Journal of cell science · 2014
The SMN Tudor SIM-like domain is key to SmD1 and coilin interactions and to Cajal body biogenesis.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tapia Olga, Lafarga Vanesa, Bengoechea Rocio, Palanca Ana, Lafarga Miguel, Berciano María T
Аннотация
Cajal bodies (CBs) are nuclear organelles involved in the maturation of spliceosomal small nuclear ribonucleoproteins (snRNPs). They concentrate coilin, snRNPs and the survival motor neuron protein (SMN). Dysfunction of CB assembly occurs in spinal muscular atrophy (SMA). Here, we demonstrate that SMN is a SUMO1 target that has a small ubiquitin-related modifier (SUMO)-interacting motif (SIM)-like motif in the Tudor domain. The expression of SIM-like mutant constructs abolishes the interaction of SMN with the spliceosomal SmD1 (also known as SNRPD1), severely decreases SMN-coilin interaction and prevents CB assembly. Accordingly, the SMN SIM-like-mediated interactions are important for CB biogenesis and their dysfunction can be involved in SMA pathophysiology.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceCoiled BodiesHEK293 CellsHumansHydrophobic and Hydrophilic InteractionsMCF-7 CellsMolecular Sequence DataNuclear ProteinsProtein Interaction Domains and MotifsProtein MultimerizationProtein Structure, SecondaryProtein TransportSUMO-1 ProteinSpliceosomesSumoylationSurvival of Motor Neuron 1 ProteinsnRNP Core Proteins