MedElevator Войти в исследования
Открытая медицинская библиотека

Результаты поиска

Медицинские публикации, первоисточники и полные тексты.
Для клинического вопроса, нового знания и следующего исследования.

Ищем по исходному запросу. Уточняем медицинские термины для поиска на других языках…

Результаты поиска

14 936 публикаций

Поиск: 76 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 610 с найденным полным текстом
Выберите статьи для научной работыПосле входа — выбор статей и сборка документа

The physiology and pathology of microtubule-associated protein tau.

Tau belongs to the family of microtubule-associated proteins predominantly expressed in neurons where they play an important role in promoting microtubule assembly and stabilizing microtubules. In addition, tau proteins interact with other cytoskeletal elements to allow spacing between microtubules. Recent studies have shown that tau is also actively involved in regulating cell viability and activity. Translated from a single gene located on chromosome 17q21, six isoforms of tau are produced by alternative splicing in adult human brain. Due to multiple post-translational modifications, heterog…

СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 25131590Открыть статью

Oligomer formation of tau protein hyperphosphorylated in cells.

Abnormal phosphorylation ("hyperphosphorylation") and aggregation of Tau protein are hallmarks of Alzheimer disease and other tauopathies, but their causative connection is still a matter of debate. Tau with Alzheimer-like phosphorylation is also present in hibernating animals, mitosis, or during embryonic development, without leading to pathophysiology or neurodegeneration. Thus, the role of phosphorylation and the distinction between physiological and pathological phosphorylation needs to be further refined. So far, the systematic investigation of highly phosphorylated Tau was difficult beca

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 25339173Открыть статью

Hyperphosphorylation of tau protein in superficial CNS siderosis.

In superficial CNS siderosis chronic subarachnoidal hemorrhage leads to hemosiderin deposits in the subpial layers of the brain and spinal cord. Many years usually pass between the initial event causing chronic bleedings and the development of cerebellar ataxia, sensory hearing loss and various sensorimotor deficits. The only therapeutic option is to identify and eliminate the bleeding source. Otherwise slow relentless decline to a bedridden state and dementia is usually unavoidable. However, it is not known how precisely leptomeningeal hemosiderin deposits induce progressive neurodegeneration

Клинический случайСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 18617192Открыть статью

Nitration of tau protein is linked to neurodegeneration in tauopathies.

Oxidative and nitrative injury is implicated in the pathogenesis of Alzheimer's disease (AD) and Down syndrome (DS), but no direct evidence links this type of injury to the formation of neurofibrillary tau lesions. To address this, we generated a monoclonal antibody (mAb), n847, which recognizes nitrated tau and alpha-synuclein. n847 detected nitrated tau in the insoluble fraction of AD, corticobasal degeneration (CBD), and Pick's disease (PiD) brains by Western blots. Immunohistochemistry (IHC) showed that n847 labeled neurons in the hippocampus and neocortex of AD and DS brains. Double-label

СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 12937143Открыть статью

Sensory deficiencies correlate with tau protein and dementia.

Sensory decline is a common feature of aging and an early sign of a high risk of developing neurodegenerative diseases. Abnormal protein deposits of tau are also observed in sensorial areas in early stages of Alzheimer's disease and related dementia (ADRD), indicating that these two features are associated with common neuropathological changes in the affected brain areas. Alterations in taste and smell are evident in subjects with cognitive decline, but sensory decline is perceived in olfaction, vision, hearing (at early times of degeneration), and even touch, which correlates with disease pro

СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 41853673Открыть статью

The Role and Pathogenesis of Tau Protein in Alzheimer's Disease.

Alzheimer's disease (AD), a predominant neurodegenerative disorder, is clinically characterized by progressive cognitive deterioration and behavioral deficits. An in-depth understanding of the pathogenesis and neuropathology of AD is essential for the development of effective treatments and early diagnosis techniques. The neuropathological signature of AD involves two hallmark lesions: intraneuronal neurofibrillary tangles composed of hyperphosphorylated tau aggregates and extracellular senile plaques containing amyloid-β (Aβ) peptide depositions. Although Aβ-centric research has dominated AD

СтатьяОбзорПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 40563464Открыть статью

Phase separation of the microtubule-associated protein tau.

