American Chemical Society. 2008. DOI: 10.1021/ja801594s.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.