Science (New York, N.Y.) · 2026
Natural product biosynthesis by guanidine prenyltransferases in plants and bacteria.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Kolling Dominik, Konzok Katharina, Taser Daghan, Jentsch Tom, Schwoerer Svenja, Struwe Henry, Bültemeier Arne, Freiberg Jonas, Witte Claus-Peter, Franke Jakob, Luzhetskyy Andriy, Kirschning Andreas, Rudorf Sophia, Koehnke Jesko
Аннотация
Guanidine exists almost exclusively as a resonance-stabilized cation, making its direct enzymatic functionalization challenging. We identified the cyanobacterial enzyme NosH, which catalyzes direct prenyl transfer to free guanidine. Structural and mechanistic analyses revealed guanidine activation by a two-aspartate clamp coupled to prenyl-donor binding through a distinct catalytic architecture. Guided by these features, we identified a large family of guanidine prenyltransferases across bacteria and plants. Plant enzymes produced guanidine alkaloids such as galegine in vitro and heterologous expression of a plant ortholog in Nicotiana benthamiana produced galegine in planta, providing a direct enzymatic link to plant-specialized metabolism.