The aggregation and misfolding of the neuronal microtubule-associated protein tau is closely linked to the pathology of Alzheimer's disease and several other neurodegenerative diseases. Recent evidence suggest that tau undergoes liquid-liquid phase separation in vitro and forms or associates with membrane-less organelles in cells. Biomolecular condensation driven by phase separation can influence the biological activities of tau including its ability to polymerize tubulin into microtubules. In addition, the high concentrations that tau can reach in biomolecular condensates provide a mechanism

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 36251053Открыть статью

Mechanisms of secretion and spreading of pathological tau protein.

Accumulation of misfolded and aggregated forms of tau protein in the brain is a neuropathological hallmark of tauopathies, such as Alzheimer's disease and frontotemporal lobar degeneration. Tau aggregates have the ability to transfer from one cell to another and to induce templated misfolding and aggregation of healthy tau molecules in previously healthy cells, thereby propagating tau pathology across different brain areas in a prion-like manner. The molecular mechanisms involved in cell-to-cell transfer of tau aggregates are diverse, not mutually exclusive and only partially understood. Intra

СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 31667556Открыть статью

The microtubule-associated protein tau is phosphorylated by Syk.

Aberrant phosphorylation of tau protein on serine and threonine residues has been shown to be critical in neurodegenerative disorders called tauopathies. An increasing amount of data suggest that tyrosine phosphorylation of tau might play an equally important role in pathology, with at least three putative tyrosine kinases of tau identified to date. It was recently shown that the tyrosine kinase Syk could efficiently phosphorylate alpha-synuclein, the aggregated protein found in Parkinson's disease and other synucleinopathies. We report herein that Syk is also a tau kinase, phosphorylating tau

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 18070606Открыть статью

Tau protein and the neurofibrillary pathology of Alzheimer's disease.

Abundant neurofibrillary tangles, neuropil threads and senile plaque neurites constitute the neurofibrillary pathology of Alzheimer's disease. They form in the nerve cells that undergo degeneration in the disease, in which their regional distribution correlates with the degree of dementia. Each lesion contains the paired helical filament (PHF) as its major component. PHFs are composed of the microtubule-associated protein tau in a hyperphosphorylated state. PHF-tau is hyperphosphorylated on all six adult brain isoforms. As a consequence, tau is unable to bind to microtubules and is believed to

СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 8624074Открыть статью

Tau protein and the neurofibrillary pathology of Alzheimer's disease.

Abundant neurofibrillary tangles, neuropil threads and senile plaque neurites constitute the neurofibrillary pathology of Alzheimer's disease. They form in the nerve cells that undergo degeneration in the disease, in which their regional distribution correlates with the degree of dementia. Each lesion contains the paired helical filament (PHF) as its major fibrous component. Recent work has shown that PHFs are composed of the microtubule-associated protein tau in an abnormally phosphorylated state. PHF-tau is hyperphosphorylated on all six adult brain isoforms. As a consequence, tau is unable

СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 7507619Открыть статью

Tau proteins in blood as biomarkers of Alzheimer's disease and other proteinopathies.

Alzheimer's disease (AD), the most common age-dependent neurodegenerative disorder, is characterized neuropathologically by extracellular Aβ … research and clinical setting. This review discusses the recent developments in the field of plasma tau proteins as diagnostic, pathophysiological and prognostic biomarkers of Alzheimer's disease; additional findings from the fields of genetic forms of AD and of non-AD proteinopathies are also summarized.

СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 35175385Открыть статью

Paradoxical phosphorylation of the serine 199 on tau proteins from young individuals.

The microtubule-associated tau proteins are abnormally aggregated in many tauopathies. Phosphorylation modulates the functions of tau. The serine 199 residue of tau is abnormally phosphorylated at early and late stages of Alzheimer's disease. The presence of the phosphorylated Ser199 was investigated in autopsy-derived and biopsy-derived brain tissue samples from non-demented individuals. A paradoxical expression was found in the hippocampus of the youngest ones, in granule cells of the dentate gyrus and in pyramidal cells of the Ammon's horn, which are particularly prone to neurodegeneration …

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 11711851Открыть статью

Alzheimer's disease: relationship between muscarinic cholinergic receptors, beta-amyloid and tau proteins.

