m+Medelevator.RU
Открытая медицинская библиотека

Найдите доказательства.
Сосредоточьтесь на главном.

Медицинские публикации, первоисточники и полные тексты.
Для клинического вопроса, нового знания и следующего исследования.

Ищем по исходному запросу. Уточняем медицинские термины для поиска на других языках…

Библиотека сейчас

От первоисточника до медицинского перевода

Подключаем обновления…
Собрано из открытых источников—

Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.

Идёт проверка счётчика
Доступно в поиске—

Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.

Переведено на русский—

Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.

Полные тексты—

Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.

Оригиналов на русском—

Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.

Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений

Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.

Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.

Найти литературу по своему диагнозу →

Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.

Результаты поиска

641 публикаций

Поиск: 90 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 116 с найденным полным текстом

Inhibition of ribonucleotide reductase subunit M2 enhances the radiosensitivity of metastatic pancreatic neuroendocrine tumor.

Ribonucleotide Reductase (RNR) is a rate-limiting enzyme in the production of deoxyribonucleoside triphosphates (dNTPs), which are essential substrates for DNA repair after radiation damage. We explored the radiosensitization property of RNR and investigated a selective RRM2 inhibitor, 3-AP, as a radiosensitizer in the treatment of metastatic pNETs. We investigated the role of RNR subunit, RRM2, in pancreatic neuroendocrine (pNET) cells and responses to radiation in vitro. We also evaluated the selective RRM2 subunit inhibitor, 3-AP, as a radiosensitizer to treat pNET metastases in vivo. Knock

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 38801884Открыть статью

Synergistic anticancer activity of combined ATR and ribonucleotide reductase inhibition in Ewing's sarcoma cells.

PURPOSE: Ewing's sarcoma is a highly malignant childhood tumour whose outcome has hardly changed over the past two decades despite numerous attempts at chemotherapy intensification. It is therefore essential to identify new treatment options. The present study was conducted to explore the effectiveness of combined inhibition of two promising targets, ATR and ribonucleotide reductase (RNR), in Ewing's sarcoma cells. METHODS: Effects of the ATR inhibitor VE821 in combination with the RNR inhibitors triapine and didox were assessed in three Ewing's sarcoma cell lines with different TP53 status (

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 37097390Открыть статью

Screening of traditional Chinese medicine monomers as ribonucleotide reductase M2 inhibitors for tumor treatment.

BackgroundRibonucleotide reductase (RR) is a key enzyme in tumor proliferation, especially its subunit-RRM2. Although there are multiple therapeutics for tumors, they all have certain limitations. Given their advantages, traditional Chinese medicine (TCM) monomers have become an important source of anti-tumor drugs. Therefore, screening and analysis of TCM monomers with RRM2 inhibition can provide a reference for further anti-tumor drug development.AimTo screen and analyze potential anti-tumor TCM monomers with a good binding capacity to RRM2.MethodsThe Gene Expression Profiling Interactive An

Полный текст найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 36387821Открыть статью

Ribonucleotide reductase inhibitors suppress SAMHD1 ara-CTPase activity enhancing cytarabine efficacy.

The deoxycytidine analogue cytarabine (ara-C) remains the backbone treatment of acute myeloid leukaemia (AML) as well as other haematological and lymphoid malignancies, but must be combined with other chemotherapeutics to achieve cure. Yet, the underlying mechanism dictating synergistic efficacy of combination chemotherapy remains largely unknown. The dNTPase SAMHD1, which regulates dNTP homoeostasis antagonistically to ribonucleotide reductase (RNR), limits ara-C efficacy by hydrolysing the active triphosphate metabolite ara-CTP. Here, we report that clinically used inhibitors of RNR, such as

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 31950591Открыть статью

Preclinical toxicity and toxicokinetics of GTI-2040, a phosphorothioate oligonucleotide targeting ribonucleotide reductase R2.

