Current eye research · 1989
Purification of aldehyde oxidase from bovine ciliary body.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Shimada S, Mishima H K, Nikaido H, Kitamura S, Tatsumi K
Аннотация
Ocular aldehyde oxidase was purified for the first time from bovine ciliary body cytosol by ammonium sulfate fractionation and successive HPLC using DEAE anion-exchange and hydroxyapatite columns. The purified enzyme was homogeneous by the criterion of sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight of the enzyme was estimated to be about 150,000 by electrophoresis and to be about 300,000 by gel filtration HPLC on a TSK gel G3000SWXL column, indicating that the enzyme consists of two subunits with the same molecular weight. On the other hand, nicotinamide N-oxide reductase activity was associated with aldehyde oxidase activity throughout the purification steps of the latter enzyme. This fact indicated that nicotinamide N-oxide reductase activity of the ciliary body cytosol is due to aldehyde oxidase present in the tissue preparation.