Scrapie is characterized by the accumulation of a protease-resistant isoform of the prion protein PrPSc. Limited proteolysis and chaotropes were used to map the distribution of PrPSc in cryostat sections of scrapie-infected brain blotted onto nitrocellulose membranes, designated histoblots. Proteolysis was omitted in order to map the cellular isoform of the prion protein (PrPC) in uninfected brains. Compared with immunohistochemistry, histoblots increased the sensitivity for PrPSc detection and showed different patterns of PrPSc accumulation. In Syrian hamsters with Sc237 scrapie, the most int
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In the human prion disease Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), different CJD neuropathological subtypes are defined by the presence in normal prion protein (PrPC) of a methionine or valine at residue 129, by the molecular mass of the infectious prion protein PrPSc, by the pattern of PrPSc deposition, and by the distribution of spongiform change in the brain. Heterozygous cases of CJD potentially add another layer of complexity to defining CJD subtypes since PrPSc can have either a methionine (PrPSc-M129) or valine (PrPSc-V129) at residue 129. We have recently demonstrated that the relative amount
СтатьяResearch Support, N.I.H., IntramuralПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Disease-associated proteins are thought to propagate along neuronal processes in neurodegenerative diseases. To detect disease-associated prion protein (PrPSc ) in the vagus nerve in different forms and molecular subtypes of Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), we applied 3 different anti-PrP antibodies. We screened the vagus nerve in 162 sporadic and 30 genetic CJD cases. Four of 31 VV-2 type sporadic CJD and 7 of 30 genetic CJD cases showed vagal PrPSc immunodeposits with distinct morphology. Thus, PrPSc in CJD affects the vagus nerve analogously to α-synuclein in Parkinson disease. The morpholo
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prion diseases are fatal, irreversible, and infectious neurodegenerative diseases caused by proteinase K-resistant prion protein (PrPSc). Against PrPSc, several endogenous proteases involved in cellular degradation mechanisms can be activated to remove PrPSc. However, since PrPSc shows proteinase K resistance, we presumed that undegradable PrPSc induces positive feedback on the overactivation of the cellular degradation mechanisms and is correlated with proteolytic stress and exacerbation of the progression of prion diseases. We investigated the expression pattern of proteolytic stress-related
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Alzheimer's disease (AD) and sporadic Creutzfeldt-Jakob disease (sCJD) are both characterized by extracellular pathologically conformed aggregates of amyloid proteins-amyloid β-protein (Aβ) and prion protein (PrPSc), respectively. To investigate the potential morphological colocalization of Aβ and PrPSc aggregates, we examined the hippocampal regions (archicortex and neocortex) of 20 subjects with confirmed comorbid AD and sCJD using neurohistopathological analyses, immunohistochemical methods, and confocal fluorescent microscopy. Our data showed that extracellular Aβ and PrPSc aggregates tend
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Neurodegenerative diseases of animals and humans including scrapie, bovine spongiform encephalopathy, and Creutzfeldt-Jakob disease are caused by unusual infectious pathogens called prions. There is no evidence for a nucleic acid in the prion, but diverse experimental results indicate that a host-derived protein called PrPSc is a component of the infectious particle. Experiments with scrapie-infected cultured cells show that PrPSc is derived from a normal cellular protein called PrPC through an unknown posttranslational process. We have analyzed the amino acid sequence and posttranslational mo
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Both sporadic variably protease-sensitive prionopathy (VPSPr) and familial Creutzfeldt-Jakob disease linked to the prion protein (PrP) V180I mutation (fCJDV180I) have been found to share a unique pathological prion protein (PrPSc) that lacks the protease-resistant PrPSc glycosylated at residue 181 because two of four PrP glycoforms are apparently not converted into the PrPSc from their cellular PrP (PrPC). To investigate the seeding activity of these unique PrPSc molecules, we conducted in vitro prion conversion experiments using serial protein misfolding cyclic amplification (sPMCA) and real-
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prion is a term for the novel infectious agents which cause scrapie and Creutzfeldt-Jakob disease; these infectious pathogens are composed largely, if not entirely, of prion protein (PrP) molecules. No prion-specific polynucleotide has been identified. Considerable evidence indicates that PrP 27-30 is required for and inseparable from scrapie infectivity. PrP 27-30 is derived from a larger protein, denoted PrPSc. A cellular isoform, designated PrPC, and PrPSc are both encoded by a single copy chromosomal gene and both proteins appear to be translated from the same 2.1 kb mRNA. Monoclonal antib
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In prion diseases, infectious pathogenic particles that are composed of abnormal prion proteins (PrPSc) accumulate in the brain. PrPSc is biochemically characterized by its protease-resistance core (PrPres), but its structural features have not been fully elucidated. Here, we report that primuline, a fluorescent dye with photosensitization activity, dramatically enhances UV-irradiation-induced SDS-resistant PrPSc/res oligomer formation that can be detected by immunoblot analysis of prion-infected materials. This oligomer formation occurs specifically with PrPSc/res but not with normal prion pr
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In prion-related encephalopathies, microglial activation occurs early and is dependent on accumulation of disease-specific forms of the prion protein (PrPSc) and may play a role in nerve cell death. Previously, we found that different types of PrPSc (i.e. type 1 and type 2) coexisted in approximately 25% of patients with sporadic Creutzfeldt-Jakob disease (CJD); and a close relationship was detected between PrPSc type, the pattern of PrP immunoreactivity, and extent of spongiform degeneration. To investigate whether microglial reaction is related to the biochemical type and deposition pattern
