Plasma membrane-induced protein folding and conformational transitions play a central role in cellular homeostasis. Several transmembrane proteins are folded in the complex lipid milieu to acquire a specific structure and function. Bacterial pore forming toxins (PFTs) are proteins expressed by a large class of pathogenic bacteria that exploit the plasma membrane environment to efficiently undergo secondary structure changes, oligomerize, and form transmembrane pores. Unregulated pore formation causes ion imbalance, leading to cell death and infection. Determining the free energy landscape of t
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Angiogenesis is a complex, step-wise process of new vessel formation that is involved in both normal embryonic development as well as postnatal pathological processes, such as cancer, cardiovascular disease, and diabetes. Aberrant blood vessel growth, also known as neovascularization, in the retina and the choroid is a major cause of vision loss in severe eye diseases, such as diabetic retinopathy, age-related macular degeneration, retinopathy of prematurity, and central and branch retinal vein occlusion. Yet, retinal neovascularization is causally and dynamically associated with vasodegenerat
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Unfolded protein response (UPR) is a cellular adaptive response which functions to reduce stress caused by misfolded proteins in the endoplasmic reticulum (ER). We and others have previously shown that infection with hepatitis C virus (HCV) or expression of the viral proteins can trigger the UPR. HCV is a single-stranded positive-sense RNA virus causing chronic diseases in humans. Its genome encodes two envelope proteins E1 and E2 that mature in the ER to form non-covalently bound native complex and disulphide-bonded aggregates. Apart from the ER targeting proteins, cytosolic forms have been d
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Eukaryotic cells have three different mechanisms to deal with the accumulation of unfolded proteins in the endoplasmic reticulum: (1) In cells in which unfolded polypeptides accumulate, translation initiation is inhibited to prevent further accumulation of unfolded proteins. (2) Expression of proteins involved in polypeptide folding is strongly enhanced by a process called the Unfolded Protein Response (UPR). (3) Proteins missing the proper tertiary structure are degraded by the ER-Associated protein Degradation (ERAD) mechanism. Recent studies in S. cerevisiae have shown that the processes of
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
PURPOSE OF REVIEW: To survive the proteotoxic and oxidative stress that are prototypical of rapidly multiplying cells, cancer cells must successfully navigate two existential threats: the danger of protein misfolding in the endoplasmic reticulum and the peril of iron-catalyzed peroxidation of membrane lipids. Over the past few decades, the cellular responses to these pressures have been studied independently. This review underscores emerging evidence coupling two erstwhile distinct cellular processes: (i) the unfolded protein response (UPR) that acts as a guardian of proteostasis and a crucial
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The unfolded protein response (UPR) is a fundamental stress pathway coopted in cancer, and it is thought to drive adaptation, tumor progression, and therapeutic resistance. While the analysis of 'single-effector' biomarkers within the tumor microenvironment often fails to capture its spatial, temporal, and cellular complexity, recent advances in high-resolution spatial transcriptomics and single-cell multiomics may enable a shift from static readouts toward more comprehensive multigene UPR signatures. This could help resolve proteostatic heterogeneity at unprecedented resolution. In this revie
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bronchopulmonary dysplasia (BPD) is a prevalent chronic lung disease in preterm infants, characterized by impaired alveolarization and abnormal vascular development. Growing evidence indicates that endoplasmic reticulum stress (ERS) and the unfolded protein response (UPR) are closely involved in the pathogenesis of BPD. Under hyperoxic conditions, excessive reactive oxygen species promote protein misfolding and accumulation within the endoplasmic reticulum, leading to activation of the three major UPR branches-IRE1, PERK, and ATF6. Dysregulation of these pathways contributes to lung injury and
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Diabetic retinopathy (DR) and Alzheimer's disease (AD) are progressive neurodegenerative disorders affecting the eye and the brain, respectively. Despite targeting different organs, they share common molecular mechanisms. A central process connecting these conditions is the unfolded protein response (UPR), which maintains protein homeostasis in the endoplasmic reticulum (ER). Dysregulation of UPR pathways, particularly the IRE1-XBP1 and PERK-eIF2α pathways, can lead to inflammation, oxidative stress, and neurodegeneration. While the IRE1-XBP1 pathway regulates protein folding and inflammatory
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Activating transcription factor 6 (ATF6), an important signaling molecule in unfolded protein response (UPR), plays a role in the pathogenesis of several diseases, including diseases such as congenital retinal disease, liver fibrosis and ankylosing spondylitis. After endoplasmic reticulum stress (ERS), ATF6 is activated after separation from binding immunoglobulin protein (GRP78/BiP) in the endoplasmic reticulum (ER) and transported to the Golgi apparatus to be hydrolyzed by site 1 and site 2 proteases into ATF6 fragments, which localize to the nucleus and regulate the transcription and expres
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Cholestatic liver diseases are a major source of morbidity and mortality that can progress to end-stage liver disease and hyperbilirubinemia is a hallmark of cholestasis. There are few effective medical therapies for primary biliary cholangitis, primary sclerosing cholangitis and other cholestatic liver diseases, in part, due to our incomplete understanding of the pathogenesis of cholestatic liver injury. The hepatic unfolded protein response (UPR) is an adaptive cellular response to endoplasmic reticulum stress that is important in the pathogenesis of many liver diseases and recen
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
RESEARCH QUESTION: Endoplasmic reticulum stress (ERS) is caused by the accumulation of the misfolded or unfolded proteins in the endoplasmic reticulum and induces the unfolded protein response (UPR). Peritoneal fluid is important in the pathogenesis of endometriosis. In this study, the role of UPR associated with ERS in endometriosis, and peritoneal fluid, were investigated.
