Biulleten' eksperimental'noi biologii i meditsiny · 1977
[Electrophoretic study of muscle extracts of low ionic strength].
Сравнительное исследованиеАннотация на английскомСтатьяНазвание и аннотация: Оригинал на русском
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lebedeva N A, Solov'ev A L, Efimova L F, Ivanov I I
Аннотация
The method of Na-dodecylsulfate electrophoresis in polyacrylamide gel demonstrated that the so-called tonoactomyosin of smooth muscles extracted from the muscle homogenate with salt media of low ionic power represented a complicated protein system into whose composition there was included a heavy myosin chain with the mol wt of 210000, premyosin subunit with the mol wt of 230000, actin, and, possibly, a number of other proteins. The extracts of low ionic power possessed Mg2+ and Ca2+ activated by ATP-ase activity. The premyosin subunit was also revealed in the extracts of low ionic power from the skeletal muscle homogenates. It is supposed that premyosin subunit was included into the enzymatic system responsible for the ATP-asic properties of the extracts of low ionic power from the homogenates of different types of muscles.