Tau is a microtubule-associated protein, which is widely expressed in the central nervous system, predominantly in neurons, where it regulates microtubule dynamics, axonal transport, and neurite outgrowth. The aberrant assembly of Tau is the hallmark of several human neurodegenerative diseases, collectively known as tauopathies. They include Alzheimer's disease, Pick's disease, progressive supranuclear palsy, and frontotemporal dementia and parkinsonism linked to chromosome 17. Several abnormalities in Tau, such as hyperphosphorylation and aggregation, alter its function and are central to the
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tau is an axonal microtubule-associated protein involved in microtubule assembly and stabilization. Mutations in Tau cause frontotemporal dementia and parkinsonism linked to chromosome 17 (FTDP-17), and tau aggregates are present in Alzheimer's disease and other tauopathies. The mechanisms leading from tau dysfunction to neurodegeneration are still debated. The dynein-activator complex dynactin has an essential role in axonal transport and mutations in its gene are associated with lower motor neuron disease. We show here for the first time that the N-terminal projection domain of tau binds to
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The syndrome of frontotemporal dementia represents a diverse group of diseases presenting with behavioral and cognitive disturbances. The expression of the microtubule-associated protein tau was studied in postmortem samples of frontal cortex of 19 cases (12 Pick's disease A, B, C; 4 dementia lacking distinct histology; 3 motor neuron disease type) by Western blotting with a phosphorylation-independent anti-tau antibody. The presence of tau protein was detected in all cases evaluated, including the 11 brains classified as frontotemporal lobe degeneration (diagnostic categories Pick's disease B
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tau is well established as a microtubule-associated protein in neurons. However, under pathological conditions, aberrant assembly of tau into insoluble aggregates is accompanied by synaptic dysfunction and neural cell death in a range of neurodegenerative disorders, collectively referred to as tauopathies. Recent advances in our understanding of the multiple functions and different locations of tau inside and outside neurons have revealed novel insights into its importance in a diverse range of molecular pathways including cell signalling, synaptic plasticity, and regulation of genomic stabili
СтатьяОбзорПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Abundant tau-positive neurofibrillary lesions constitute a defining neuropathological characteristic of Alzheimer's disease. Filamentous tau pathology is also central to a number of other dementing disorders, such as Pick's disease, progressive supranuclear palsy, corticobasal degeneration and familial frontotemporal dementia and Parkinsonism linked to chromosome 17 (FTDP-17). The discovery of mutations in the tau gene in FTDP-17 has firmly established the relevance of tau pathology for the neurodegenerative process. Experimental studies have provided a system for the assembly of full-length t
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
It is well established that neurodegenerative diseases known as tauopathies are characterized by the presence of filamentous forms of phosphorylated tau protein inside neurons. However, the causal relationship between the initial symptoms of a particular disease and the molecular events affecting tau and leading to the appearance of tangles of filamentous forms of this protein remains unknown. Even the main function (or functions) of tau inside neurons is debatable and controversial. Tau seems to be a multifunctional protein. I review here some of the most studied interactions of tau with diff
СтатьяОбзорПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Oligomeric assemblies of tau and the RNA-binding proteins (RBPs) Musashi (MSI) are reported in Alzheimer's disease (AD). However, the role of MSI and tau interaction in their aggregation process and its effects are nor clearly known in neurodegenerative diseases. Here, we investigated the expression and cellular localization of MSI1 and MSI2 in the brains tissues of Alzheimer's disease (AD), amyotrophic lateral sclerosis (ALS) and frontotemporal dementia (FTD) as well as in the wild-type mice and tau knock-out and P301L tau mouse models. We observed that formation of pathologically relevant pr
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
OBJECTIVE: Amyloid-β(Aβ) aggregates are presumed to be found in the brain at an early stage of Alzheimer's disease (AD) but have seldom been assessed by brain biopsy during life in often elderly patients.
