MedElevator Войти в исследования
Открытая медицинская библиотека

Результаты поиска

Медицинские публикации, первоисточники и полные тексты.
Для клинического вопроса, нового знания и следующего исследования.

Ищем по исходному запросу. Уточняем медицинские термины для поиска на других языках…

Результаты поиска

11 750 публикаций

Поиск: 30 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 533 с найденным полным текстом
Выберите статьи для научной работыПосле входа — выбор статей и сборка документа

Role of Phe113 at the distal side of the heme domain of an oxygen-sensor (Ec DOS) in the characterization of the heme environment.

The heme-based oxygen-sensor enzyme from Escherichia coli (Ec DOS) is a heme-regulated phosphodiesterase with activity on cyclic-di-GMP and is composed of an N-terminal heme-bound sensor domain with the PAS structure and a C-terminal functional domain. The activity of Ec DOS is substantially enhanced by the binding of O(2) to the Fe(II)-protoporphyrin IX complex [Fe(II) complex] in the sensor domain. The binding of O(2) to the Fe(II) complex changes the structure of the sensor domain, and this altered structure becomes a signal that is transduced to the functional domain to trigger catalysis. …

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 19482359Открыть статью

A role for highly conserved carboxylate, aspartate-140, in oxygen activation and heme degradation by heme oxygenase-1.

Heme oxygenase (HO) catalyzes the oxygen-dependent degradation of heme to biliverdinIXalpha, CO, and free iron ion via three sequential monooxygenase reactions. Although the distinct active-site structure of HO from cytochrome P450 families suggests unique distal protein machinery to activate molecular oxygen, the mechanism and the key amino acid for the oxygen activation have not been clear. To investigate the functionality of highly conserved polar amino acids in the distal helix of HO-1, we have prepared alanine mutants: T135A, R136A, D140A, and S142A, and found drastic changes in the heme …

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 11439033Открыть статью

Structural and dynamic repercussions of heme binding and heme-protein cross-linking in Synechococcus sp. PCC 7002 hemoglobin.

The recombinant two-on-two hemoglobin from the cyanobacterium Synechoccocus sp. PCC 7002 (S7002 rHb) is a bishistidine hexacoordinate globin capable of forming a covalent cross-link between a heme vinyl and a histidine in the C-terminal helix (H helix). Of the two heme axial histidines, His46 (in the E helix, distal side) and His70 (in the F helix, proximal histidine), His46 is displaced by exogenous ligands. S7002 rHb can be readily prepared as an apoglobin (apo-rHb), a non-cross-linked hemichrome (ferric iron and histidine axial ligands, rHb-R), and a cross-linked hemichrome (rHb-A). To dete…

СтатьяПоддержка правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 17115702Открыть статью

Kinetic isotope effects on the rate-limiting step of heme oxygenase catalysis indicate concerted proton transfer/heme hydroxylation.

Heme oxygenase (HO) catalyzes the O2 and NADPH/cytochrome P450 reductase-dependent conversion of heme to biliverdin, free iron ion, and CO through a process in which the heme participates as both dioxygen-activating prosthetic group and substrate. We earlier confirmed that the first step of HO catalysis is a monooxygenation in which the addition of one electron and two protons to the HO oxy-ferroheme produces ferric-alpha-meso-hydroxyheme (h). Cryoreduction/EPR and ENDOR measurements further showed that hydroperoxo-ferri-HO converts directly to h in a single kinetic step without formation of a…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 14692760Открыть статью

Role of heme oxygenase in heme-mediated inhibition of rat brain Na+-K+-ATPase: protection by tin-protoporphyrin.

Hemoglobin has been shown to inhibit brain Na+-K+-ATPase through an iron-dependent mechanism. Both hemoglobin and iron cause spontaneous peroxidation of brain lipids. Release of iron from the heme molecule in animal tissues is dependent on the activity of heme oxygenase. We hypothesized that inhibition of heme catabolism by heme oxygenase prevents the iron-mediated inhibition of Na+-K+-ATPase and might subsequently reduce the tissue damage. Therefore, we studied the effect of heme and tin-protoporphyrin, an inhibitor of heme oxygenase, on the activity of partially purified Na+-K+-ATPase from r…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 2556652Открыть статью

Interaction of ApoMyoglobin with Heme-hIAPP complex.

