There is an increasing demand for the understanding of pathophysiology on neurodegeneration diseases at early stages. Changes in endocytic machinery and the cytoskeleton-associated response are the first alterations observed in Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) and Alzheimer's disease AD brain. In this study, we performed a targeted search for endocytic pathway proteins in the different regions of the brain. We found late endosome marker Rab7a which was significantly upregulated in the frontal cortex region in the rapid progressive CJD form (MM1) and rapid progressive AD (rpAD) forms. However, R
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prion diseases, also known as transmissible spongiform encephalopathies (TSEs), are a group of neurodegenerative protein misfolding diseases that invariably cause death. TSEs occur when the endogenous cellular prion protein (PrPC) misfolds to form the pathological prion protein (PrPSc), which templates further conversion of PrPC to PrPSc, accumulates, and initiates a cascade of pathologic processes in cells and tissues. Different strains of prion disease within a species are thought to arise from the differential misfolding of the prion protein and have different clinical phenotypes. Different
СтатьяПоддержка правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Transmissible spongiform encephalopathies (TSEs) are a group of devastating neurodegenerative diseases characterized by the conversion of the normal cellular prion protein (PrPC) into its misfolded, pathogenic form, PrPSc. Despite significant research, the exact molecular mechanisms driving PrPC to PrPSc conversion remain elusive and are thought to involve multiple molecules or cofactors. One protein of interest, SERPINA3 (murine SerpinA3n), is an acute-phase protein, a member of the serine protease inhibitor family. Intriguingly, SERPINA3 expression is notably upregulated in the brains of pat
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prion diseases are neurodegenerative disorders that are progressive, incurable, and deadly. The prion consists of PrPSc, the misfolded pathogenic isoform of the cellular prion protein (PrPC). PrPC is involved in a variety of physiological functions, including cellular proliferation, adhesion, differentiation, and neural development. Prion protein is expressed on the membrane surface of a variety of stem cells (SCs), where it plays an important role in the pluripotency and self-renewal matrix, as well as in SC differentiation. SCs have been found to multiply the pathogenic form of the prion pro
СтатьяОбзорПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prion strains occur in natural prion diseases, including prion diseases of humans. Prion strains can correspond with differences in the clinical signs and symptoms of disease and the distribution of prion infectivity in the host and are hypothesized to be encoded by strain-specific differences in the conformation of the disease-specific isoform of the host-encoded prion protein, PrPTSE. Prion strains can differ in biochemical properties of PrPTSE that can include the relative sensitivity to digestion with proteinase K and conformational stability in denaturants. These strain-specific biochemic
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Alzheimer's Disease (AD) is the most common of the conformational neurodegenerative disorders characterized by the conversion of a normal biological protein into a β-sheet-rich pathological isoform. In AD the normal soluble Aβ (sAβ) forms oligomers and fibrils which assemble into neuritic plaques. The most toxic form of Aβ is thought to be oligomeric. A recent study reveals the cellular prion protein, PrPC, to be a receptor for Aβ oligomers. Aβ oligomers suppress LTP signal in murine hippocampal slices but activity remains when pretreated with the PrP monoclonal anti-PrP antibody,
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We have investigated the proteolytic cleavage of the cellular (PrPC) and pathological (PrPSc) isoforms of the human prion protein (PrP) in normal and prion-affected brains and in tonsils and platelets from neurologically intact individuals. The various PrP species were resolved after deglycosylation according to their electrophoretic mobility, immunoreactivity, Sarkosyl solubility, and, as a novel approach, resistance to endogenous proteases. First, our data show that PrPC proteolysis in brain originates amino-truncated peptides of 21 to 22 and 18 (C1) kd that are similar in different regions
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prion disease is an infectious and fatal neurodegenerative disease. Human prion disease autopsy studies have revealed abnormal prion protein (PrPSc) deposits in the central nervous system and systemic organs. In deer, chronic wasting disease has also become a global problem, with PrPSc in saliva and feces. Therefore, understanding normal cellular prion proteins (PrPc) characteristics in human systemic organs is important since they could be a PrPSc source. This study used western blotting and immunohistochemistry to investigate endocrine and exocrine tissues, such as the human pituitary, adren
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Chronic wasting disease is a transmissible spongiform encephalopathy of cervids. This fatal neurodegenerative disease is caused by misfolding of the cellular prion protein (PrPC) to pathogenic conformers (PrPSc), and the pathogenic forms accumulate in the brain and other tissues. Real-time Quaking Induced Conversion (RT-QuIC) can be used for the detection of prions and for prion strain discrimination in a variety of biological tissues from humans and animals. In this study, we evaluated how either PrPSc from cervids of different genotypes or PrPSc from different sources of CWD influence the fi
СтатьяПоддержка правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Background/Objectives: Protein-carbohydrate interactions are implicated in amyloid aggregation pathways associated with Alzheimer's disease (AD). Designing glycomimetics that modulate amyloid assembly represents a promising strategy. In addition, the interaction of Aβ1-42 oligomers (Aβo) with prion protein (PrPC) activates Fyn kinase and leads to Tau hyperphosphorylation, another process characterizing AD. Thus, we generated a library of phenyl 2-acetamidoselenogalactoside mimetics to evaluate their interactions with Aβo and disruption of Aβo-PrPC binding, and consequently their potential to i
