The Journal of experimental medicine · 1995
Fas-activated serine/threonine kinase (FAST) phosphorylates TIA-1 during Fas-mediated apoptosis.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tian Q, Taupin J, Elledge S, Robertson M, Anderson P
Аннотация
We have identified a serine/threonine kinase that is rapidly activated during Fas-mediated apoptosis. Fas-activated serine/threonine kinase (FAST) is phosphorylated on serine and threonine residues in Jurkat cells. In response to Fas ligation, it is rapidly dephosphorylated and concomitantly activated to phosphorylate TIA-1, a nuclear RNA-binding protein that has been implicated as an effector of apoptosis. Phosphorylation of TIA-1 precedes the onset of DNA fragmentation, suggesting a role in signaling downstream events in the apoptotic program. Our results introduce Fast and TIA-1 as components of a molecular cascade involved in signaling Fas-mediated apoptosis.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceAntigens, SurfaceApoptosisConsensus SequenceDNA, ComplementaryHumansLeukemia-Lymphoma, Adult T-CellMembrane ProteinsMolecular Sequence DataPhosphorylationPoly(A)-Binding ProteinsProtein Processing, Post-TranslationalProtein Serine-Threonine KinasesProteinsRNA-Binding ProteinsSequence AlignmentSequence Homology, Amino AcidT-Cell Intracellular Antigen-1Tumor Cells, Culturedfas Receptor