Human Islet Amyloid Polypeptide (hIAPP) or amylin, can bind heme and the resultant complexes are prone to generate partially reduced oxygen species (PROS). The formation of PROS and the related oxidative stress highlight the importance of Heme-hIAPP in the onset and development of Type 2 Diabetes mellitus (T2Dm) in humans. In this study, the interaction of Heme-hIAPP with apomyoglobin (ApoMb) has been investigated using a combination of spectroscopic and electrophoresis techniques. Absorption, resonance Raman data and gel electrophoresis results confirm that ApoMb can uptake heme from Heme-hIA…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 33450674Открыть статью

Heme on Pulmonary Malaria: Friend or Foe?

Malaria is a hemolytic disease that, in severe cases, can compromise multiple organs. Pulmonary distress is a common symptom observed in sev … it is very likely that hemolysis participates in malaria-induced acute lung injury. During malaria, heme assumes different biochemical structures such as hemin and hemozoin (biocrystallized structure of heme inside Plasmodium sp.). Each heme-derived structure triggers a different biological effect: on the one hand, hemozoin found in lung tissue is resp …

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 32983096Открыть статью

Expression and purification of the heme exporter FLVCR1a.

With many crucial roles in enzymatic aerobic metabolism, the concentration of the heme must be tightly regulated. The heme exporter Feline Leukemia Virus sub-group C Receptor 1a (FLVCR1a), an integral membrane protein with twelve transmembrane helices, is a key player in the maintenance of cellular heme homeostasis. It was first identified as the host receptor for the Feline Leukemia Virus sub-group C (FeLV-C), a retrovirus causing hematological abnormalities in cats and other felines. Mutations in the Flvcr1 were later identified in human patients affected by Posterior Column Ataxia and Retin…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 32278001Открыть статью

Heme catabolism in the causative agent of anthrax.

A challenge common to all bacterial pathogens is to acquire nutrients from hostile host environments. Iron is an important cofactor required for essential cellular processes such as DNA repair, energy production and redox balance. Within a mammalian host, most iron is sequestered within heme, which in turn is predominantly bound by hemoglobin. While little is understood about the mechanisms by which bacterial hemophores attain heme from host-hemoglobin, even less is known about intracellular heme processing. Bacillus anthracis, the causative agent of anthrax, displays a remarkable ability to g…

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 31063630Открыть статью

Targeting heme for the identification of cytotoxic agents.

Certain tumor types have an increased capacity for heme synthesis, which serves as the basis for photodynamic therapy. Heme also serves as the target for the anti-malaria drug artemisinin, which has also been used as an anti-cancer drug. We developed a high-throughput screening assay to identify heme interacting (HI) compounds, which included imidazole, pyridine, carbonitrile, isocyanide, and quinoline core structures that are known to interact with heme or hemin. The cytotoxicity of several of the compounds towards human leukemia cell lines could be modulated by increasing or decreasing heme …

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 22721385Открыть статью

On the mechanisms involved in biological heme crystallization.

Blood-feeding organisms digest hemoglobin, releasing large quantities of heme inside their digestive tracts. Free heme is very toxic, and these organisms have evolved several mechanisms to protect against its deleterious effects. One of these adaptations is the crystallization of heme into the dark-brown pigment hemozoin (Hz). Here we review the process of Hz formation, focusing on organisms other than Plasmodium that have contributed to a better understanding of heme crystallization. Hemozoin has been found in several distinct classes of organisms including protozoa, helminths and insects and…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 21301942Открыть статью

Pharmacological and clinical aspects of heme oxygenase.

This review is intended to stimulate interest in the effect of increased expression of heme oxygenase-1 (HO-1) protein and increased levels of HO activity on normal and pathological states. The HO system includes the heme catabolic pathway, comprising HO and biliverdin reductase, and the products of heme degradation, carbon monoxide (CO), iron, and biliverdin/bilirubin. The role of the HO system in diabetes, inflammation, heart disease, hypertension, neurological disorders, transplantation, endotoxemia and other pathologies is a burgeoning area of research. This review focuses on the clinical …

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 18323402Открыть статью

Heme oxygenase and the cardiovascular-renal system.

