Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
866 публикаций
Поиск: 302 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 332 с найденным полным текстом
International journal of biological macromolecules2017eng
Spider venoms are complex mixtures of proteins, peptides and small organic and inorganic molecules. Among the proteins, phospholipases D (PLDs) present the major portion, and till now they are the most studied enzymes in spider venom. These PLDs have been divided into two classes, I and II, based on their primary and tertiary structure. Currently, crystal structures of both classes of these enzymes are available in the Protein Data Bank (PDB). Their three-dimensional structure is composed of eight α-helices and eight β-strands forming the ubiquitous fold called triosephosphate isomerase (TIM)
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein aggregation correlates with the development of several deleterious human disorders such as Alzheimer's disease, Parkinson's disease, prion-associated transmissible spongiform encephalopathies and type II diabetes. The polypeptides involved in these disorders may be globular proteins with a defined 3D-structure or natively unfolded proteins in their soluble conformations. In either case, proteins associated with these pathogeneses all aggregate into amyloid fibrils sharing a common structure, in which beta-strands of polypeptide chains are perpendicular to the fibril axis. Because of th
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Temperature sensitive mutations fall into two general classes: tl mutations, which render the mature protein thermolabile, and tsf (temperature sensitive folding) mutations, which destabilize an intermediate in the folding pathway without altering the functions of the folded state. The molecular defects caused by tsf mutations have been intensively studied for the elongated tailspike endorhamnosidase of Salmonella phage P22. The tailspike, responsible for host cell recognition and attachment, contains a 13 strand parallel beta coil domain. A set of tsf mutants located in the beta coil domain h
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Human amylin is a 37 amino acid residue peptide hormone whose fibrillogenesis has been correlated with type 2 diabetes. These fibrils are rope-like bundles of several 5nm diameter protofilaments. Here, we propose, as a model for the protofilament, a variant of the parallel superpleated beta-structure previously derived for amyloid filaments of the yeast prion Ure2p. In the amylin model, individual polypeptides from residues 9 to 37 have a planar S-shaped fold with three beta-strands. These serpentines are stacked in register, with a 0.47 nm axial rise and a small rotational twist per step, gen
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The assembly of amyloidogenic proteins into highly-structured fibrillar aggregates is related to the onset and progression of several amyloidoses, including neurodegenerative Alzheimer's or Parkinson's diseases. Despite years of research and a general understanding of the process of such aggregate formation, there are currently still very few drugs and treatment modalities available. One of the factors that is relatively insufficiently understood is the cross-interaction between different amyloid-forming proteins. In recent years, it has been shown that several of these proteins or their aggre
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The deposition of cytotoxic human islet amyloid polypeptide (IAPP) aggregates is a hallmark feature of Type 2 Diabetes. However, the structural evolution and cytotoxicity of IAPP aggregate species remain poorly understood. This study combines kinetics, biophysical and cell assays to resolve the morphological dynamics of IAPP aggregation. Using atomic force microscopy (AFM) and atomic force microscopy Infrared (AFM-IR) spectroscopy, we observed two distinctly different types of oligomers, donut-like (DO) and round oligomers (RO), formed at the early stages of protein aggregation. DO were domina
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Human calcitonin (hCT) is a peptide hormone that regulates calcium homeostasis, but its abnormal aggregation can disrupt physiological functions and increase the risk of medullary thyroid carcinoma. To elucidate the mechanisms underlying hCT aggregation, we investigated the self-assembly dynamics of hCT segments (hCT1-14, hCT15-25, and hCT26-32) and the folding and dimerization of full-length hCT1-32 through microsecond atomistic discrete molecular dynamics (DMD) simulations. Our results revealed that hCT1-14 and hCT26-32 predominantly existed as isolated monomers with transient small-sized ol
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Causative to the neurodegenerative Huntington's disease (HD), a mutational huntingtin (HTT) protein consists of an unusual expansion on the poly-glutamine (polyQ) region in the first exon (exon-1) domain. Despite its significance on HD progression, the structural role of the exon-1 with the polyQ region is still elusive. As HTT is an intrinsically disordered protein (IDP), a large ensemble of various conformations (instead of a mostly single native conformation) is required to characterize its structural properties and to infer biological functions, which is challenging even for the most state
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BopE is a type III secreted protein from Burkholderia pseudomallei, the aetiological agent of melioidosis. Like its Salmonella homologues SopE and SopE2, BopE is a guanine nucleotide exchange factor for Rho GTPases. It is thought that, in order to be secreted by the type III system, proteins must be unfolded or only partially folded. As part of a study of B. pseudomallei virulence proteins, we have expressed, purified and characterized the catalytic domain of BopE (amino acids 78-261). Analytical ultracentrifugation experiments in conjunction with analytical size exclusion chromatography show
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The phosphoenolpyruvate transferase system (PTS) is the major pathway by which bacteria import hexose sugars across the plasma membrane. The PTS transfers a phosphoryl group sequentially via several components from the glycolytic intermediate phosphoenolpyruvate (PEP) to the translocated sugar. It is comprised of the two general proteins enzyme I and HPr, and a sugar-specific enzyme II complex. Sugar translocation is through the membrane domain of the enzyme II complex. The enzyme II complex can belong to one of six families based upon sequence similarity, with the sorbose transporter from Kle
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Cerastes cerastes venom contains several bioactive proteins with inhibitory potential of platelet aggregation and blood coagulation.
