Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
7539 публикаций
Поиск: 112 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 867 с найденным полным текстом
Rickettsia belong to a family of Gram-negative obligate intracellular infectious bacteria that are the causative agents of typhus and spotted fever. Outer membrane protein B (OmpB) occurs in all rickettsial species, serves as a protective envelope, mediates host cell adhesion and invasion, and is a major immunodominant antigen. OmpBs from virulent strains contain multiple trimethylated lysine residues, whereas the avirulent strain contains mainly monomethyllysine. Two protein-lysine methyltransferases (PKMTs) that catalyze methylation of recombinant OmpB at multiple sites with varying sequence
СтатьяПоддержка правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Multiple myeloma (MM) is a cancer of plasma cells characterized by the clonal expansion of abnormal plasma cells in the bone marrow. These malignant cells overcrowd the bone marrow, disrupt normal hematopoiesis, and produce excessive amounts of immunoglobulins, leading to severe clinical manifestations. Despite significant advancements in treatment, relapsed/refractory MM remains incurable. Protein arginine methylation, catalyzed by protein arginine methyltransferases (PRMTs), is a critical post-translational modification involved in regulating various cellular processes. Aberrant expression o
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Osteoporosis (OP), a systemic bone disease characterised by increased bone fragility and susceptibility to fracture, is mainly caused by a decline in bone mineral density (BMD) and quality caused by an imbalance between bone formation and resorption. Protein arginine methyltransferases (PRMTs) are epigenetic factors and post-translational modification (PTM) enzymes participating in various biological processes, including mRNA splicing, DNA damage repair, transcriptional regulation, and cell signalling. They act by catalysing the transfer and modification of arginine residues and, thus, have be
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein arginine methyltransferase 5 (PRMT5) is the major methyltransferase (MT) catalyzing symmetric dimethylation (SDM). PRMT5 regulates developmental, homeostatic and disease processes in vertebrates and invertebrates, and a carcinogenic role has been observed in mammals. Recently, tools generated for PRMT5 loss of function have allowed researchers to demonstrate essential roles for PRMT5 in mouse and human lymphocyte biology. PRMT5 modulates CD4+ and CD8+ T cell development in the thymus, peripheral homeostasis, and differentiation into CD4+ helper T lymphocyte (Th)17 cell phenotypes. Here
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Protein arginine methylation is a prevalent post-translational modification. The protein arginine methyltransferase family (PRMT) is involved in many cellular processes in eukaryotes, including transcriptional regulation, epigenetic regulation, RNA metabolism, and DNA damage repair. Toxoplasma gondii, an opportunistic protozoan parasite, encodes five conserved PRMTs. PRMT5 is thought to be responsible for substantial PRMT activity in T. gondii; however, it has not yet been characterized.
METHODS: We tagged the 3' end of the endogenous TgPRMT5 genomic locus with sequence encoding a
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein arginine methyltransferase 5 (PRMT5), a protein arginine methyltransferase that catalyzes the symmetrical dimethylation of arginine residues within target proteins, has been implicated in many essential cellular processes ranging from the regulation of gene expression to cell proliferation and differentiation. PRMT5 is highly expressed in the heart; the functional role of PRMT5 in the heart, however, remains largely elusive. In the present study, we show that PRMT5 specifically interacts with GATA4 in both co-transfected HEK293T cells and neonatal rat cardiomyocytes by co-immunoprecipi
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
OBJECTIVE: Arginine methylation, catalyzed by protein arginine methyltransferases (PRMTs), is a critical post-translational modification that modulates gene expression and signal transduction. Although the involvement of PRMTs in malignancy is increasingly recognized, a comprehensive pan-cancer synthesis of this family remains elusive. We sought to elucidate the multi-omic landscape of PRMTs and define their biological contributions to colorectal cancer (CRC) progression.
METHODS: Using multi-omic data from TCGA and GTEx, we performed an integrative pan-cancer analysis of PRMT expression, gen
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein arginine methyltransferases (PRMTs) are a family of enzymes that catalyze the methylation of arginine residues on target proteins, thereby mediating a diverse set of intracellular functions that are indispensable for survival. Indeed, full-body knockouts of specific PRMTs are lethal and PRMT dysregulation has been implicated in the most prevalent chronic disorders, such as cancers and cardiovascular disease (CVD). PRMTs are now emerging as important mediators of skeletal muscle phenotype and plasticity. Since their first description in muscle in 2002, a number of studies employing wide
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Iron is an essential trace metal for all biological processes and plays a role in almost every aspect of body growth. Previously, we found that iron-depletion downregulated the expression of proteins, arginine methyltransferase-1 and 3 (PRMT1 and PRMT3), by an iron-specific chelator, deferoxamine (DFO), in rat liver FAO cell line using DNA microarray analysis (unpublished data). However, regulatory mechanisms underlying the association between iron deficiency and PRMT expression are unclear in vitro and in vivo. In the present study, we revealed that the treatment of cells with two iron-specif
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Multiple myeloma (MM) is a devastating plasma cell malignancy characterized by the expansion of aberrant monoclonal plasma cells in the bone marrow, leading to severe clinical manifestations and poor prognosis, particularly in relapsed/refractory cases. Identifying novel therapeutic targets is crucial to improve treatment outcomes in these patients. In this study, we investigated the role of the protein arginine methyltransferase 1 (PRMT1) in MM pathogenesis and explored its potential as a therapeutic target. We observed that PRMT1, responsible for most asymmetric di-methylation in cells, exhi
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein arginine methyltransferases (PRMTs) catalyze the transfer of methyl groups from S-adenosylmethionine (SAM) to the guanidinium group of arginine residues in a number of important cell signaling proteins. PRMT1 is the founding member of this family, and its activity appears to be dysregulated in heart disease and cancer. To begin to characterize the catalytic mechanism of this isozyme, we assessed the effects of mutating a number of highly conserved active site residues (i.e., Y39, R54, E100, E144, E153, M155, and H293), which are believed to play key roles in SAM recognition, substrate
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein lysine methyltransferases (PKMTs) play crucial roles in normal physiology and disease processes. Profiling PKMT targets is an important but challenging task. With cancer-relevant G9a as a target, we have demonstrated success in developing S-adenosyl-L-methionine (SAM) analogues, particularly (E)-hex-2-en-5-ynyl SAM (Hey-SAM), as cofactors for engineered G9a. Hey-SAM analogue in combination with G9a Y1154A mutant modifies the same set of substrates as their native counterparts with remarkable efficiency. (E)-Hex-2-en-5-ynylated substrates undergo smooth click reaction with an azide-base
Письмо в редакциюПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Protein arginine methyltransferase 5 (PRMT5) is a key enzyme responsible for catalyzing symmetric dimethylarginine (SDMA) modifications and plays crucial roles in epigenetic regulation, transcription, and cell cycle progression in eukaryotes. Although our previous study determined the expression and cellular localization of PRMT5 in tachyzoites and bradyzoites, and confirmed its type II PRMT activity, its functional significance in Toxoplasma gondii remains entirely uncharacterized.