Heme oxygenase (HO) has been shown to be important for attenuating the overall production of reactive oxygen species (ROS) through its ability to degrade heme and to produce carbon monoxide (CO), biliverdin/bilirubin, and the release of free iron. Excess free heme catalyzes the formation of ROS, which may lead to endothelial cell (EC) dysfunction as seen in numerous pathological conditions including hypertension and diabetes, as well as ischemia/reperfusion injury. The upregulation of HO-1 can be achieved through the use of pharmaceutical agents, such as metalloporphyrins and some HMG-CoA redu…

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 15925276Открыть статью

Heme-copper and Heme O2-derived synthetic (bioinorganic) chemistry toward an understanding of cytochrome c oxidase dioxygen chemistry.

Cytochrome c oxidase (CcO), also widely known as mitochondrial electron-transport-chain complex IV, is a multi-subunit transmembrane protein responsible for catalyzing the last step of the electron transport chain, dioxygen reduction to water, which is essential to the establishment and maintenance of the membrane proton gradient that drives ATP synthesis. Although many intermediates in the CcO catalytic cycle have been spectroscopically and/or computationally authenticated, the specifics regarding the IP intermediate, hypothesized to be a heme-Cu (hydro)peroxo species whose O-O bond homolysis…

ОбзорСтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 37742491Открыть статью

HIF1A-induced heme oxygenase 1 promotes the survival of decidual stromal cells against excess heme-mediated oxidative stress.

Heme oxygenase 1 (HO-1, encoded by the HMOX1 gene) is the rate-limiting enzyme that catalyzes heme degradation, and it has been reported to exert antioxidative effects. Recently, decidualization has been reported to confer resistance to environmental stress signals, protecting against oxidative stress. However, the effects and regulatory mechanism of HO-1 in decidual stromal cells (DSCs) during early pregnancy remain unknown. Here, we verified that the levels of HO-1 and heme in DSCs are increased compared with those in endometrial stromal cells. Additionally, the upregulation of HIF1A express…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 34874275Открыть статью

Proton NMR investigation of substrate-bound heme oxygenase: evidence for electronic and steric contributions to stereoselective heme cleavage.

The substrate-bound form of the enzyme heme oxygenase (HO), which catalyzed the stereospecific alpha-meso bridge cleavage of hemin to yield biliverdin IX alpha, has been investigated by 1H NMR in both its primarily high-spin and its cyanide-inhibited low-spin forms. Both derivatives yield 1H NMR spectra indicative of extensive heterogeneity that is largely resolved when a 2-fold-symmetric hemin substrate is bound. The structural origin of the heterogeneity is shown to result from approximately 1:1 isomeric binding of the native hemin substrate in the binding pocket. The substrate orientational…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 8204600Открыть статью

Synthesis of a C-14 Labeled Heme.

In support of a discovery biology project, a C-14 labeled heme was required. The C-14 label was located in the carbon connecting the A and B ring with a propionic acid side chain on both the C and D ring and alkyl substitution on the remaining positions of the pyrrole rings of the heme. The synthesis was achieved in 7 radiochemical steps and 11% radiochemical yield from 14C-formaldehyde. A stability study showed that the compound decayed at about 0.5%/month in a linear fashion.

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 42839786Открыть статью

Iron Metabolism in the Disorders of Heme Biosynthesis.

Given its remarkable property to easily switch between different oxidative states, iron is essential in countless cellular functions which involve redox reactions. At the same time, uncontrolled interactions between iron and its surrounding milieu may be damaging to cells and tissues. Heme-the iron-chelated form of protoporphyrin IX-is a macrocyclic tetrapyrrole and a coordination complex for diatomic gases, accurately engineered by evolution to exploit the catalytic, oxygen-binding, and oxidoreductive properties of iron while minimizing its damaging effects on tissues. The majority of the bod…

СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 36144223Открыть статью

Modeling the hydrogen sulfide binding to heme.

The binding of hydrogen sulfide to a model heme compound is investigated by coupled-cluster singles-doubles augmented by a perturbative triple excitations, CCSD(T), and density functional theory, DFT. The minimum energy path for the H2S addition to an isolated heme center of the heme protein is evaluated by adopting as a model the heme compound FeP(Im) (P = porphyrin; Im = imidazole). The FeP(Im)-H2S aduct is bound by 13.7 kcal/mol at the CCSD(T) level of theory. Relaxed potential energy curves for the lowest lying spin states of the H2S to FeP(Im) binding using DFT reveal that the binding pro…

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 29705379Открыть статью