Virology · 1990
Interaction of Epstein-Barr viral (EBV) origin of replication (oriP) with EBNA-1 and cellular anti-EBNA-1 proteins.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wen L T, Lai P K, Bradley G, Tanaka A, Nonoyama M
Аннотация
We have previously shown that 12-O-tetradecanoylphorbol-13-acetate (TPA) which activates expression of the latent genome of the Epstein-Barr virus (EBV) in Burkitt lymphoma cells induces the synthesis of two cellular anti-EBNA-1 competitor proteins, anti-EBNA-1.1 and anti-EBNA-1.2. Both anti-EBNA-1 proteins can uncouple the specific binding of the EBNA-1 to the region required for EBV plasmid maintenance (oriP). Here, we show by DNase I footprinting that the binding sites on oriP for the EBNA-1 and the anti-EBNA-1 proteins were indistinguishable. The proteins bound to the 30-bp tandem repeats of the oriP. Glycerol-gradient centrifugation and gel retardation assay revealed that a 60-kDa protein formed the anti-EBNA-1.1-DNA complex and a 40-kDa protein formed the anti-EBNA-1.2-DNA complex.