It was originally shown [10] that urease retains its enzymatic activity when adsorbed at bare mercury and solid amalgam surfaces. However th … ng (CPS) we show that the exposure of surface-attached urease to negative potentials results in the protein unfolding. The extent of the unfolding depends upon the amount of time for which the protein is exposed to negative potentials, and at very short times this unfolding can be avoided. At thiol-modified Hg surfaces the protein is less vulnerable to the effects …
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
von Willebrand Factor is a mechano-sensitive protein circulating in blood that mediates platelet adhesion to subendothelial collagen and platelet aggregation at high shear rates. Its hemostatic function and thrombogenic effect, as well as susceptibility to enzymatic cleavage, are regulated by a conformational change from a collapsed globular state to a stretched state. Therefore, it is essential to account for the conformation of the vWF multimers when modeling vWF-mediated thrombosis or vWF degradation. We introduce a continuum model of vWF unfolding that is developed within the framework of
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The effect of protein aggregates on the aggregation of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) during unfolding and refolding has been studied. The aggregation of GAPDH follows a sigmoid course. The presence of protein aggregates increases the aggregation rate during unfolding and refolding of GAPDH but does not change the extent of aggregation and the final renaturation yield. It is suggested that protein aggregates function as seeds for aggregation via hydrophobic interaction with only GAPDH folding intermediates destined to aggregate and do not affect the distribution between pat
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Cardiotoxin analogue III (CTX III) isolated from the venom of the Taiwan Cobra (Naja naja atra) is a small molecular weight, all beta-sheet protein, cross-linked by four disulfide bridges. The unfolding and refolding mechanisms of CTX III have been examined by monitoring the reversible conversion of the native and scrambled species. It is found that, in the presence of a denaturant (urea/guanidinium hydrochloride) and a thiol catalyst, CTX III forms a mixture of scrambled species by shuffling its four native disulfide bonds. Complete unfolding of CTX III can be achieved using either 3.0-4.0 M
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
SARS-CoV-2 virus and other pathogenic microbes are transmitted to the environment through contacting surfaces, which need to be sterilized for the prevention of COVID-19 and related diseases. In this study, a prototype of a cost-effective sterilization box is developed to disinfect small items. The box utilizes ultra violet (UV) radiation with heat. For performance assessment, two studies were performed. First, IgG (glycoprotein, a model protein similar to that of spike glycoprotein of SARS-COV-2) was incubated under UV and heat sterilization. An incubation with UV at 70 °C for 15 min was foun
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Jacalin, the jackfruit seed lectin, exhibits high specificity for the tumor-specific T-antigen and is used in various biomedical and biotechnological applications. Here, we report biophysical studies on the thermal unfolding of jacalin and the effect of pH and temperature on its secondary structure. Differential scanning calorimetric (DSC) studies revealed that native jacalin unfolds at ∼60 °C and that carbohydrate binding stabilizes the protein structure. Circular dichroism spectroscopic studies indicated that the secondary structure of jacalin remains mostly unaffected over pH 2.0-9.0, where
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Attachment invasion locus (Ail) protein of Yersinia pestis is a crucial outer membrane protein for host invasion and determines bacterial survival within the host. Despite its importance in pathogenicity, surprisingly little is known on Ail biophysical properties. We investigate the contribution of micelle concentrations and interface tryptophans on the Ail β-barrel refolding and unfolding processes. Our results reveal that barrel folding is surprisingly independent of micelle amounts, but proceeds through an on-pathway intermediate that requires the interface W42 for cooperative barrel refold
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Peptide and antibody therapeutics are increasingly central to modern drug development, yet their formulation remains challenged by intrinsic instabilities and aggregation tendencies. In this work, we study the thermal stability of an IgG4 monoclonal antibody (mAb) in the presence of l-arginine and NaCl by combining experimental analysis with a Kirkwood-Buff theoretical framework. The antibody exhibits multistate unfolding transitions, allowing us to disentangle cosolute effects on both conformational and colloidal stability. Our results reveal a dual and concentration-dependent role of cosolut
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The inherited disorder oculocutaneous albinism type 1 (OCA1) is caused by mutations in the TYR gene encoding tyrosinase (Tyr), an enzyme essential to producing pigments throughout the human body. The intramelanosomal domain of Tyr consists of the cysteine-rich and tyrosinase catalytic subdomains, which are essential for enzymatic activity. In protein unfolding, the roles of these subdomains are not well established. Here, we performed six molecular dynamics simulations at room temperature for Tyr and OCA1-related mutant variants P406L and R402Q intramelanosomal domains. The proteins were simul…
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The endoplasmic reticulum (ER) is the site of synthesis and folding of secretory and membrane bound proteins. The capacity of the ER to process proteins is limited and the accumulation of unfolded and misfolded proteins can lead to ER stress which has been associated with a wide range of diseases including cancer. In this review we initially provide an overview of our current understanding of how cells respond to ER stress at the molecular level and the key players involved in mediating the unfolded protein response (UPR). We review the evidence suggesting that the ER stress response could be
