Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
3085 публикаций
Поиск: 184 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 1134 с найденным полным текстом
DEAD-box proteins are enzymes endowed with nucleic acid-dependent ATPase, RNA translocase and unwinding activities. The human DEAD-box protein DDX3 has been shown to play important roles in tumor proliferation and viral infections. In particular, DDX3 has been identified as an essential cofactor for HIV-1 replication. Here we characterized a set of DDX3 mutants biochemically with respect to nucleic acid binding, ATPase and helicase activity. In particular, we addressed the functional role of a unique insertion between motifs I and Ia of DDX3 and provide evidence for its implication in nucleic
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Therapeutic hypothermia during cardiac surgery has been widely used for neuroprotection and to attenuate the systemic inflammatory response due to cardiopulmonary bypass (CPB). Experimental data suggest that cold-shock protein RNA-binding motif 3 (RBM3), which is induced in response to hypothermia, plays a key role in hypothermia-induced organ protection. To date, investigation on RBM3 has been performed exclusively in vitro or in animal models, and the detection and regulation of RBM3 in human blood has not been investigated until now. The aim of this study was to investigate the level of RBM
Клиническое исследованиеСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The main danger of cold stress to animals in cold regions is systemic metabolic changes and protein synthesis inhibition. RBM3, an exceptional cold shock protein, is rapidly upregulated in response to hypothermia to resist the adverse effects of cold stress. However, the mechanism of the protective effect and the rapid upregulation of RBM3 remains unclear. O-GlcNAcylation, an atypical O-glycosylation, is precisely regulated only by O-GlcNAc transferase (OGT) and O-GlcNAcase (OGA) and participates in the signal transduction of multiple cellular stress responses as a "stress and nutrition recept
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
RNA-binding motif protein 3 is a molecular marker of hypothermia that has proved neuroprotective in neurodegenerative disease models. However, its relationship to the well-recognized therapeutic effect of hypothermia in ischaemic stroke had not been studied. In this work, the expression of RNA-binding motif protein 3 was investigated in ischaemic animal models subjected to systemic and focal brain hypothermia, specifically the effects of RNA-binding motif protein 3 silencing and overexpression on ischaemic lesions. Moreover, the association of RNA-binding motif protein 3 levels with body tempe
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Specific recognition of N6-methyladenosine (m6A) in mRNA by RNA-binding proteins containing a YT521-B homology (YTH) domain is important in eukaryotic gene regulation. The Arabidopsis YTH domain protein ECT2 is thought to bind to mRNA at URU(m6A)Y sites, yet RR(m6A)CH is the canonical m6A consensus site in all eukaryotes and ECT2 functions require m6A-binding activity. Here, we apply iCLIP (individual nucleotide resolution crosslinking and immunoprecipitation) and HyperTRIBE (targets of RNA-binding proteins identified by editing) to define high-quality target sets of ECT2 and analyze the patte
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A proline-rich region (PRR) within the rubella virus (RUBV) P150 replicase protein that contains three SH3 domain-binding motifs (PxxPxR) was investigated for its ability to bind cell proteins. Pull-down experiments using a glutathione S-transferase-PRR fusion revealed PxxPxR motif-specific binding with human p32 protein (gC1qR), which could be mediated by either of the first two motifs. This finding was of interest because p32 protein also binds to the RUBV capsid protein. Binding of p32 to P150 was confirmed and was abolished by mutation of the first two motifs. When mutations in the first t
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Arginine-glycine (RG)-rich motifs are among the most prevalent RNA-binding elements within intrinsically disordered regions (IDRs) of proteins and play crucial roles in RNA metabolism, gene regulation, and the formation of membraneless organelles via liquid phase separation (LLPS). Despite their biological relevance and implication in neurological disorders and cancer, the sequence features and context dependencies that define functional RG motifs remain poorly characterized owing to their disordered nature and sequence variability. In this study, we present a computational framework to dissec
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
RNA-binding motif protein 45 (RBM45) is an RNA-binding protein crucial for brain development and plays a key role in RNA metabolism and disease. Its RNA recognition motif (RRM) domains can recognize GAC-containing motifs, with or without N6-methyladenosine (m6A) modification. While its RRM domains individually do not preferentially recognize m6A, RBM45 preferentially recognizes m6A motifs over unmodified motifs. In this study, we used molecular dynamics (MD) simulations to investigate the binding of a series of RNAs in complex with different RRM domains individually and in complex with RRM3 in
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We report that in humans, mice, fruit flies, and worms, the ribosomal RNAs and the transcribed spacers of 45S are densely packed with organism-specific sequence motifs that are primarily shared with nervous system genes. The human ribosomal RNAs and 45S spacers contain 1,723 such motifs. Specific combinations of these motifs are predominantly found in 3,430 human nervous system genes, of which 1,046 are genes associated with brain disorders, including autism spectrum disorder and schizophrenia. The sequences of the 1,723 motifs and their locations in the introns and exons of nervous system gen
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The nucleocapsid protein (N) of SARS-CoV-2 plays a pivotal role during the viral life cycle. It is involved in RNA transcription and accounts for packaging of the large genome into virus particles. N manages the enigmatic balance of bulk RNA-coating versus precise RNA-binding to designated cis-regulatory elements. Numerous studies report the involvement of its disordered segments in non-selective RNA-recognition, but how N organizes the inevitable recognition of specific motifs remains unanswered. We here use NMR spectroscopy to systematically analyze the interactions of N's N-terminal RNA-bin
