The EMBO journal · 2002
Assisted RNP assembly: SMN and PRMT5 complexes cooperate in the formation of spliceosomal UsnRNPs.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Meister Gunter, Fischer Utz
Аннотация
Although spliceosomal Sm proteins can assemble spontaneously onto UsnRNA in vitro, this process requires assisting factors in vivo. SMN, the protein involved in spinal muscular atrophy, is part of a complex that contains the Sm proteins and serves as a critical factor for this reaction. Here, we have reconstituted the SMN-dependent assembly of UsnRNPs in vitro. We demonstrate that the SMN complex is necessary and sufficient for the assembly reaction. The PRMT5 complex, previously implicated in methylation and storage of Sm proteins, interacts with the SMN complex and enhances its activity in an ATP-dependent manner. These data uncover the SMN-PRMT5 complex as a functional entity that promotes the assisted assembly of spliceosomal UsnRNPs, and potentially other, RNA-protein complexes.
Предметные рубрики MeSH
AnimalsBlotting, WesternCyclic AMP Response Element-Binding ProteinHeLa CellsHumansMicroinjectionsNerve Tissue ProteinsPrecipitin TestsProtein BindingProtein MethyltransferasesProtein-Arginine N-MethyltransferasesRNA-Binding ProteinsRibonucleoproteins, Small NuclearSMN Complex ProteinsSpliceosomesXenopus laevis