A subsynaptic protein of Mr approximately 300 kD is a major component of Torpedo electric organ postsynaptic membranes and copurifies with the AChR and the 43-kD subsynaptic protein. mAbs against this protein react with neuromuscular synapses in higher vertebrates, but not at synapses in dystrophic muscle. The Torpedo 300-kD protein comigrates in SDS-PAGE with murine dystrophin and reacts with antibodies against murine dystrophin. The sequence of a partial cDNA isolated by screening an expression library with mAbs against the Torpedo 300-kD protein shows striking homology to mammalian dystroph
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The expression of dystrophin in muscle biopsies from nine cases of polymyositis, ten cases of juvenile dermatomyositis and three adults with dermatomyositis was studied by Western blot analysis and immunocytochemistry. Five antibodies corresponding to different N- and C-terminal regions of the dystrophin gene were used. Sixteen of the 22 cases (73%) showed an abnormality in the expression of dystrophin on Western blot analysis, either with a reduced molecular weight protein or a reduced amount. Immunostaining was abnormal in 11 out of 19 cases (58%) and showed varying degrees of discontinuity
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Duchenne muscular dystrophy is a severe muscle wasting disease caused by mutations in the dystrophin gene (dmd). Ataluren has been approved by the European Medicines Agency for treatment of Duchenne muscular dystrophy. Ataluren has been reported to promote ribosomal read-through of premature stop codons, leading to restoration of full-length dystrophin protein. However, the mechanism of Ataluren action has not been fully described. To evaluate the efficacy of Ataluren on all three premature stop codons featuring different termination strengths (UAA > UAG > UGA), novel dystrophin-deficient zebr
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Аннотация не предоставлена источником. Откройте карточку для перехода к публикации.
Письмо в редакциюКомментарийПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We present here evidence for the enhancement, at rest, of an inositol 1,4,5-trisphosphate (IP3)-mediated calcium signaling pathway in myotubes from dystrophin-deficient cell lines (SolC1(-)) as compared to a cell line from the same origin but transfected with mini-dystrophin (SolD(+)). With confocal microscopy, the number of sites discharging calcium (release site density [RSD]) was quantified and found more elevated in SolC1(-) than in SolD(+) myotubes. Variations of membrane potential had no significant effect on this difference, and higher resting [Ca2+]i in SolC1(-) (Marchand, E., B. Const
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We found six groups of proteins, A0-A5, besides dystrophin itself in a dystrophin preparation obtained by the reported method [Campbell, K.P. & Kahl, S.D.(1989) Nature 338, 259-262] with some modifications. Their molecular weights were 94, 62, 52, 43, 36, and 24 kDa, respectively. Their molar ratios to dystrophin were 0.14, 2.2, 0.88, 0.90, 1.7, and 0.34, respectively. Each of A1, A3, and A4 was split into several bands. But each group of bands except A3 seemed to behave like the same kind of protein. The doublet of A3 was subdivided into A3a and A3b in the decreasing order of molecular weight
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Adeno-associated virus (AAV)-based gene replacement therapies in Duchenne muscular dystrophy (DMD) aim to restore dystrophin function via the introduction of micro- or mini-dystrophins. We report dystrophin and mini-dystrophin concentrations generated by immunoaffinity liquid chromatography-tandem mass spectrometry (IA-LC-MS/MS) in skeletal muscle biopsies from ambulatory participants with DMD in a phase 1b study of fordadistrogene movaparvovec, an AAV9-based gene replacement construct. The assay performed robustly for 26 months, as demonstrated by limited variability in calibration standards
Клиническое исследование I фазыСтатьяМногоцентровое исследованиеПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Mammalian artificial chromosomes have enabled the introduction of extremely large amounts of genetic information into animal cells in an autonomously replicating, nonintegrating format. However, the evaluation of human artificial chromosomes (HACs) as novel tools for curing intractable hereditary disorders has been hindered by the limited efficacy of the delivery system. We generated dystrophin gene knockout (DMD-KO) pigs harboring the HAC bearing the entire human DMD via a somatic cell cloning procedure (DYS-HAC-cloned pig). Restored human dystrophin expression was confirmed by immunofluoresc
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The purpose of this investigation was to determine the extent to which dystrophin insufficiency caused histomorphological changes in a novel pig model of Becker muscular dystrophy. In our procedures, we used a combination of biochemical approaches, including quantitative PCR and Western blots, along with a histological analysis using standard and immunohistological measures. We found that 8-wk-old male affected pigs had a 70% reduction in dystrophin protein abundance in the diaphragm, psoas major, and longissimus lumborum and a 5-fold increase in serum creatine kinase activity compared with he
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Duchenne muscular dystrophy (DMD) is a genetic disease caused by mutations in the dystrophin gene. Dystrophin is required for the organization of a complex consisting of dystroglycans, sarcoglycans, dystrobrevins and syntrophins, known as the dystrophin-associated proteins complex (DAPC). In addition to muscle degeneration, cognitive impairment has been reported in DMD patients. To characterize a suitable model for studying the embryonic cerebral functions of dystrophin, we analyzed the expression patterns of dystrophins/DAPC in undifferentiated and differentiated embryonic neural stem/progeni
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Proteomics is a widely applied analysis pipeline in biomedical research and clinical chemistry. In skeletal muscle biology, proteomics has been extensively used to identify and characterize individual proteoforms in normal and diseased contractile tissue. This article outlines mass spectrometric approaches to study the proteome of myofibers and associated cell types. We highlight sample preparation and protein digestion for bottom-up proteomics, as well as mass analyzers and bioinformatic data handling. As an illustrative example, the identification and characterization of the sarcolemmal dyst
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Gastrointestinal (GI) complaints are frequently noted in aging dystrophinopathy patients, yet their underlying molecular mechanisms are largely unknown. As dystrophin protein isoform 71 (Dp71) is particularly implicated in the development of smooth muscle cells, we evaluated its distribution in the neonatal and adult rat intestine in this study.
