Protein science : a publication of the Protein Society · 2005
Prediction of aggregation rate and aggregation-prone segments in polypeptide sequences.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tartaglia Gian Gaetano, Cavalli Andrea, Pellarin Riccardo, Caflisch Amedeo
Аннотация
The reliable identification of beta-aggregating stretches in protein sequences is essential for the development of therapeutic agents for Alzheimer's and Parkinson's diseases, as well as other pathological conditions associated with protein deposition. Here, a model based on physicochemical properties and computational design of beta-aggregating peptide sequences is shown to be able to predict the aggregation rate over a large set of natural polypeptide sequences. Furthermore, the model identifies aggregation-prone fragments within proteins and predicts the parallel or anti-parallel beta-sheet organization in fibrils. The model recognizes different beta-aggregating segments in mammalian and nonmammalian prion proteins, providing insights into the species barrier for the transmission of the prion disease.