The Journal of biological chemistry · 2002
Bcl-2, via its BH4 domain, blocks apoptotic signaling mediated by mitochondrial Ras.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Denis Gerald V, Yu Qiang, Ma Peihong, Deeds Linda, Faller Douglas V, Chen Chang-Yan
Аннотация
Bcl-2 protects cells against Ras-mediated apoptosis; this protection coincides with its binding to Ras. However, the protection mechanism has remained enigmatic. Here, we demonstrate that, upon apoptotic stimulation, newly synthesized Bcl-2 redistributes to mitochondria, interacts there with activated Ras, and blocks Ras-mediated apoptotic signaling. We also show, by employing bcl-2 mutants, that the BH4 domain of Bcl-2 binds to Ras and regulates its anti-apoptotic activity. Experiments with a C-terminal-truncated Ras or a farnesyltransferase inhibitor demonstrate that the CAAX motif of Ras is essential for apoptotic signaling and Bcl-2 association. The results indicate a potential mechanism by which Bcl-2 protects cells against Ras-mediated apoptotic signaling.