METHODS: Dp71 expression levels were assessed in the proximal (duodenum, jejunum and ileum) and distal (caecum, colon and rectum) intestine by Western blotting and qPCR. In addition, the cellular distribution of total Dp was evaluated in t
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
While the function of dystrophin in muscle disease has been thoroughly investigated, dystrophin and associated proteins also have important roles in the central nervous system. Many patients with Duchenne and Becker muscular dystrophies (D/BMD) have cognitive impairment, learning disability, and an increased incidence of some neuropsychiatric disorders. Accordingly, dystrophin and members of the dystrophin-associated glycoprotein complex (DGC) are found in the brain where they participate in macromolecular assemblies that anchor receptors to specialized sites within the membrane. In neurons, d
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Duchenne muscular dystrophy, a common X-linked recessive human disease, has recently been shown to be caused by the deficiency of a large, low abundance protein called 'dystrophin'. Biochemical techniques have shown dystrophin to be membrane-associated in skeletal muscle, with enrichment of dystrophin in the t-tubules of 'triads'. Other studies using immunohistochemistry on thick (10 micron) sections have shown dystrophin to be located at the periphery of muscle fibres, possibly at the plasma membrane. These results have been interpreted as being either consistent and complementary, or contrad
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Dystrophin is a protein crucial for maintaining the structural integrity of skeletal muscle. So far, attention has been focused on the role of dystrophin in muscle, in view of the devastating progression of weakness and early death that characterizes Duchenne muscular dystrophy. However, in the last few years, the role of shorter dystrophin isoforms, including development and adult expression-specific mechanisms, has been a greater focus. Within the cerebral landscape, various cell types, such as glia, oligodendrocytes and Purkinje, cerebellar granule and vascular-associated cells express a sp
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The dystrophin glycoprotein complex (DGC) has a crucial role in maintaining cell membrane stability and integrity by connecting the intracellular cytoskeleton with the surrounding extracellular matrix1-3. Dysfunction of dystrophin and its associated proteins results in muscular dystrophy, a disorder characterized by progressive muscle weakness and degeneration4,5. Despite the important roles of the DGC in physiology and pathology, its structural details remain largely unknown, hindering a comprehensive understanding of its assembly and function. Here we isolated the native DGC from mouse skele
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A 2-year-old, male Weimaraner with muscular dystrophy was presented with generalized muscle atrophy of the limbs; hypertrophy of the neck, infraspinatus, and lingual muscles; dysphagia; and regurgitation. Unilateral cryptorchidism, unilateral renal agenesis, and hiatal hernia were also detected. Spontaneous muscle activity was identified on myography. Serum creatine kinase was markedly elevated. Immunohistochemical staining for dystrophin was restricted to suspected revertant (characteristics of immaturity) fibers. Histologically, skeletal myofiber degeneration, endomysial fibrosis, and minera
Клинический случайСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Dystrophin is normally expressed in a number of tissues including muscle, brain and the outer plexiform layer of the retina. In Duchenne and Becker muscular dystrophy abnormal or deficient dystrophin expression leads to muscle degeneration and has been implicated in mental retardation and a form of night blindness. We have examined the expression of dystrophin immunoreactivity in cochlear tissues of normal guinea-pig and mouse, and whether expression is perturbed in the cochlea of the dystrophic MDX mouse. A single band of approximately 427 kDa, corresponding to a full-length isoform of dystro
СтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Duchenne muscular dystrophy (DMD) is a lethal, degenerative muscle disorder caused by mutations in the DMD gene, leading to severe reduction or absence of the protein dystrophin. Gene therapy strategies that aim to increase expression of a functional dystrophin protein (mini-dystrophin) are under investigation. The ability to accurately quantify dystrophin/mini-dystrophin is essential in assessing the level of gene transduction. We demonstrated the validation and application of a novel peptide immunoaffinity liquid chromatography-tandem mass spectrometry (IA-LC-MS/MS) assay. Data showed that d
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Although the lack of dystrophin expression in muscle myofibers is the central cause of Duchenne muscular dystrophy (DMD), accumulating evidence suggests that DMD may also be a stem cell disease. Recent studies have revealed dystrophin expression in satellite cells and demonstrated that dystrophin deficiency is directly related to abnormalities in satellite cell polarity, asymmetric division, and epigenetic regulation, thus contributing to the manifestation of the DMD phenotype. Although metabolic and mitochondrial dysfunctions have also been associated with the DMD pathophysiology profile, int
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
MedElevator
Войти в исследования