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Aminoacyl-tRNA synthetases play an important role in catalyzing the first step in protein synthesis by attaching the appropriate amino acid to its cognate tRNA which then transported to the growing polypeptide chain. Asparaginyl-tRNA Synthetase (AsnRS) from Brugia malayi, Leishmania major, Thermus thermophilus, Trypanosoma brucei have been shown to play an important role in survival and pathogenesis. Entamoeba histolytica (Ehis) is an anaerobic eukaryotic pathogen that infects the large intestines of humans. It is a major cause of dysentery and has the potential to cause life-threa
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
An anthrax sub-unit vaccine, comprising recombinant Protective Antigen (rPA83) and aluminium hydroxide adjuvant (Alhydrogel®) is currently being developed. Here, a series of biophysical techniques have been applied to free and adjuvant bound antigen. Limited proteolysis and fluorescence identified no changes in rPA83 tertiary structure following binding to Alhydrogel and the bound rPA83 retained two structurally important calcium ions. For adsorbed rPA83, differential scanning calorimetry revealed a small reduction in unfolding temperature but a large decrease in unfolding enthalpy whilst urea
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Heat shock proteins 90 (Hsp90) are chaperones that promote the proper folding of other proteins under high temperature stress situations. Hsp90s are highly conserved and ubiquitous proteins, and in mammalian cells, they are localized in the cytoplasm, endoplasmic reticulum, and mitochondria. Cytoplasmic Hsp90 are named Hsp90α and Hsp90β and differ mainly in their expression pattern: Hsp90α is expressed under stress conditions, while Hsp90β is a constitutive protein. Structurally, both share the same characteristics by presenting three well-conserved domains, one of which, the N-terminal domain
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
RATIONALE: A large number of studies have shown that the production of aberrant and deleterious copper zinc superoxide dismutase (SOD1) species is closely related to amyotrophic lateral sclerosis (ALS). Therefore, it is of great significance to screen effective inhibitors of misfolding and aggregation of SOD1 for treating ALS disease.
METHODS: The interaction between flavanone compounds with apo-SOD1was investigated using native electrospray ion mobility mass spectrometry (native ESI-IM-MS). Binding affinities of ligands were compared using native MS, ESI-MS/MS, collision-induced unfolding, a
Оценочное исследованиеСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Neurodegenerative diseases share the fact that they derive from altered proteins that undergo an unfolding process followed by formation of β-structures and a pathological tendency to self-aggregate in neuronal cells. This is a characteristic of tau protein in Alzheimer's disease and several tauopathies associated with tau unfolding, α-synuclein in Parkinson's disease, and huntingtin in Huntington disease. Usually, the self-aggregation products are toxic to these cells, and toxicity spreads all over different brain areas. We have postulated that these protein unfolding events are the molecular…
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Comparison of the conformational stability of an O(6)-methylguanine-DNA methyltransferase (MGMT) from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus kodakaraensis strain KOD1 (Tk-MGMT), and its mesophilic counterpart C-terminal Ada protein from Escherichia coli (Ec-AdaC) was performed in order to obtain information about the relationship between thermal stability and other factors, such as thermodynamic parameters, thermodynamic stability and other unfolding conditions. Tk-MGMT unfolded at Tm = 98.6 degrees C, which was 54.8 degrees C higher than the unfolding temperature of Ec-AdaC. The maximum
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Measuring the strength of binding of low molecular weight ligands to a target protein is a significant challenge to fragment-based drug discovery that must be solved. Thermal shift assays are uniquely suited for this purpose, due to the thermodynamic effects of a ligand on protein thermal stability. We show here how to implement a thermal shift assay, describing the basic features and analysis of the protein unfolding data. We then describe in detail the effects of a ligand on the observed stability of the protein to produce a shift in stability. The anatomy of ligand-induced thermal shift dat…
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
De novo protein design often produces thermostable proteins that denature above 100°C, which complicates the analysis of their stability. Thermostable proteins can be unfolded by combined chemical and thermal denaturation followed by global analysis of multiple melting curves. Here, we have developed CheMelt, a new online tool for global analysis of unfolding data via an intuitive graphical user interface. We use nanoscale differential scanning fluorimetry followed by CheMelt data analysis to dissect the combined thermal and chemical denaturation of 35 de novo designed protein binders. Thirtee
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Borrelia burgdorferi, the Lyme disease spirochete, possesses a surface protein, VlsE (variable major protein-like sequence, expressed), that … orimetry involved two transitions: oligomer-to-monomer conversion (around 40 degrees C) followed by protein unfolding (55 +/- 1 degrees C). Chemical denaturation monitored by far-UV circular dichroism (20 degrees C, pH 7) sensed only polypeptide unfolding and took place in a single transition (Delta G(U)(H(2)O) = 23 +/- 2 kJ/mol). VlsE did not adopt a native struct …
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Metal cofactors are critical centers for different biochemical processes of metalloproteins, and often, this metal coordination renders additional structural stability. In this study, we explore the additional stability conferred by the copper ion on azurin by analyzing both the apo and holo forms using temperature replica exchange molecular dynamics (REMD) data. We find a 14 K decrease in denaturation temperature for apo (406 K) azurin relative to that of holo (420 K), indicating a copper ion-induced additional thermal stability for holo azurin. The unfolding of apo azurin begins with the mel
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
MedElevator
Войти в исследования