PURPOSE: GTI-2040, a 20-mer phosphorothioate oligonucleotide, was designed to hybridize to the mRNA sequence of human ribonucleotide reductase R2. GTI-2040 has been shown to inhibit human cancer cell proliferation by downregulation of R2 expression in vitro and to significantly inhibit tumor growth in xenograft models of human cancer in mice. As part of the safety evaluation for human clinical trials, the toxicity and toxicokinetics of GTI-2040 were determined in Sprague-Dawley rats and rhesus monkeys. METHODS: GTI-2040 was administered to rats at 2, 10, and 50 mg/kg/day by bolus intravenous

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 20886212Открыть статью

Efficient growth inhibition of Bacillus anthracis by knocking out the ribonucleotide reductase tyrosyl radical.

Bacillus anthracis, the causative agent of anthrax, is a worldwide problem because of the need for effective treatment of respiratory infections shortly after exposure. One potential key enzyme of B. anthracis to be targeted by antiproliferative drugs is ribonucleotide reductase. It provides deoxyribonucleotides for DNA synthesis needed for spore germination and growth of the pathogen. We have cloned, purified, and characterized the tyrosyl radical-carrying NrdF component of B. anthracis class Ib ribonucleotide reductase. Its EPR spectrum points to a hitherto unknown three-dimensional geometry

Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 16322104Открыть статью

Overexpression of the R2 subunit of ribonucleotide reductase in human nasopharyngeal cancer cells reduces radiosensitivity.

PURPOSE: Ribonucleotide reductase is the rate-limiting enzyme in the de novo synthesis of deoxyribonucleotide triphosphates, which are utilized in both DNA synthesis and DNA repair. We reported previously that RR enzyme activity and R2 (catalytic subunit of RR) protein levels were increased after exposure to ionizing radiation (IR) in growth-arrested human tumor cells, suggesting that R2 protein expression regulates RR activity to allow for IR damage repair. Using isogenic human nasopharyngeal carcinoma cells in this study, we examine the relationship of overexpression of either the R1 regulat

СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 12967138Открыть статью

Ribonucleotide reductase subunits from the yellow fever mosquito, Aedes aegypti: cloning and expression.

Ribonucleotide reductase catalyses the de novo synthesis of deoxyribonucleotides. Class I reductases use an iron center to generate a tyrosyl free radical that can initiate formation of the deoxyribonucleotide. These reductases are alpha 2 beta 2 holoenzymes, and the subunits are denoted as R1 and R2. R1 contains the allosteric binding site and the active site, whereas R2 contains a binuclear iron center that initiates formation of the tyrosyl radical. We have cloned and sequenced the cDNAs encoding the R1 and R2 subunit in the yellow fever mosquito, Aedes aegypti. The messages for these prote

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 12213240Открыть статью

Rational reprogramming of the R2 subunit of Escherichia coli ribonucleotide reductase into a self-hydroxylating monooxygenase.

The outcome of O2 activation at the diiron(II) cluster in the R2 subunit of Escherichia coli (class I) ribonucleotide reductase has been rationally altered from the normal tyrosyl radical (Y122*) production to self-hydroxylation of a phenylalanine side-chain by two amino acid substitutions that leave intact the (histidine)2-(carboxylate)4 ligand set characteristic of the diiron-carboxylate family. Iron ligand Asp (D) 84 was replaced with Glu (E), the amino acid found in the cognate position of the structurally similar diiron-carboxylate protein, methane monooxygenase hydroxylase (MMOH). We pre

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 11459480Открыть статью

Conformationally gated multisite proton-coupled electron transfer in the ribonucleotide reductase β subunit.