DESIGN: Normal, eutopic and ectopic endometrium tissues were divided into menstrual cycle phases, and endometrial stromal cells (ESC) were treated with 10-20% concentration of control peritoneal fluid and peritoneal fluid
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Many FDA-approved anti-cancer therapies, targeted toward a wide array of molecular targets and signaling networks, have been demonstrated to activate the unfolded protein response (UPR). Despite a critical role for UPR signaling in the apoptotic execution of cancer cells by many of these compounds, the authors are currently unaware of any instance whereby a cancer drug was developed with the UPR as the intended target. With the essential role of the UPR as a driving force in the genesis and maintenance of the malignant phenotype, a great number of pre-clinical studies have surged into the medi
Поиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein folding in the endoplasmic reticulum (ER) is an essential cell function. To safeguard this process in the face of environmental threats and internal stressors, cells mount an evolutionarily conserved response known as the unfolded protein response (UPR). Invading pathogens induce cellular stress that impacts protein folding, thus the UPR is well situated to sense danger and contribute to immune responses. Cytokines (inflammatory cytokines and interferons) critically mediate host defense against pathogens, but when aberrantly produced, may also drive pathologic inflammation. The UPR inf
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Perturbations of the physiological status of the endoplasmic reticulum (ER) trigger a specific response known as the ER stress response or unfolded protein response (UPR). In mammalian cells, the UPR is mediated by three ER transmembrane proteins (IRE1, PERK and ATF6) which activate three signaling cascades to restore ER homeostasis. In recent years, a cross-talk between UPR, inflammatory and microbial sensing pathways has been elucidated. Pathogen infection can lead to UPR activation; moreover, several pathogens subvert the UPR to promote their survival and replication. While the UPR in viral
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The objective of this study was to determine the expression of classic bone markers and unfolded protein response (UPR) signaling factors through MC3T3-E1 cells exposed to varying concentrations of fluoride. Excessive fluoride exposure caused the skeletal disease. During this process, osteoblasts played a critical role in the advanced skeletal fluorosis. Recent literature showed that endoplasmic reticulum (ER) stress and UPR were involved in numerous aspects of bone biology. Our results indicated that co-exposure of low-dose fluoride and mineral induction medium stimulated the expression of al
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Primary open angle glaucoma (POAG) is a common late-onset neurodegenerative disease. Ocular hypertension represents a major risk factor, but POAG etiology remains poorly understood. Some cases of early-onset congenital glaucoma and adult POAG are linked to mutations in myocilin, a secreted protein of poorly defined function. Transgenic overexpression of myocilin in Drosophila and experiments in mice and human populations implicate the unfolded protein response (UPR) in the pathogenesis of glaucoma. We postulate that compromised ability of the UPR to eliminate misfolded mutant or damaged protei
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The unfolded protein response (UPR) is a stress response activated upon disturbed homeostasis in the endoplasmic reticulum (ER). Previously, we reported that the activation of the UPR closely correlates with the presence of phosphorylated tau (p-tau) in Alzheimer's disease (AD). As well as increased presence of intracellular p-tau, AD brains are characterized by extracellular deposits of β amyloid (Aβ). Recent in vitro studies have shown that Aβ can induce ER stress and activation of the UPR. The aim of the present study is to investigate UPR activation in sporadic tauopathies like progressive
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Cancer cells in poorly vascularized solid tumors are constantly or intermittently exposed to stressful microenvironments, including glucose deprivation, hypoxia, and other forms of nutrient starvation. These tumor-specific conditions, especially glucose deprivation, activate a signaling pathway called the unfolded protein response (UPR), which enhances cell survival by induction of the stress proteins. We have established a screening method to discover anticancer agents that could preferentially inhibit tumor cell viability under glucose-deprived conditions. Here we identify arctigenin (ARC-G)
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
More than any other neuron, olfactory sensory neurons are exposed to environmental insults. Surprisingly, their only documented response to damaging stress is apoptosis and subsequent replacement by new neurons. However, they expressed unfolded protein response genes, a transcriptionally regulated defense mechanism activated by many types of insults. The unfolded protein response transcripts Xbp1, spliced Xbp1, Chop (Ddit3), and BiP (Hspa5) were decreased when external access of stressors was reduced by blocking a nostril (naris occlusion). These transcripts and Nrf2 (Nfe2l2) were increased by
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The fasciculation and elongation protein Zeta 1 (FEZ1) is the mammalian orthologue of the Caenorhabditis elegans protein UNC-76, which is necessary for axon growth. Human FEZ1 interacts with Protein Kinase C (PKC) and several regulatory proteins involved in functions ranging from microtubule associated transport to transcriptional regulation. Theoretical prediction, circular dichroism, fluorescence spectroscopy, and limited proteolysis of recombinant FEZ1 suggest that it contains disordered regions, especially in its N-terminal region, and that it may belong to the group of natively unfolded p
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
MedElevator
Войти в исследования