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Conformational conversion of the cellular prion protein, PrPC, into the abnormally folded isoform, PrPSc, is a key pathogenic event in prion diseases. However, the exact conversion mechanism remains largely unknown. Transgenic mice expressing PrP with a deletion of the central residues 91-106 were generated in the absence of endogenous PrPC, designated Tg(PrP∆91-106)/Prnp0/0 mice and intracerebrally inoculated with various prions. Tg(PrP∆91-106)/Prnp0/0 mice were resistant to RML, 22L and FK-1 prions, neither producing PrPSc∆91-106 or prions in the brain nor developing disease after inoculatio
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Accumulation of prion protein (PrPSc) in the central nervous system is the hallmark of transmissible spongiform encephalopathies. However, in some of these diseases such as scrapie or chronic wasting disease, the PrPSc can also accumulate in other tissues, particularly in the lymphoreticular system. In recent years, PrPSc in organs other than nervous and lymphoid have been described, suggesting that distribution of this protein in affected individuals may be much larger than previously thought. In the present study, 11 non-nervous/non-lymphoid organs from 16 naturally scrapie infected sheep in
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Scrapie and Creutzfeldt-Jakob disease are transmissible, degenerative neurological diseases caused by prions. Considerable evidence argues that prions contain protease-resistant sialoglycoproteins, designated PrPSc, encoded by a cellular gene. The prion protein (PrP) gene also encodes a normal cellular protein designated PrPC. We established clonal cell lines which support the replication of mouse scrapie or Creutzfeldt-Jakob disease prions. Mouse neuroblastoma N2a cells were exposed to mouse scrapie prions and subsequently cloned. After limited proteinase K digestion, three PrP-immunoreactive
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The word "prion" was created in 1982 to name the etiological agent of the transmissible spongiform encephalopathies (TSE), a group of degenerative diseases affecting central nervous system of man and animals, including bovine spongiform encephalopathy (BSE) and variant Creutzfeldt-Jakob disease (vCJD). Prions present two isoforms: PrPC, cellular or normal, which exists in all vertebrates and is sensitive to detergents and proteases, and PrPSc, disease associated, partially resistant. The molecular weight of both PrPC and PrPSc is 30-35 kD; after treatment with detergents and proteases PrPSc or
Аннотация на английскомСтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Aggregated and protease-resistant mammalian prion protein (PrPSc) is the primary protein component of infectious prions. Enriched PrPSc preparations are often used to study the mechanisms that underly prion disease. However, most enrichment procedures are relatively nonspecific and tend to yield significant amounts of non-PrPSc components including various proteins that could confound functional and structural studies. It is thus important to identify these proteins and assess their potential relevance to prion pathogenesis. Following proteinase K treatment and phosphotungstic acid precipitati
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prion related disorders are associated with the accumulation of a misfolded isoform (PrPsc) of the host-encoded prion protein, PrP. There is strong evidence for the involvement of unidentified co-factors in the PrP to PrPsc conversion process. In this study, we show alpha-synuclein-immunoreactive deposits in the central nervous system of various prion diseases (sporadic, iatrogenic and new variant Creutzfeldt-Jakob diseases, and experimental scrapie of hamsters). alpha-Synuclein accumulated close to PrPsc deposits but we did not observe strict colocalization of prion protein and alpha-synuclei
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In animals infected with a transmissible spongiform encephalopathy, or prion disease, conformational isomers (known as PrPSc proteins) of the wild-type, host-encoded cellular prion protein (PrPc) accumulate. The infectious agents, prions, are composed mainly of these conformational isomers, with distinct prion isolates or strains being associated with different PrPSc conformations and patterns of glycosylation. Here we show that two different human PrPSc types, seen in clinically distinct subtypes of classical Creutzfeldt-Jakob disease, can be interconverted in vitro by altering their metal-io
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prions are unprecedented infectious pathogens that cause a group of invariably fatal neurodegenerative diseases by an entirely novel mechanism. Prion diseases may present as genetic, infectious, or sporadic disorders, all of which involve modification of the prion protein (PrP). Bovine spongiform encephalopathy (BSE), scrapie of sheep, and Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) of humans are among the most notable prion diseases. Prions are transmissible particles that are devoid of nucleic acid and seem to be composed exclusively of a modified protein (PrPSc). The normal, cellular PrP (PrPC) is conv
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Prion is an infectious protein (PrPSc) that is derived from a cellular glycoprotein (PrPC) through a conformational transition and associated with a group of prion diseases in animals and humans. Characterization of proteinase K (PK)-resistant PrPSc by western blotting has been critical to diagnosis and understanding of prion diseases including Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) and Gerstmann-Sträussler-Scheinker (GSS) disease in humans. However, formation as well as biochemical and biological properties of the glycoform-selective PrPSc in variably protease-sensitive prionopathy (VPSPr) remain po
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The discovery of molecular subtypes of the pathological prion protein PrPSc has provided the basis for a novel classification of human transmissible spongiform encephalopathies (TSEs) and a potentially powerful method for strain typing. However, there is still a significant disparity regarding the understanding and nomenclature of PrPSc types. In addition, it is still unknown whether a specific PrPSc type is associated with each TSE phenotypic variant. In sporadic Creutzfeldt-Jakob disease (sCJD), five disease phenotypes are known, but only two major types of PrPSc, types 1 and 2, have been co
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
MedElevator
Войти в исследования