Ribonucleotide reductase (RNR) is an essential enzyme that converts ribonucleotides into deoxyribonucleotides, enabling DNA synthesis and repair in all living organisms. Central to class Ia RNR activity is a long-range radical transport pathway spanning [Formula: see text]32 Å across the [Formula: see text] and [Formula: see text] subunits by a series of proton-coupled electron transfer (PCET) reactions. Although the collinear PCET reactions in the [Formula: see text] subunit have been extensively studied, the multisite, orthogonal PCET reactions in the [Formula: see text] subunit are less wel

СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 41615753Открыть статью

Combined Inhibition of ATR and Ribonucleotide Reductase Induces Synergistic Antineoplastic Activity in Osteosarcoma Cells.

BACKGROUND: Osteosarcoma is the most common bone cancer in children and young adults. Its prognosis has not improved significantly since the introduction of the chemotherapy regimen established about 40 years ago, highlighting the need for new therapeutic strategies. AIMS: The present study was undertaken to assess the effectiveness of combined inhibition of two promising drug targets, ATR and ribonucleotide reductase (RNR), in osteosarcoma cells. METHODS AND RESULTS: The ATR inhibitor berzosertib and the RNR inhibitors triapine and didox were tested in TP53 wild-type (U2OS, MG-63) and mutan

СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 42086507Открыть статью

Regulation of the ribonucleotide reductase small subunit (R2) in the yellow fever mosquito, Aedes aegypti.

Ribonucleotide reductase (RNR) catalyzes the formation of deoxyribonucleotides, a rate limiting step in DNA synthesis. Class I RNR is a tetramer that consists of two subunits, R1 and R2; enzymatic activity requires association of R1 with R2. The R2 subunit is of special interest because it dictates the interaction with R1 that is required for enzymatic activity expression, and it is expressed only during the S phase of the cell cycle. We previously sequenced an R2 cDNA clone from the yellow fever mosquito, Aedes aegypti. We found the message was upregulated by blood feeding. We now report the

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 16530987Открыть статью

An iron-sulfur center and a free radical in the active anaerobic ribonucleotide reductase of Escherichia coli.

Anaerobically grown Escherichia coli contain an oxygen-sensitive ribonucleotide reductase. The enzyme requires anaerobic activation by two E. coli fractions with S-adenosylmethionine, NADPH, dithiothreitol, and KCl. We now find that photochemically reduced deazaflavin can substitute for these two fractions and NADPH. The reductase contained roughly equimolar amounts of iron and sulfide, suggesting the presence of an Fe-S complex. The cluster is characterized by a charge transfer band at 420 nm and a low temperature EPR signal centered at g = 2.01 that is difficult to saturate at 14 K, suggeste

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 8381402Открыть статью

Combined inhibition of ribonucleotide reductase and WEE1 induces synergistic anticancer activity in Ewing's sarcoma cells.

BACKGROUND: Ewing's sarcoma is a childhood bone and soft tissue cancer with poor prognosis. Treatment outcomes for Ewing's sarcoma patients have improved only modestly over the past decades, making the development of new treatment strategies paramount. In this study, the combined targeting of ribonucleotide reductase (RNR) and WEE1 was explored for its effectiveness against Ewing's sarcoma cells. METHODS: The RNR inhibitor triapine and the WEE1 inhibitors adavosertib and ZN-c3 were tested in p53 wild-type and p53 mutant Ewing's sarcoma cells. The combination of adavosertib with the PARP inhib

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 39962391Открыть статью

The identification of viral ribonucleotide reductase encoded by ORF23 and ORF141 genes and effect on CyHV-2 replication.

INTRODUCTION: Ribonucleotide reductase (RR) is essential for the replication of the double-stranded DNA virus CyHV-2 due to its ability to catalyze the conversion of ribonucleotides to deoxyribonucleotides, and is a potential target for the development of antiviral drugs to control CyHV-2 infection. METHODS: Bioinformatic analysis was conducted to identify potential homologues of RR in CyHV-2. The transcription and translation levels of ORF23 and ORF141, which showed high homology to RR, were measured during CyHV-2 replication in GICF. Co-localization experiments and immunoprecipitation were

СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 37143536Открыть статью

Pterostilbene inhibits hepatocellular carcinoma proliferation and HBV replication by targeting ribonucleotide reductase M2 protein.

