Journal of ocular pharmacology and therapeutics : the official journal of the Association for Ocular Pharmacology and Therapeutics · 1998
Binding of CGRP analogs and their effect on adenylate cyclase activity in porcine iris-ciliary body.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Heino P, Oksala O, Palkama A, Valo T, Vihavainen S, Koskinen A, Uusitalo H
Аннотация
The structure-activity relationship of the calcitonin gene-related peptide (CGRP) in the porcine iris-ciliary body was studied using different CGRP analogs. The receptor binding affinity is located mainly in the carboxyterminal end of the CGRP peptide while the ability to stimulate adenylate cyclase (AC) enzyme is mainly in the aminoterminal end of the peptide. The binding of CGRP analogs was also found to be temperature-dependent. Changes in the alpha-helical region or in the beta-turn, as well as replacements of threonine-4, asparagine-25 or asparagine-26, reduce the binding affinity already at +4 degrees C. Truncated aminoterminus, changes in the loop region between cysteines 2 and 7, and especially in threonine 6, have for their part an important role in maintaining AC-stimulating activity.