METHODS: Between 1991 and 2006 we evaluated 468 patients with suspected normal pressure hydrocephalus with intraventricular pressure monitoring and a right frontal cortical biopsy sample immunostained for Aβ and hyperphosphorylated tau (HPτ). Adequate samples and the clinical follow-up data until death or the end of 2008, available in 433 cases, were reviewed for the clinical signs of dement
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The mechanisms leading to the abnormal self-polymerization of tau into straight and paired helical filaments (PHFs) and neurofibrillary tangles (NFT) in Alzheimer disease (AD) and progressive supranuclear palsy (PSP) are not known. However, transglutaminase-induced cross-linking of PHF-tau was observed in AD and thus may also contribute to the formation of NFT in other neurodegenerative disorders including PSP. Tissue homogenates from PSP and normal age-matched controls were used to immunoaffinity-purify proteins containing transglutaminase-induced epsilon-(gamma-glutamyl) lysine cross-links.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Alzheimer's disease (AD) is a devastating neurodegenerative disease characterized by abnormal accumulation of tau proteins and amyloid-β, leading to neuronal death and cognitive impairment. Recent studies have implicated aging pathways, including dysregulation of tau and cellular senescence in AD pathogenesis. In AD brains, tau protein, which normally stabilizes microtubules, becomes hyperphosphorylated and forms insoluble neurofibrillary tangles. These tau aggregates impair neuronal function and are propagated across the brain's neurocircuitry. Meanwhile, the number of senescent cells accumul
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Calmodulin binding to microtubule-associated proteins (MAPs) was studied by using three experimental techniques: affinity chromatography, cross-linking, and equilibrium binding. 1) Calmodulin affinity chromatography: both MAP2 and tau proteins were bound to calmodulin affinity columns in the presence of calcium and released with ethylene glycol bis(beta-aminoethyl ether)-N,N,N',N'-tetraacetic acid (EGTA), whereas tubulin was not bound. 2) Cross-linking 125I-calmodulin to whole MAPs and MAP2 by disuccinimidyl suberate: 125I-calmodulin was cross-linked to MAP2 and tau proteins showing an intense
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tau protein is located in the axons of neurons and in Alzheimer Disease, is abnormally phosphorylated and aggregates into paired helical filaments (neurofibrillary tangles) reflecting the degree of neurofibrillary pathology and neurodegeneration. Although tau and phosphorylated tau (p-Tau) pathology is a hallmark for dementia, few studies were performed in patients of schizophrenia. This preliminary serum study was designed to compare serum total tau and p-Tau levels of schizophrenia patients with healthy controls. The study was included 42 patients diagnosed with schizophrenia and 42 healthy
СтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND AND PURPOSE: Cerebral autosomal dominant arteriopathy with subcortical infarcts and leukoencephalopathy (CADASIL) can be considered a useful model of pure subcortical vascular dementia (SVD) because it occurs in young adults, unlikely to have concomitant age- and Alzheimer's disease (AD)-related pathology. In patients with CADASIL we evaluated the cerebrospinal fluid (CSF) levels of beta-amyloid 1-42 (Abeta42), total tau protein (t-tau) and phosphorylated tau protein (p-tau), which are well-accepted biomarkers of AD.
METHODS: The CSF Abeta42, t-tau and p-tau levels were determined
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A novel monoclonal antibody DC39N1 specific for tau protein N-terminal insert N1 (residues 45-73) was developed. Species analysis revealed that monoclonal antibody DC39N1 did not recognize tau proteins derived from rat, mouse, bovine, swine and rabbit brain tissues and is human tau protein specific. The antibody recognized all and only those human tau isoforms that contain a tau N1 insert. DC39N1 epitope on paired helical filaments from the brain of patients with Alzheimer's disease is phosphorylation independent. Immunohistochemical analysis of Braak stages with novel antibody revealed the pr
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tau protein, a microtubule-associated protein widely distributed in the central nervous system, aggregates abnormally and forms neurofibrillary tangles in neurodegenerative diseases. Particularly in Alzheimer's disease, pathological tau protein aggregates disrupt the structure and function of neurons, triggering other neurodegenerative-related processes such as neuroinflammation and amyloid plaque formation, and finally leading to neuronal death. Several classes of drugs targeting neurofibrillary tangles have recently been studied, with tau protein aggregation inhibitors as a key research dire
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Alzheimer's disease (AD) is an irreversible neurodegenerative condition causes noticeable symptoms including impaired memory and cognitive decline. In AD, the intracellular aggregation of Tau into NFTs is the histopathological indicator that impairs the neuronal function. Tau is a highly soluble, intrinsically disordered in nature, allowing it to adopt multiple conformation. Tau, a microtubule-associated protein, it interacts with tubulin subunits and plays a critical role in stabilizing microtubule network. Tau protein interacts with numerous proteins in physiological and pathological conditi
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In human neurodegenerative diseases associated with the intracellular aggregation of Tau protein, the ordered cores of Tau filaments adopt distinct folds. Here, we analyze Tau filaments isolated from the brain of individuals affected by Prion-Protein cerebral amyloid angiopathy (PrP-CAA) with a nonsense mutation in the PRNP gene that leads to early termination of translation of PrP (Q160Ter or Q160X), and Gerstmann-Sträussler-Scheinker (GSS) disease, with a missense mutation in the PRNP gene that leads to an amino acid substitution at residue 198 (F198S) of PrP. The clinical and neuropathologi
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Cells contain multiple compartments dedicated to the regulation and control of biochemical reactions. Cellular compartments that are not surrounded by membranes can rapidly form and dissolve in response to changes in the cellular environment. The physicochemical processes that underlie the formation of non-membrane-bound compartments in vivo are connected to liquid-liquid phase separation of proteins and nucleic acids in vitro. Recent evidence suggests that the protein tau, which plays an important role in Alzheimer's disease and other neurodegenerative disorders, phase separates in solution,
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Tau protein is a microtubule-stabilising protein whose aggregation is linked to Alzheimer's Disease and other forms of dementia. Tau biology is at the heart of cytoskeletal dynamics and neurodegenerative mechanisms, making it a crucial protein to study. Tau purification, however, is challenging as Tau is disordered, which makes it difficult to produce in recombinant system and is degradation-prone. It is thus challenging to obtain pure and stable preparations of Tau. Here, we present a fast and robust protocol to purify Tau recombinantly in Escherichia coli. Our protocol allows purifying Tau e
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Amyloid fiber-forming proteins are predominantly intrinsically disordered proteins (IDPs). The protein tau, present mostly in neurons, is no exception. There is a significant interest in the study of tau protein aggregation mechanisms, given the direct correlation between the deposit of β-sheet structured neurofibrillary tangles made of tau and pathology in several neurodegenerative diseases, including Alzheimer's disease. Among the core unresolved questions is the nature of the initial step triggering aggregation, with increasing attention placed on the question whether a conformational chang
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
MedElevator
Войти в исследования