Hepatocellular carcinoma (HCC), one of the most deadly diseases all around the world. HBV infection is a causative factor of HCC and closely associated with HCC development. Ribonucleotide reductase (RR) is a key enzyme for cellular DNA synthesis and RR small subunit M2 (RRM2) is highly upregulated in HCC with poor survival rates. We have previously shown that HBV can activate the expression of RRM2 and the activity of RR enzyme for the viral DNA replication in host liver cells. Thus, RRM2 may be an important therapeutic target for HCC and HBV-related HCC. Pterostilbene, a natural plant compon

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 34249439Открыть статью

E2F1 promote the aggressiveness of human colorectal cancer by activating the ribonucleotide reductase small subunit M2.

As the ribonucleotide reductase small subunit, the high expression of ribonucleotide reductase small subunit M2 (RRM2) induces cancer and contributes to tumor growth and invasion. In several colorectal cancer (CRC) cell lines, we found that the expression levels of RRM2 were closely related to the transcription factor E2F1. Mechanistic studies were conducted to determine the molecular basis. Ectopic overexpression of E2F1 promoted RRM2 transactivation while knockdown of E2F1 reduced the levels of RRM2 mRNA and protein. To further investigate the roles of RRM2 which was activated by E2F1 in CRC

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 26093293Открыть статью

Identification of ribonucleotide reductase M2 as a potential target for pro-senescence therapy in epithelial ovarian cancer.

Epithelial ovarian cancer (EOC) is the leading cause of gynecological-related cancer deaths in the United States. There is, therefore, an urgent need to develop novel therapeutic strategies for this devastating disease. Cellular senescence is a state of stable cell growth arrest that acts as an important tumor suppression mechanism. Ribonucleotide reductase M2 (RRM2) plays a key role in regulating the senescence-associated cell growth arrest by controlling biogenesis of 2'-deoxyribonucleoside 5'-triphosphates (dNTPs). The role of RRM2 in EOC remains poorly understood. Here we show that RRM2 is

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 24200970Открыть статью

Ribonucleotide reductase M2 subunit is a novel diagnostic marker and a potential therapeutic target in bladder cancer.

AIMS: To examine the immunohistochemical expression and function of ribonucleotide reductase M2 subunit (RRM2), a gemcitabine-related molecule, in bladder cancer. METHODS AND RESULTS: One hundred and seventeen bladder specimens on a tissue microarray were immunostained for RRM2. Positive RRM2 staining was observed in none of 14 examples of non-neoplastic urothelium, none of four low-grade urothelial carcinoma (UC), 69 of 83 (83%) high-grade UC, three of three (100%) squamous cell carcinoma and 12 of 13 (92%) lymph node metastasis of UC. RRM2 overexpression was associated significantly with mu

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 21166702Открыть статью

The Epstein-Barr virus (EBV) deubiquitinating enzyme BPLF1 reduces EBV ribonucleotide reductase activity.

A newly discovered virally encoded deubiquitinating enzyme (DUB) is strictly conserved across the Herpesviridae. Epstein-Barr virus (EBV) BPLF1 encodes a tegument protein (3,149 amino acids) that exhibits deubiquitinating (DUB) activity that is lost upon mutation of the active-site cysteine. However, targets for the herpesviral DUBs have remained elusive. To investigate a predicted interaction between EBV BPLF1 and EBV ribonucleotide reductase (RR), a functional clone of the first 246 N-terminal amino acids of BPLF1 (BPLF1 1-246) was constructed. Immunoprecipitation verified an interaction bet

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 19244336Открыть статью

ИП Урсолов Владлен Сергеевич

ИНН 500118482352 · ОГРНИП 314500117700049

Реквизиты и контакты