MedElevator Войти в исследования
Открытая медицинская библиотека

Результаты поиска

Медицинские публикации, первоисточники и полные тексты.
Для клинического вопроса, нового знания и следующего исследования.

Ищем по исходному запросу. Уточняем медицинские термины для поиска на других языках…

Результаты поиска

5 549 публикаций

Поиск: 28 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 1 154 с найденным полным текстом
Выберите статьи для научной работыПосле входа — выбор статей и сборка документа

Topical recombinant human type III collagen for atopic dermatitis: Evaluation of efficacy and safety.

Recombinant human type III collagen (rhCol III) is a non-animal-derived, biomimetic protein with notable regenerative potential. Nevertheless, its therapeutic efficacy in chronic inflammatory skin conditions such as atopic dermatitis (AD) remains insufficiently explored. This study aimed to evaluate the efficacy and safety of rhCol III as a topical therapeutic agent for AD. Utilizing an ovalbumin (OVA)-induced murine model of AD, topical application of rhCol III substantially ameliorated skin lesions, reduced scratching behavior and epidermal thickening, and suppressed mast cell infiltration a

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 42603647Открыть статью

Marfan syndrome: absence of type I or III collagen structural defects in 25 patients.

The structure and metabolism of type I and III collagens were studied in fibroblast cultures and dermis from 25 unrelated patients including 23 with typical Marfan syndrome and two infants with a very severe clinical form of this syndrome. Electrophoretic analysis of collagen alpha-chains, as well as one- and two-dimensional electrophoresis of collagen cyanogen bromide peptides, failed to show any evidence of primary structure defects or overmodification of lysine residues in these collagens. The proportion of hydroxylated prolyl residues in isolated alpha 1(I) chains was also normal. There wa

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 2116553Открыть статью

Mutations in fibrillar collagens (types I, II, III, and XI), fibril-associated collagen (type IX), and network-forming collagen (type X) cause a spectrum of diseases of bone, cartilage, and blood vessels.

This review summarizes the data on 278 different mutations found to date in the genes for types I, II, III, IX, X, and XI collagens from 317 apparently unrelated patients. A majority (217 mutations; 78% of the total) of the mutations are single-base and either change the codon of a critical amino acid (63%), or lead to abnormal RNA splicing (13%). Most of the amino acid substitutions are those of a bulkier amino acid for the obligatory glycine of the repeating-Gly-X-Y-sequence of the collagen triple helix (155; 56%). Altogether, 26 different mutations (9.4% of the mutations) occur in more than

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 9101290Открыть статью

Efficient expression of full-length triple-helix recombinant type III collagen in Pichia pastoris.

Type III collagen (COL3A1) is a significant fibrillar collagen abundant in vascular and cutaneous tissues, playing vital roles in wound healing and tissue repair. The growing demand for COL3A1 in biomedical and cosmetic applications has driven the development of recombinant production systems. In this study, we established a Pichia pastoris platform for the secretory expression of full-length human COL3A1. First, we tested and compared two strategies to promote the formation of a triple-helix structure: co-expression of prolyl 4-hydroxylase (P4H) and fusion with the C-terminal trimerization do

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 42405275Открыть статью

Secretion-based production of prolyl-hydroxylated human type III collagen in scalable Physcomitrella photobioreactors.

Scalable moss bioreactors enable the production of high-quality recombinant prolyl-hydroxylated human collagen without heterologous P4H expression, offering a sustainable and vegan alternative to conventional collagens derived from animals. Collagens are structural proteins of the extracellular matrix essential for skin elasticity and integrity. They are widely used in dietary supplements and cosmetics. Conventional collagens of animal origin raise concerns regarding ethics, safety, and sustainability. As a vegan alternative, we report on the production of a 30 kDa prolyl-hydroxylated human co

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 41604015Открыть статью

Acute decompensation boosts hepatic collagen type III deposition and deteriorates experimental and human cirrhosis.

Patients with end-stage liver disease develop acute decompensation (AD) episodes, which become more frequent and might develop into acute-on-chronic liver failure (ACLF). However, it remains unknown how AD induces acceleration of liver disease. We hypothesized that remodeling of collagen type III plays a role in the acceleration of liver cirrhosis after AD and analyzed its formation (Pro-C3) and degradation (matrix metalloproteinase-degraded type III collagen [C3M]) markers in animal models and human disease. Bile duct ligation induced different stages of liver fibrosis in rats. Fibrosis devel…

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 29404528Открыть статью

Increased type III and V collagen expression in human corpora lutea in early pregnancy.

