Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASp) is a hematopoietic-specific, multidomain protein whose mutation is responsible for the immunodeficiency disorder Wiskott-Aldrich syndrome. WASp contains a binding motif for the Rho GTPase CDC42Hs as well as verprolin/cofilin-like actin-regulatory domains, but no specific actin structure regulated by CDC42Hs-WASp has been identified. We found that WASp colocalizes with CDC42Hs and actin in the core of podosomes, a highly dynamic adhesion structure of human blood-derived macrophages. Microinjection of constitutively active V12CDC42Hs or a constitutively ac
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Endocytosis is vital for hyphal tip growth in filamentous fungi and is involved in the tip localization of various membrane proteins. To investigate the function of a Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP) in endocytosis of filamentous fungi, we identified a WASP ortholog-encoding gene, wspA, in Aspergillus nidulans and characterized it. The wspA product, WspA, localized to the tips of germ tubes during germination and actin rings in the subapical regions of mature hyphae. wspA is essential for the growth and functioned in the polarity establishment and maintenance during germination of conid
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The regulated migration and spatial localization of dendritic cells in response to environmental signals are critical events during the initiation of physiological immune responses and maintenance of tolerance. Cells deficient in the Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP) have been used to demonstrate the importance of the dynamic remodelling of the actin-based cytoskeleton during the selective adhesion and migration of these cells. Unlike most cell types, macrophages, dendritic cells, and osteoclasts utilize a specialized adhesive array termed the podosome in order to migrate. Podosomes are
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Patients with Wiskott-Aldrich syndrome show various defects in the normal function of platelets and lymphocytes. The recent identification of the gene responsible for this syndrome has led to a surge of studies aimed at solving the puzzle posed by the varied phenotype observed in this disease. It is now known that WASP, the protein product of this gene, can interact with a large number of other proteins known to be involved in the regulation of signal transduction and cytoskeletal organization. Thus, WASP appears to integrate these two basic and fundamental cellular mechanisms. Several groups
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Аннотация не предоставлена источником. Откройте карточку для перехода к публикации.
Клинический случайСтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Signal transduction regulates the proper function of T cells in an immune response. Upon binding to its specific ligand associated with major histocompatibility complex (MHC) molecules on an antigen presenting cell, the T cell receptor (TCR) initiates intracellular signaling that leads to extensive actin polymerization. Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASp) is one of the actin nucleation factors that is recruited to TCR microclusters, where it is activated and regulates actin network formation. Here we highlight the research that has focused on WASp-deficient T cells from both human and mice
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASp) is essential for optimal T cell activation. Patients with WAS exhibit both immunodeficiency and a marked susceptibility to systemic autoimmunity. We investigated whether alterations in Treg function might explain these paradoxical observations. While WASp-deficient (WASp(-/-)) mice exhibited normal thymic Treg generation, the competitive fitness of peripheral Tregs was severely compromised. The total percentage of forkhead box P3-positive (Foxp3(+)) Tregs among CD4(+) T cells was reduced, and WASp(-/-) Tregs were rapidly outcompeted by WASp(+) Tregs in v
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The Wiskott-Aldrich syndrome (WAS) is an X-linked recessive disorder described as a clinical triad of thrombocytopenia, eczema, and immunodeficiency. The gene responsible for WAS encodes a 502-amino acid proline-rich protein (WASp) that is likely to play a role in the cytoskeleton reorganization and/or in signal transduction of hematopoietic cells. However, the function and the regulation of the WAS gene (WASP) have not yet been clearly defined. We have studied WASP expression at the transcriptional level in freshly isolated mature peripheral blood cells and during hematopoietic development. F
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wiskott-Aldrich Syndrome (WAS) is a severe X-linked disorder characterised by immune deficiency, thrombocytopenia and eczema, resulting from abnormalities in a range of haematopoietic cell types. The protein that is defective in WAS, named WASP, appears to be involved in regulating changes in the cytoskeletal organisation of haematopoietic cells in response to external stimuli. In support of this idea, WASP has been found to be physically associated in haematopoietic cells in vivo with a number of SH3 domain-containing proteins involved in signal transduction, including the cytoplasmic protein
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Nck is a ubiquitous adaptor molecule composed of three Src homology 3 (SH3) domains followed by a single SH2 domain. Nck links, via its SH2 domain, tyrosine-phosphorylated receptors to effector proteins that contain SH3-binding proline-rich sequences. In this report, we demonstrate that recombinant Nck precipitates endogenous WIP, a novel proline-rich protein that interacts with the Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP), from BJAB cell lysates. Nck binds through its second SH3 domain to WIP, and Nck binds to WIP at a site (amino acids 321-415) that differs from the WASP-binding site (amino a
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Wiskott-Aldrich Syndrome (WASP) family proteins participate in many cellular processes involving rearrangements of the actin cytoskeleton. To the date, four WASP subfamily members have been described in Drosophila: Wash, WASp, SCAR, and Whamy. Wash, WASp, and SCAR are essential during early Drosophila development where they function in orchestrating cytoplasmic events including membrane-cytoskeleton interactions. A mutant for Whamy has not yet been reported.
