Growth regulation · 1995
IGFBP-3 and IGFBP-5 association with endothelial cells: role of C-terminal heparin binding domain.
СтатьяПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Booth B A, Boes M, Andress D L, Dake B L, Kiefer M C, Maack C, Linhardt R J, Bar K, Caldwell E E, Weiler J
Аннотация
IGFBP-3 and IGFBP-5, but not the other 4 IGF binding proteins, specifically bound to endothelial cell (EC) monolayers. Charged compounds, such as heparin and heparan sulfate, competed for this binding. Of the 6 IGFBPs, IGFBP-3 and IGFBP-5 had the greatest heparin affinity. Peptides of 18 amino acids were synthesized, corresponding to a common basic region of IGFBP-3 (P3), IGFBP-5 and IGFBP-6 (P6) which contained a heparin binding sequence. P3 and P6 inhibited IGFBP-3 and -5 binding to endothelial cell monolayers and the peptides bound directly to EC extracellular matrix. This suggested that the C-terminal basic segment of IGFBP-3/-5 is important for the association of the binding protein with the EC monolayer.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceAnimalsBinding SitesBinding, CompetitiveCarrier ProteinsCattleChloratesChromatographyEndothelium, VascularExtracellular MatrixGlycosaminoglycansGlycosylationHeparinHeparin LyaseHeparan SulfateInsulin-Like Growth Factor Binding Protein 5Insulin-Like Growth Factor Binding ProteinsMolecular Sequence DataPeptide FragmentsPolysaccharide-LyasesProtaminesSulfates