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Nuclear antigen 1 (EBNA-1) is one of the key functions of the oncogenic DNA virus, Epstein-Barr virus (EBV), and is the only viral protein consistently expressed in EBV-associated malignancies. EBNA-1 binds in a site-specific manner to the viral DNA and is essential for viral replication, as well as for maintaining the genome as an extrachromosomal episome within infected cells. EBNA-1 is not recognized by the cellular immune system. Here we demonstrate that, in addition to its known DNA binding properties, EBNA-1 can also act as a strong RNA binding protein, interacting with diverse substrate
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Nucleocapsid protein (N) is an essential RNA binding protein in many RNA viruses. During replication, N protein encapsidates viral genomic and antigenomic RNA, but not viral mRNA or other cellular RNAs. To discriminate between different species of RNA in a host cell, it is likely that N interacts with specific sequences and/or secondary structures on its target RNA. In this study, we explore the RNA binding properties of N using both natural and artificially selected RNAs as ligands. We found that N binds to RNAs that resemble the terminal panhandle structures of RVFV genomic and antigenomic R
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
While protein-RNA interactions are fundamental to post-transcriptional processes, achieving a holistic understanding of their regulatory logic remains challenging. Current computational models often treat binding affinity, interface mapping, and RNA design as isolated tasks, thereby failing to provide a unified perspective of the protein-RNA interactome. Here, we introduce ProRB, a unified sequence-based framework that jointly estimates protein-RNA binding affinity, predicts binding interfaces in proteins and RNAs, and generates protein-binding RNA sequences from protein sequences. By fusing p
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The Ebola virus VP30 protein interacts with the viral nucleoprotein and with host protein RBBP6 via PPxPxY motifs that adopt non-canonical orientations, as compared to other proline-rich motifs. An affinity tag-purification mass spectrometry approach identified additional PPxPxY-containing host proteins hnRNP L, hnRNPUL1, and PEG10, as VP30 interactors. hnRNP L and PEG10, like RBBP6, inhibit viral RNA synthesis and EBOV infection, whereas hnRNPUL1 enhances. RBBP6 and hnRNP L modulate VP30 phosphorylation, increase viral transcription, and exert additive effects on viral RNA synthesis. PEG10 ha
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
RNA is an extremely important target for the development of chemical probes of function or small molecule therapeutics. Aminoglycosides are the most well studied class of small molecules to target RNA. However, the RNA motifs outside of the bacterial rRNA A-site that are likely to be bound by these compounds in biological systems is largely unknown. If such information were known, it could allow for aminoglycosides to be exploited to target other RNAs and, in addition, could provide invaluable insights into potential bystander targets of these clinically used drugs. We utilized two-dimensional
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Precise stoichiometry of genome-length transcripts and alternatively spliced mRNAs is a hallmark of retroviruses. We discovered short, guanosine and adenosine sequence motifs in the 5'untranslated region of several retroviruses and ascertained the reasons for their conservation using a representative lentivirus and genetically simpler retrovirus. We conducted site-directed mutagenesis of the GA-motifs in HIV molecular clones and observed steep replication delays in T-cells. Quantitative RNA analyses demonstrate the GA-motifs are necessary to retain unspliced viral transcripts from alternative
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Understanding how ligands bind to ribonucleic acids (RNA) is important for understanding RNA recognition in biological processes and drug development. Here, we have studied neomycin B binding to neomycin-sensing riboswitch aptamer constructs by native top-down mass spectrometry (MS) using electrospray ionization (ESI) and collisionally activated dissociation (CAD). Our MS data for a 27 nt aptamer construct reveal the binding site and ligand interactions, in excellent agreement with the structure derived from nuclear magnetic resonance (NMR) studies. Strikingly, for an extended 40 nt aptamer co
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
HnRNP A1 regulates many alternative splicing events by the recognition of splicing silencer elements. Here, we provide the solution structures of its two RNA recognition motifs (RRMs) in complex with short RNA. In addition, we show by NMR that both RRMs of hnRNP A1 can bind simultaneously to a single bipartite motif of the human intronic splicing silencer ISS-N1, which controls survival of motor neuron exon 7 splicing. RRM2 binds to the upstream motif and RRM1 to the downstream motif. Combining the insights from the structure with in cell splicing assays we show that the architecture and organ
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: RNA-binding proteins are master orchestrators of gene expression regulation. They regulate hundreds of transcripts at once by recognizing specific motifs. Thus, characterizing RNA-binding proteins targets is critical to harvest their full therapeutic potential. However, such investigation has often been restricted to a few RNA-binding protein targets, limiting our understanding of their function. In cancer, the RNA-binding protein HNRNPA2B1 (heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A2B1; A2B1) promotes the pro-proliferative/anti-apoptotic phenotype. The same phenotype in pulmonary a
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Matrin-3 (MATR3) is an RNA-binding protein (RBP) that is associated with familial amyotrophic lateral sclerosis (ALS) and frontotemporal dementia (FTD). MATR3 features two RNA recognition motifs, two zinc-finger motifs, and four intrinsically disordered regions. Here, we report that human MATR3 associates with itself to form nanoscale spherical assemblies at ultralow protein concentrations. Through concentration-dependent associations, the spheres, which are 20-30 nm in diameter, transition into wormlike assemblies. These observations are reminiscent of sphere-to-worm transitions and micelliza
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.