MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1107/s1744309107033702

Медицинская библиотека · Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications · 2007

Crystallization and preliminary X-ray analysis of an arabinoxylan arabinofuranohydrolase from Bacillus subtilis.

Vandermarliere Elien, Bourgois Tine M, Van Campenhout Steven, Strelkov Sergei V, Volckaert Guido, Delcour Jan A, Courtin Christophe M, Rabijns Anja

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод пока не подготовлен

Аннотация

Arabinoxylan arabinofuranohydrolases (AXH) are alpha-L-arabinofuranosidases (EC 3.2.1.55) that specifically hydrolyse the glycosidic bond between arabinofuranosyl substituents and xylopyranosyl residues from arabinoxylan, hence their name. In this study, the crystallization and preliminary X-ray analysis of the AXH from Bacillus subtilis, a glycoside hydrolase belonging to family 43, is described. Purified recombinant AXH crystallized in the orthorhombic space group P2(1)2(1)2(1), with unit-cell parameters a = 68.7, b = 73.7, c = 106.5 A. X-ray diffraction data were collected to a resolution of 1.55 A.

Для цитирования: Vandermarliere Elien, Bourgois Tine M, Van Campenhout Steven, Strelkov Sergei V, Volckaert Guido, Delcour Jan A, Courtin Christophe M, Rabijns Anja. Crystallization and preliminary X-ray analysis of an arabinoxylan arabinofuranohydrolase from Bacillus subtilis.. Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications. 2007. DOI: 10.1107/s1744309107033702.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.