OBJECTIVE: To investigate the possible involvement of collagen in the characteristic structure and function of human corpora lutea (CL), type V collagen expression was determined in the CL tissues during the menstrual cycle and early pregnancy. DESIGN: In vitro experiment. SETTING: Department of Obstetrics and Gynecology, Wakayama Medical University, Wakayama, Japan. PATIENT(S): Regulatory cycling women and pregnant women with ovarian tumor and ectopic pregnancy who underwent adnexectomy. INTERVENTION(S): Composition of the various types of collagen in human CL was analyzed by sodium dodec

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 17118369Открыть статью

A Gly238Ser substitution in the alpha 2 chain of type I collagen results in osteogenesis imperfecta type III.

In general, osteogenesis imperfecta (brittle bone disease) is caused by heterozygous mutations in the genes encoding the alpha 1 or alpha 2 chains of type I collagen (COL1A1 and COL1A2, respectively). In this study we screened these genes in a proband presenting with the severe form (type III) of osteogenesis imperfecta for mutations which might result in the phenotype. Single-strand conformation polymorphism mapping analysis was used to identify a region suspected of harbouring the mutation and subsequent sequence analysis revealed a heterozygous G to A transition in the alpha 2(I) gene of ty

Клинический случайСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 7860070Открыть статью

Targeted proteomic approach for quantification of collagen type I and type III in formalin-fixed paraffin-embedded tissue.

Collagen is the most abundant protein in mammals and a major structural component of the extracellular matrix (ECM). Changes to ECM composition occur as a result of numerous physiological and pathophysiological causes, and a common means to evaluate these changes is the collagen 3 (Col3) to collagen 1 (Col1) ratio. Current methods to measure the Col3/1 ratio suffer from a lack of specificity and often under- or over-estimate collagen composition and quantity. This manuscript presents a targeted liquid chromatography tandem mass spectrometry (LC-MS/MS) method for quantification of Col3 and Col1

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 39090134Открыть статью

Detection of type III collagen in skin fibroblasts from patients with Ehlers-Danlos syndrome type IV by immunofluorescence.

Immunofluorescence showed that cultured skin fibroblasts from 15 out of 17 patients with Ehlers-Danlos syndrome type IV retained abnormal amounts of type III collagen within the cytoplasm. This was not shown by fibroblasts from normal subjects or from patients with other inherited connective tissue diseases. The diagnosis of Ehlers-Danlos syndrome type IV may be facilitated by this finding.

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 3277658Открыть статью

The first case of lipoprotein glomerulopathy complicated with collagen type III glomerulopathy and literature review.

Lipoprotein glomerulopathy (LPG) is a rare autosomal dominant kidney disease caused by pathogenic mutations in the APOE gene. Collagen type III glomerulopathy (CG) is a sporadic condition in adults characterized by abnormal accumulation of type III collagen in the subendothelial space and mesangium of the glomerulus. We report the first case of both LPG and CG in a 21-year-old male. A search of the literature found no confirmed reports of these two concomitant nephropathies. The patient presented with hypertension, proteinuria, hematuria and hyperlipidemia. Renal pathology showed lipid vacuole…

Клинический случайОбзорСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 36370330Открыть статью

Collagen Type III and VI Remodeling Biomarkers Are Associated with Kidney Fibrosis in Lupus Nephritis.

BACKGROUND: Lupus nephritis (LN) occurs in <40% of patients with SLE. Reliable biomarkers of kidney damage are needed to identify patients with SLE at risk of developing LN to improve screening, treat the disease earlier, and halt progression to kidney failure. Novel biomarkers of extracellular matrix remodeling were evaluated as markers of kidney fibrosis and disease activity in patients with LN. METHODS: Biomarkers of the interstitial collagen type III (PRO-C3) and type VI (PRO-C6) formation and of collagen type III (C3M) degradation were evaluated in the serum and urine of 40 patients with…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 35373114Открыть статью

[Effects of spironolactone on type I, III collagen concentration in myocardium of spontaneous hypertension rats].

