Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
23243 публикаций
Поиск: 258 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 2223 с найденным полным текстом
Neurodegenerative diseases (NDs), such as Alzheimer disease, Parkinson disease, Huntington disease, amyotrophic lateral sclerosis, and frontotemporal dementia, are well known to pose formidable challenges for their treatment due to their intricate pathogenesis and substantial variability among patients, including differences in environmental exposures and genetic predispositions. One of the defining characteristics of NDs is widely reported to be the buildup of misfolded proteins. For example, Alzheimer disease is marked by amyloid beta and hyperphosphorylated Tau aggregates, whereas Parkinson
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Intrinsically disordered proteins (IDPs) are increasingly found to be associated with irreversible neurodegenerative disorders. The protein tau is a prototypical IDP whose abnormal aggregation into insoluble filaments is a major hallmark of Alzheimer's disease. The view has emerged that aggregation may proceed via alternative pathways involving oligomeric intermediates or phase-separated liquid droplets. Nanoparticles (NPs) offer significant potential for probing the mechanisms of protein fibrillation and may be capable of redirecting conformational transitions. Here, we camouflaged dye-doped
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Several neurodegenerative diseases are characterized by the accumulation of aggregated misfolded proteins. These pathological agents have been suggested to propagate in the brain via mechanisms similar to that observed for the prion protein, where a misfolded variant is transferred from an affected brain region to a healthy one, thereby inducing the misfolding and/or aggregation of correctly folded copies. This process has been characterized for several proteins, such as α-synuclein, tau, amyloid beta (Aβ) and less extensively for huntingtin and TDP-43. α-synuclein, tau, TDP-43 and huntingtin
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Amyloid aggregation, formed by aberrant proteins, is a pathological hallmark for neurodegenerative diseases, including Alzheimer's disease and Huntington's disease. High-resolution holistic mapping of the fine structures from these aggregates should facilitate our understanding of their pathological roles. Here, we achieved label-free high-resolution imaging of the polyQ and the amyloid-beta (Aβ) aggregates in cells and tissues utilizing a sample-expansion stimulated Raman strategy. We further focused on characterizing the Aβ plaques in 5XFAD mouse brain tissues. 3D volumetric imaging enabled
СтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Formation of protein aggregates is the hallmark of neurodegenerative diseases such as Alzheimer's disease, Huntington's disease, and frontotemporal dementia. Many ubiquitin-associated proteins are recruited to protein aggregates, such as sequestosome 1/p62 (p62), parkin, and cereblon (CRBN). However, the roles of these proteins in the regulation of the formation of protein aggregates are not well understood. Here, using cell and animal models, we discover that CRBN directly interacts with p62 and inhibits the formation of protein aggregates induced by mutant huntingtin (Htt-polyQ) and TAR DNA-
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We report on in vitro self-assembly of nanometer-sized α-synuclein amyloid fibrils into well-defined micrometer-sized suprafibrillar aggregates with sheet-like or cylindrical morphology depending on the ionic strength of the solution. The cylindrical suprafibrillar structures are heavily hydrated, suggesting swollen gel-like particles. In contrast to higher order structures formed by other negatively charged biopolymers, multivalent ions are not required for the suprafibrillar aggregates to form. Their formation is induced by both mono- and divalent counterions. The self-assembly process is no
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Transglutaminases (Enzyme Commission 2.3.2.13) are a large family of enzymes that show the common capacity to catalyze cross-linking of protein substrates. Some members of this family of enzymes are also capable of catalyzing other reactions important for the cell life. The distribution and the role of these enzymes have been widely studied in numerous cell types and tissues, but only recently their expression and functions started to be investigated in the central nervous system. One of the main biochemical properties of the transglutaminase enzymes is to form large protein aggregates that ar
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Amyloids are β-sheet-rich protein aggregates with various implications in biology. Beyond their functional contributions, such as biofilm formation, amyloids are best known for their involvement in a number of human pathologies, including Alzheimer's Disease, Parkinson's Disease, and Type-two Diabetes (T2D), where they accumulate as toxic aggregates. Mounting lines of research investigations aimed at inhibiting amyloids encompass various strategies targeting different stages of amyloid formation and toxicity. Recent studies have unveiled a previously unrecognized function of the Helicobacter p
Редакционная статьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Highly reactive metabolic intermediates and other small molecules frequently react with amino acid side chains, leading to non-enzymatic posttranslational modifications (nPTMs) of proteins. The abundance of these modifications increases under high metabolic activity or stress conditions and can dramatically impact protein structure and function. Although protein quality control mechanisms typically mitigate the effects of these impaired proteins, in long-lived and degradation-resistant proteins, nPTMs accumulate. In some cases, such as cataract development and diabetes, clear links between nPT
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Maintenance of proteostasis is critical for neuronal functions, as the accumulation of misfolded or damaged proteins leads to neurodegeneration. Cooling is generally neuroprotective and is used in various clinical settings. However, how it impacts neuronal proteostasis remains unclear. In rodents, the neuroprotective effects of cold have been largely attributed to the cold-inducible RNA-binding motif protein 3 (RBM3). Here, studying the human RBM3 in cultured neurons subjected to profound hypothermia, we observed its cold-induced aggregation. These RBM3 aggregates are distinct from stress gran
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Amyotrophic Lateral Sclerosis (ALS) is a devastating neurodegenerative disease characterized by the degeneration of upper and lower motoneurons. The four most frequently mutated genes causing familial ALS (fALS) are C9orf72, FUS, SOD1, and TARDBP. Some of the related wild-type proteins comprise intrinsically disordered regions (IDRs) which favor their assembly in liquid droplets-the biophysical mechanism behind the formation of physiological granules such as stress granules (SGs). SGs assemble and dissolve dependent on the cellular condition. However, it has been suggested that transition from
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: The aggregation of α-Synuclein (αS) into amyloid fibrils and their deposition in intraneuronal Lewy bodies are hallmark features of Parkinson's disease (PD) and other synucleinopathies. Among the molecular players implicated in αS toxicity, the cellular prion protein (PrPC) has emerged as a potential modulator of αS-neuron interactions.
