Cell reports · 2026
Butyrophilin 3A1 engages the CDR2δ loop of the Vγ9Vδ2+ T cell receptor.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Fulford Thomas S, Rigau Marc, Yang Jasmine Z, Ruan Zheng, Singgih Kezia Christilla, Soliman Caroline, Redmond Samuel J, Zhang Tina, Koay Hui-Fern, Ma Xianqiang, Zhang Yonghui, Gherardin Nicholas A, Godfrey Dale I, Uldrich Adam P
Аннотация
Phosphoantigen (pAg) recognition by Vγ9Vδ2+ T cells plays a critical role in immunity to pathogens and cancer. The butyrophilin (BTN) family of molecules have emerged as key regulators of γδ T cells; however, the underlying mechanisms remain unclear. Here, we demonstrate an interaction between BTN3A1 and Vγ9Vδ2+ T cell receptor (TCR) in a cell-free assay, confirming that BTN3A1 is a direct ligand for the Vγ9Vδ2+ TCR. Furthermore, immobilized recombinant BTN2A1 plus BTN3A1 extracellular domains are sufficient to activate Vδ2+ T cells. Finally, we show that intracellular pAg accumulation can modulate binding of Vγ9Vδ2+ TCR in a BTN3A1-dependent manner, indicating the important role of TCR binding to BTN3A1 in pAg recognition. These data confirm that BTN3A1, in conjunction with BTN2A1, is a direct ligand for Vγ9Vδ2+ TCR, providing the key interactions required for pAg recognition.