METHODS: This study aimed to explore the biological functions of PRMT5 in T. gondii. The prmt5 gene
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein arginine methyltransferases (PRMTs) are widely found in eukaryotes and regulate gene expression and post-translational modifications. PRMT1-PRMT6 have important roles in the pathology of cardiovascular diseases (CVDs), including atherosclerosis, heart failure and myocardial hypertrophy. Although these enzymes are also closely associated with various CVDs, the mechanisms of the involvement of PRMTs in the regulation of CVD have remained largely elusive. PRMTs methylate arginine residues and other factors. The present review describes the roles of PRMT1-PRMT6 in CVD. Furthermore, the bio
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein arginine methyltransferase 1 (PRMT1), the major arginine asymmetric dimethylation enzyme in mammals, is emerging as a potential drug target for cancer and cardiovascular disease. Understanding the catalytic mechanism of PRMT1 will facilitate inhibitor design. However, detailed mechanisms of the methyl transfer process and substrate deprotonation of PRMT1 remain unclear. In this study, we present a theoretical study on PRMT1 catalyzed arginine dimethylation by employing molecular dynamics (MD) simulation and quantum mechanics/molecular mechanics (QM/MM) calculation. Ternary complex mode
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
DNA methyltransferase (DNMT) 1, DNMT3A and DNMT3B, which affect promoter CpG methylation status, play a significant role in cancer development. Little is known regarding the clinical significance of DNMT expression in gastric cancers. Expression of DNMT1, DNMT3A and DNMT3B in paraffin sections from 54 gastric cancer patients were examined using immunohistochemistry, and their associations with the corresponding clinicopathological parameters were analyzed using the Chi-square test. Overexpression of DNMT1, DNMT3A and DNMT3B in gastric cancer tissues was observed in 35 (64.8%), 38 (70.4%) and 2
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Chronic hepatitis B virus (HBV) infections are one of the leading causes of cirrhosis and hepatocellular carcinoma. N6-methyladenosine (m6A) modification of cellular and viral RNAs is the most prevalent internal modification that occurs cotranscriptionally. Previously, we reported the dual functional role of m6A modification of HBV transcripts in the viral life cycle. Here, we show that viral HBV X (HBx) protein is responsible for the m6A modifications of viral transcripts. HBV genomes defective in HBx failed to induce m6A modifications of HBV RNAs during infection/transfection, while ectopic
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3) is a key member of the PRMT family that catalyzes the arginine methylation of proteins, thereby modulating their structure, localization, or interactions and influencing essential physiological processes, such as cell growth and signal transduction. Its dysregulation is closely associated with tumorigenesis and neurological disorders. PRMT3 is critically involved in cellular processes, such as cell growth, invasion, and apoptosis, making it a promising target for drug discovery. In this review, we summarized the structure and biological functions of
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein arginine methyltransferase 5 (PRMT5) is the primary type II methyltransferase that mainly catalyzes symmetric demethylation of arginine residues in both histone and nonhistone proteins. Increasing evidence has demonstrated that PRMT5 is indispensable in tumorigenesis and acquired therapeutic resistance in multiple malignancies. This review summarizes the clinical significance of PRMT5 in solid tumors such as lung cancer, breast cancer, and glioblastoma, its role in tumor immunology, and current clinical trials of PRMT5 inhibitors, and discusses the clinical status, current dilemma, and
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
O6-methylguanine DNA methyltransferase (MGMT) is one of the important tumor-related biomarkers and is considered to be a prognostic factor for glioblastoma. This study aimed to investigate the anatomical location of tumor-related MGMT protein expression in histologically confirmed de novo glioblastoma multiforme (GBM). Preoperative magnetic resonance images were retrospectively examined from GBM patients. Tumor tissues were manually segmented based on the structural image of each patient and subsequently registered to a standard brain atlas. Superimposition of the tumor tissues was carried out
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.