RESULTS: Using confocal microscopy, colocalization analysis and both siRNA-induced PrPC silencing and antibody-based blockade, we investigated the contribution of PrPC to αS-induced neurotoxicity in human iPSC-derived dopaminergic neurons, primary
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
PURPOSE: Cataract is believed to be caused by protein-protein and protein-membrane aggregation in the eye lens. After middle age, there is extensive binding of crystallins to the lens cell membranes as evidenced by sedimentation at high densities. Multiple protein modifications have been linked with cataract, whereas others have been associated with aging. The purpose of this study was to characterize protein constituents within high density protein-membrane fractions from normal aged or cataractous lenses and to compare these proteins and their modifications.
METHODS: The inner nuclear regio
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We have shown in vivo and in vitro previously that psychosine causes dysfunction of autophagy and the ubiquitin-proteasome system underlying the pathogenesis of globoid cell leukodystrophy (GLD), a devastating lysosomal storage disease complicated by global demyelination. Here, we investigated the therapeutic efficacy of the mTOR inhibitor rapamycin in twitcher mice, a murine model of infantile GLD, in biochemical, histochemical, and clinical aspects. Administration of rapamycin to twitcher mice inhibited mTOR signaling in the brains, and significantly reduced the accumulation of insoluble ubi
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Proteolysis-targeting chimeras (PROTACs) based on the ubiquitin-proteasome system have made great progress in the field of drug discovery. There is mounting evidence that the accumulation of aggregation-prone proteins or malfunctioning organelles is associated with the occurrence of various age-related neurodegenerative disorders and cancers. However, PROTACs are inefficient for the degradation of such large targets due to the narrow entrance channel of the proteasome. Macroautophagy (hereafter referred to as autophagy) is known as a self-degradative process involved in the degradation of bulk
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The presence of protein aggregates is a hallmark of many neurodegenerative diseases, including Parkinson's disease (PD), Alzheimer's disease (AD), and frontotemporal lobar degeneration (FTLD). Traditionally, each disease has been associated with the aggregation of specific proteins, which serve as disease-specific biomarkers. For example, aggregates of α-synuclein (α-syn) are found in α-synucleinopathies such as PD, dementia with Lewy bodies (DLB), and multiple system atrophy (MSA). Similarly, AD is characterized by aggregates of amyloid-beta (Aβ) and tau proteins. However, it has been observe
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lewy bodies and neurites, the pathological signatures found in the central nervous system of Parkinson's disease (PD) patients, are primarily composed of aggregated alpha-synuclein (aSyn). The observation that aSyn aggregates are also found in the enteric nervous system has prompted several studies aimed at developing a diagnostic procedure based on the detection of pathological aSyn in gastrointestinal (GI) biopsies. The existing studies, which have all used immunohistochemistry for the detection of pathological aSyn, have had conflicting results. In the current survey, we analyzed the seedin
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein aggregation is a central feature of most neurodegenerative diseases, including Alzheimer's disease (AD), Parkinson's disease (PD), Huntington's disease (HD), and amyotrophic lateral sclerosis (ALS). Protein aggregates are closely associated with neuropathology in these diseases, although the exact mechanism by which aberrant protein aggregation disrupts normal cellular homeostasis is not known. Emerging data provide strong support for the hypothesis that pathogenic aggregates in AD, PD, HD, and ALS have many similarities to prions, which are protein-only infectious agents responsible f
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАVideo-Audio MediaПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Huntington's disease (HD) is caused by an expansion of the CAG repeat that encodes polyglutamine in huntingtin. Transient expression of an N-terminal huntingtin fragment containing an expanded polyglutamine tract induced formation of protein aggregates in cultured cells. The turnover of protein components in such aggregates has been difficult to study because of their insolubility in aqueous solutions. Here we describe a method of solubilizing the aggregates and quantifying their protein components. Insoluble pellets were collected from COS7 cells expressing an N-terminal huntingtin fragment c
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In a case of severe IgG kappa myeloma with cryoglobulinaemia usual concentrations of epinephrine, collagen, ADP, arachidonic acid, thrombin and ristocetin caused no aggregation of platelets in platelet rich plasma. However, in contrast to other agents ristocetin induced platelet aggregation in higher concentrations. The investigations showed, that the aggregating activity was inhibited by binding of ristocetin to the abnormal protein. Following saturation of the monoclonal protein, the surplus ristocetin caused normal aggregation. This indicates that platelets actually preserved their responsi
Клинический случайСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.