EMBO reports · 2009
Helicobacter pylori CagA activates NF-kappaB by targeting TAK1 for TRAF6-mediated Lys 63 ubiquitination.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lamb Acacia, Yang Xiao-Dong, Tsang Ying-Hung N, Li Jiang-Dong, Higashi Hideaki, Hatakeyama Masanori, Peek Richard M, Blanke Steven R, Chen Lin-Feng
Аннотация
Helicobacter pylori-initiated chronic gastritis is characterized by the cag pathogenicity island-dependent upregulation of proinflammatory cytokines, which is largely mediated by the transcription factor nuclear factor (NF)-kappaB. However, the cag pathogenicity island-encoded proteins and cellular signalling molecules that are involved in H. pylori-induced NF-kappaB activation and inflammatory response remain unclear. Here, we show that H. pylori virulence factor CagA and host protein transforming growth factor-beta-activated kinase 1 (TAK1) are essential for H. pylori-induced activation of NF-kappaB. CagA physically associates with TAK1 and enhances its activity and TAK1-induced NF-kappaB activation through the tumour necrosis factor receptor-associated factor 6-mediated, Lys 63-linked ubiquitination of TAK1. These findings show that polyubiquitination of TAK1 regulates the activation of NF-kappaB, which in turn is used by H. pylori CagA for the H. pylori-induced inflammatory response.