OBJECTIVE: To investigate the effects of spironolactone on the concentration of collagen type I, III in the myocardium of spontaneous hypert … , P<0.05) compared with SHR-CON group; but there were no differences in accumulation area scores of collagen type III among three groups (368.3 ±30.2 Compared with 481.6 ±32.4 Compared with 406.2 ±45.3, P>0.05). CONCLUSION: The deposition of collagen type I in myocardium may be involved in myocardial fibrosis of SHR, and spironolactone can decrease the concentrati …

Аннотация на английскомСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 23505112Открыть статью

Immunolocalization of fibronectin and collagen types I and III in human fetal parotid and submandibular glands.

We examined the distribution of fibronectin and collagen types I and III in human fetuses under a confocal laser scanning microscope using immunohistochemical staining (at 16, 20, 24, 28, 32 weeks' gestation). The collagen types I and III form the collagenous matrix components in the connective tissue of the parotid and submandibular glands. These extracellular matrix components were detected at various stages around the terminal portion and in the capsule-like connective tissue of the parotid and submandibular glands. However, the extracellular matrix components in the connective tissue aroun

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 12673100Открыть статью

High cell density alters the ratio of type III to I collagen synthesis by fibroblasts.

HUMAN fibroblasts in culture synthesise both type I and type III collagen(1), with type I accounting for 70-90% of the total(2). In culture, the rates at which these proteins are synthesised is constant and apparently rather rigidly controlled(3). However, the proportions of these collagens differs in cells cultured with increased amounts of serum (increased type III/I)(4) as well as in cells obtained from patients with certain diseases. Cells from patients with the Ehlers-Danlos type IV syndrome make little or no type III collagen(5,6), whereas cells from patients with osteogenesis imperfecta

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 16068188Открыть статью

Enhanced biosynthesis of full-length triple-helical human type III collagen in engineered Komagataella phaffii.

Fibrillar type III collagen, characterized by a distinct triple helix structure, is a critical structural component of the mammalian extracellular matrix (ECM). Its unique mechanical properties and biological functions make it a highly valuable biomaterial for medical applications. However, the limited availability of natural human type III collagen (hCOL3) and the defects of animal-derived sources necessitate sustainable alternatives. Here, we developed an integrated molecular engineering strategy for the efficient production of full-length recombinant human type III collagen (rhCOL3) in Koma

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 42841959Открыть статью

Loss of type III collagen has limited effect on tendon healing in young adult mice.

Tendon injuries account for considerable and escalating clinical burden. After injury, tendons heal poorly with persistent fibrovascular scar. Unlike healthy tendon which is type I collagen (COL1)-rich and highly-aligned, fibrovascular scar is type III collagen (COL3)-rich and disorganized; this compositional and organizational change has been implicated in the functional deficits resulting from tendon injury. Accordingly, COL3 is historically considered a primary driver of poor tendon healing. Given compelling evidence of COL3's role in regulating matrix structure and cell behavior, we sought

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 42103173Открыть статью

Vascular Ehlers-Danlos syndrome mutations in type III collagen differently stall the triple helical folding.

Vascular Ehlers-Danlos syndrome (EDS) type IV is the most severe form of EDS. In many cases the disease is caused by a point mutation of Gly in type III collagen. A slower folding of the collagen helix is a potential cause for over-modifications. However, little is known about the rate of folding of type III collagen in patients with EDS. To understand the molecular mechanism of the effect of mutations, a system was developed for bacterial production of homotrimeric model polypeptides. The C-terminal quarter, 252 residues, of the natural human type III collagen was attached to (GPP)7 with the

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 23645670Открыть статью

Evaluation of the safety and functional effects of recombinant humanized type III collagen in food toxicology.

This study aimed to comprehensively assess the edible safety and in vivo bioactivities of recombinant humanized type III collagen (rhCol III). A systematic toxicological evaluation was conducted, including subchronic toxicity tests, bacterial reverse mutation assays, mammalian erythrocyte micronucleus tests, and chromosome aberration tests. Concurrently, efficacy was evaluated using a zebrafish model to investigate multiple biological endpoints. The safety assessment revealed no toxicologically significant abnormalities, confirming a favorable safety profile for long-term oral consumption. In

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 41767529Открыть статью