Senile dementia is one of the most important health problems in developed countries. The main disease causing dementia is Alzheimer's diseas … se in the number of muscarinic receptors in brain. M1 agonists also decrease the phosphorylation of tau proteins, playing again a modulatory role in the pathogenesis of Alzheimer's disease. The existence of a link between beta-amyloid and tau proteins also has been reported; treatment of hippocampal neurones with beta-amyloid, or the 25-35 residue fragment, re …

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 9794144Открыть статью

Analysis of the involvement of RNA-binding proteins in TAU-dependent neurodegeneration.

TAU-dependent neurodegeneration encompasses a group of disorders, collectively known as tauopathies, characterized by the pathological accumulation of the TAU protein. TAU is a microtubule-associated protein that stabilizes neuronal microtubules, but emerging evidence indicates it also plays a role in RNA metabolism through interactions with RNA-binding proteins (RBPs). RBPs are essential for the regulation of mRNA transport, translation, and the formation of stress granules (SGs), which are critical for synaptic function and maintenance. We hypothesize that TAU pathology induces dysregulation

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 42167371Открыть статью

cis and trans isomers of phospho-tau proteins differently affect amyloid aggregation.

The co-localization of phospho-tau proteins (p-tau) and amyloid beta (Aβ) or alpha-synuclein (α-Syn) aggregates and their combined pathological impacts have been recognized in the brains of both human and animal models of Alzheimer's disease (AD) and Parkinson's disease (PD). The fibrillation of amyloidogenic proteins is a dynamic process that can be affected by the presence of other proteins and therefore, it's essential to reveal how the cross-interaction between Aβ or α-Syn with p-tau affects their amyloidogenesis. Using simulation studies, we showed that cis and trans conformations of phos…

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 40571020Открыть статью

Tau proteins in the cerebrospinal fluid of patients with subacute sclerosing panencephalitis.

Neurodegenerative diseases characterized by cytoskeletal deformation and neurofibrillary tangles are associated with altered levels of tau a … -tau, and male gender and EEG abnormalities were associated with higher t-tau levels. The levels of tau proteins in our patients suggest there is no, or only scarce and immature, neurofibrillary tangle formation in SSPE. Autopsy studies showing neurofibrillary tangles might have examined older patients with longer disease and more parenchymal involvement.

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 20031357Открыть статью

Long-term ketamine administration causes Tau protein phosphorylation and Tau protein-dependent AMPA receptor reduction in the hippocampus of mice.

As a recreational drug of abuse and an injectable anesthetic, ketamine has been shown to cause cognitive dysfunction and induce psychotic states. Although the specific mechanism is still unclear, it may be linked to synaptic receptors, including the α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole-propionic acid (AMPA) receptor. Recent evidence suggests that Tau protein phosphorylation and targeted delivery to the postsynaptic area is involved in maintaining neuronal plasticity, indicating that the neurotoxicity induced by ketamine may be related to the transfer of Tau protein after phosphorylation. In

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 31470060Открыть статью

Bovine granulocyte chemotactic protein-2 is secreted by the endometrium in response to interferon-tau (IFN-tau).

Interferon-tau (IFN-tau) is secreted by the bovine conceptus and may regulate synthesis of uterine endometrial cytokines to provide an environment that is conductive to embryo development and implantation. Interferon-tau stimulates secretion of an 8-kDa uterine protein (P8) in the cow. P8 was purified, digested to yield internal peptides, and partially sequenced to determine identity. Two internal peptides had 100% (13-mer) and 92% (12-mer) amino acid sequence identity with bovine granulocyte chemotactic protein-2 (bGCP-2). Bovine GCP-2 is an alpha-chemokine that acts primarily as a potent che

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 9225113Открыть статью

Cytoskeletal Proteins and Alzheimer's Disease Pathogenesis: Focusing on the Interplay with Tau Pathology.

The aggregation of Tau protein into neurofibrillary tangles (NFTs), a hallmark of Alzheimer's disease (AD), is associated with cognitive decline. Recent studies have revealed that neuronal cytoskeletal instability drives early AD pathogenesis. The physiological interaction between tau and the microtubule (MT) is crucial for maintaining axonal transport and stability. However, aberrant post-translational modifications (PTMs) in the MT binding domain-such as phosphorylation, acetylation and ubiquitination-trigger tau dissociation, causing microtubule collapse, transport deficits, and synaptic dy

СтатьяОбзорПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 40563471Открыть статью