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Human prion diseases (PrD) like Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) include sporadic, acquired and familial neurodegenerative disorders. The central events in the neuropathological process of PrDs are severe neuronal loss, spongiform change and accumulation of abnormal prion protein (PrPSc). The latter is a conformational variant of the host-encoded cellular PrP (PrPC), a copper-binding protein. The physiological role of PrPC is debated. Definitive diagnosis of PrD is based on post mortem demonstration of PrPSc by immunohistochemistry or Western blot. Mutations in the PrP gene (PRNP), the polymorp
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Creutzfeldt-Jakob's disease is a transmissible encephalopathy manifesting with dementia and motor disturbances, which usually progresses rapidly and is lethal within months. It occurs mainly sporadically, but it can also be transmitted by proteinaceous infective particles called prions. The diagnosis has to rely on clinical symptoms, EEG and brain biopsy being the most suitable additional examinations. No therapy is yet known. "Naturally" occurring transmission has not been observed: all transmitted cases reported so far have been iatrogenic and followed administration of cadaveric hypophyseal
Аннотация на английскомСтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In prion diseases, such as variant Creutzfeldt-Jakob disease normal cellular prion protein (PrPC), a largely alpha-helical structure is converted to an abnormal conformational isoform (PrPSc) that shows an increase in beta-sheet content. Similarly, the recombinant form of PrPC (ralpha-PrP) can be converted to a conformation dominated by beta-sheet (rbeta-PrP) by reduction and mild acidification in vitro, a process that may mimic in vivo conversion following PrPC internalization during recycling. Despite PrPSc accumulation and prion propagation in the lymphoreticular system before detectable ne
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prions are unprecedented infectious pathogens that cause a group of invariably fatal, neurodegenerative diseases by an entirely novel mechanism. Prion diseases may present as genetic, infectious, or sporadic disorders, all of which involve modification of the prion protein (PrP). The human prion disease Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) generally presents as a progressive dementia, whereas scrapie of sheep and bovine spongiform encephalopathy (BSE) are manifest as ataxic illnesses. Prions are devoid of nucleic acid and seem to be composed exclusively of a modified isoform of PrP designated PrPSc
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Transmissible spongiform encephalopathies are degenerative disorders affecting the central nervous system (CNS) occurring in a variety of species. The causative agent is thought to be composed of an abnormal form of the host encoded prion protein (PrPC), termed PrPSc. The conformational change of PrPC into PrPSc can occur spontaneously, however, it can also be induced by PrPSc. Prion diseases such as bovine spongiform encephalopathy (BSE), scrapie and variant Creutzfeldt-Jakob-Disease (vCJD) are most likely caused by peripheral uptake of prions. The process by which prions proceed to the CNS f
Аннотация на английскомСтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Subacute transmissible spongiform encephalopathies (STSE) represent a cause of presenile dementias, found in man (Creutzfeldt-Jakob disease, Gerstmann-Straussler syndrome, Kuru), in sheep and goats (scrapie), in cattle (bovine spongiform encephalopathy) and in various mammals. It seems that the frequency of the human spongiform encephalopathy (HSE) is more frequent than thought up to now and an alimentary origin is not to be discarded. Many discussions are held concerning the nature of the transmissible agent: virus, virino, prion? Isolation of an abnormal protein, the isoform PrPSc resulting
Аннотация на английскомСтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prions are proteinaceous pathogens responsible for a wide range of neurodegenerative diseases in animal and human. Prions are formed from misfolded, ß-sheet rich, and aggregated conformers (PrPSc) of the host-encoded prion protein (PrPC). Prion replication stems from the capacity of PrPSc to self-replicate by templating PrPC conversion and polymerization. The question then arises about the molecular mechanisms of prion replication, host invasion, and capacity to contaminate other species. Studying these mechanisms has gained in recent years further complexity with evidence that PrPSc is a plei
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Rapid neurodegeneration distinguishes prion disease from other neurodegenerative disorders. Notably, normal prion protein (PrPC) is essential for prion-induced rapid neurodegeneration, but the underlying mechanism remains unknown. Here, we show that the unstructured N-terminal region of PrPC induces rapid and lethal neurodegeneration in mice, accompanied by the hallmark of prion disease, spongiosis. The neurotoxic N-terminal PrP is soluble, associates peripherally with lipid membranes, and induces neurotoxicity only when a critical threshold is exceeded. Both the N-terminally localized KKRPKP
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) is a transmissible neurodegenerative disease of humans caused by an unidentified infectious agent, the prion. To determine whether there was an involvement of the host-encoded prion protein (PrPc) in CJD development and prion propagation, mice heterozygous (PrP+/-) or homozygous (PrP-/-) for a disrupted PrP gene were established and inoculated with the mouse-adapted CJD agent. In keeping with findings of previous studies using other lines of PrP-less mice inoculated with scrapie agents, no PrP-/- mice showed any sign of the disease for 460 days after inoculation
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Transmissible spongiform encephalopathies (TSEs) are rare neurodegenerative disorders that affect animals and humans. Bovine spongiform encephalopathy (BSE) in cattle, and Creutzfeld-Jakob Disease (CJD) in humans belong to this group. The causative agent of TSEs is called "prion", which corresponds to a pathological form (PrPSc) of a normal cellular protein (PrPC) expressed in nerve cells. PrPSc is resistant to degradation and can induce abnormal folding of PrPC, and TSEs are characterized by extensive spongiosis and gliosis and the presence of PrPSc amyloid plaques. CJD presents i
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
MedElevator
Войти в исследования