Investigative ophthalmology & visual science · 1983
Partial purification of cathepsin B in the bovine ciliary body and iris.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Hayasaka S, Shiono T, Hara S, Fukuyo T
Аннотация
Cathepsin B in the bovine ciliary body and iris was studied biochemically using alpha-N-benzoyl-D,L-arginine-2-naphthylamide as substrate. The enzyme was purified to 210-fold from the autolyzed extract. The partially purified enzyme had a pH optimum at 6.0 and a molecular weight of 27,000. The apparent Km value for the substrate was 1.6 mM. The enzyme was activated by disodium ethylenediamine tetraacetate, cysteine, and dithiothreitol. The enzyme activity was inhibited strongly by leupeptin and partially by hyaluronate and chondroitin sulfate A.