RESULTS: We generated monoclonal antibodies that are specific to Drosophila Wash, WASp, SCAR, and Whamy, and use these to de
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The thrombospondin-related anonymous protein (TRAP) is an essential transmembrane molecule in Plasmodium sporozoites. TRAP displays adhesive motifs on the extracellular portion, whereas its cytoplasmic tail connects to actin via aldolase, thus driving parasite motility and host cell invasion. The minimal requirements for the TRAP binding to aldolase were scanned here and found to be shared by different human proteins, including the Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASp) family members. In vitro and in vivo binding of WASp members to aldolase was characterized by biochemical, deletion mapping,
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wiskott-Aldrich syndrome is an X-linked disorder characterized by thrombocytopenia, eczema and immunodeficiency. The Wiskott-Aldrich syndrome protein and the gene that encodes it have been identified by positional cloning and the protein has been shown to contain a pleckstrin-homology domain, a GTPase-binding domain, a proline-rich region and a verprolin/cofilin homology domain. Subsequent studies suggest that the protein is involved in signal transduction and the regulation of the cytoskeleton.
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Wiskott-Aldrich syndrome (WAS) is an X-linked immunodeficiency disorder with the most severe pathology in the T lymphocytes and platelets. The disease arises from mutations in the gene encoding the WAS protein. T lymphocytes of affected males with WAS exhibit a severe disturbance of the actin cytoskeleton, suggesting that the WAS protein could regulate its organization. We show here that WAS protein interacts with a member of the Rho family of GTPases, Cdc42. This interaction, which is guanosine 5'-triphosphate (GTP)-dependent, was detected in cell lysates, in transient transfections and with
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The diverse functions of WASP, the deficiency of which causes Wiskott-Aldrich syndrome (WAS), remain poorly defined. We generated three isogenic WAS models using patient induced pluripotent stem cells and genome editing. These models recapitulated WAS phenotypes and revealed that WASP deficiency causes an upregulation of numerous RNA splicing factors and widespread altered splicing. Loss of WASP binding to splicing factor gene promoters frequently leads to aberrant epigenetic activation. WASP interacts with dozens of nuclear speckle constituents and constrains SRSF2 mobility. Using an optogene
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Interactions between the Wiskott-Aldrich (WAS) protein (WASp), small GTPases, and the cytoskeletal organizing complex Arp2/3 appear to be critical for the transduction of signals from the cell membrane to the actin cytoskeleton in hematopoietic cells. This study shows that Fcgamma-receptor (FcgammaR)-mediated phagocytosis is impaired in WASp-deficient peripheral blood monocytes, and that in macrophages, formation of the actin cup and local recruitment of tyrosine phosphorylated proteins is markedly attenuated. Results also show that, in normal macrophages, WASp itself is actively recruited to
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We have shown previously that Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP) activation at the site of T cell-APC interaction is a two-step process, with recruitment dependent on the proline-rich domain and activation dependent on binding of Cdc42-GTP to the GTPase binding domain. Here, we show that WASP recruitment occurs through binding to the C-terminal Src homology 3 domain of Nck. In contrast, WASP activation requires Vav-1. In Vav-1-deficient T cells, WASP recruitment proceeds normally, but localized activation of Cdc42 and WASP is disrupted. The recruitment and activation of WASP are coordinat
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The Wiskott-Aldrich syndrome (WAS) is caused by defects in the WAS protein (WASP) gene on the X chromosome. Previous study disclosed that flow cytometric analysis of intracellular WASP expression (FCM-WASP analysis) in lymphocytes was useful for the diagnosis of WAS patients. Lymphocytes from all WAS patients showed WASPdim instead of WASPbright. Here we report that FCM-WASP analysis in monocytes could be a useful tool for the WAS carrier diagnosis. Monocytes from all nine WAS carriers showed varied population of WASPdim together with WASPbright. None of control individuals possessed the WASPd
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The Wiskott-Aldrich syndrome (WAS) is a primary X-linked immunodeficiency disease caused by mutations of the Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP) gene. The present molecular studies of six Japanese WAS patients identified five different mutations of WASP, including two novel mutations (45delG, 395insGGAGAT), the latter appearing to have occurred de novo. Familial carriers were detected by polymerase chain reaction-single strand conformational polymorphism analysis, restriction enzyme digestion and direct sequencing of PCR products. Neither mRNA nor the protein product were detectable in any
Клинический случайСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
TGF-β1 induces an increase in paracellular permeability and actin stress fiber formation in lung microvascular endothelial and alveolar epithelial cells via small Rho GTPase. The molecular mechanism involved is not fully understood. Neuronal Wiskott-Aldrich syndrome protein (N-WASP) has an essential role in actin structure dynamics. We hypothesized that N-WASP plays a critical role in these TGF-β1-induced responses. In these cell monolayers, we demonstrated that N-WASP down-regulation by short hairpin RNA prevented TGF-β1-mediated disruption of the cortical actin structure, actin stress filame
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
MedElevator
Войти в исследования