OBJECTIVE: The current study deals with purification, characterization and determination of structural properties of Cc-PDE, the first phosphodiesterase from Cerastes cerastes venom.
MATERIAL AND METHODS: The purification process consists of three successive chromatographies including G75-Sephadex size exclusion, DEAE exchange chromatography and affinity using Sildenafil as a main PDEs' specific inhibitor. The amino acid sequence of purified Cc-PDE
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Pathological aggregation of α-synuclein is a hallmark of synucleinopathies such as Parkinson's disease, where fibrillar α-synuclein aggregates drive neurodegeneration. Here, we aimed to identify small molecules capable of disassembling fibrillar α-synuclein aggregates by screening a natural product library using a plasmonic nanoparticle amyloid corona platform. Candidates were further ranked based on key physicochemical properties (molecular weight, solubility, and lipophilicity) associated with cell permeability and potential central nervous system accessibility. Through this analysis, angeli
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The de novo construction of repeat proteins has received much attention from biologists and chemists, yet that of a β-barrel structure, one of the most well-known classes, has not been accomplished to date. Here, we report the first chemical construction of a β-barrel tertiary structure with a pore through a combination of peptide folding and metal-directed self-assembly. Coordination of zinc salts to an eight-residue peptide fragment bearing β-strand- and loop-forming sequences resulted in a β-barrel in which six-stranded cylindrical antiparallel β-sheets formed a hydrophobic pore with a spec
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Oligomers populated during the early amyloid aggregation process are more toxic than mature fibrils, but pinpointing the exact toxic species among highly dynamic and heterogeneous aggregation intermediates remains a major challenge. β-barrel oligomers, structurally-determined recently for a slow-aggregating peptide derived from αB crystallin, are attractive candidates for exerting amyloid toxicity due to their well-defined structures as therapeutic targets and compatibility to the "amyloid-pore" hypothesis of toxicity. To assess whether β-barrel oligomers are common intermediates to amyloid pe
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Amyloid fibril formation has long been studied because of the variety of proteins that are capable of adopting this structure despite sharing little sequence homology. This makes amyloid fibrils a challenging focus for inhibition studies because the peptides and proteins that form amyloid fibrils cannot be targeted based on a sequence motif. Most peptide inhibitors that target specific amyloidogenic proteins rely heavily on sequence recognition to ensure that the inhibitory peptide is able to bind its target. This approach is limited to targeting one amyloidogenic protein at a time. However, t
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Targeting Parkinson's disease (PD) related protein, α-synuclein (αS), via gold nanoclusters (AuNCs) has received considerable attention in PD treatments, but its molecular basis on the initial interactions between αS and AuNCs remains elusive due to the absence of a unique secondary structure of αS chains. Here, at the single-cluster level, we incorporate well-tempered metadynamics simulations to explore the structural and thermodynamic characteristics of the full length αS adsorbed on different-sized AuNCs (Aun, n = 25, 36, 44, 68, 102) with modeled thiolated ligands (Aun@Lig). The conformati
Письмо в редакциюПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Conformational fluctuation, namely, protein interconversion between different conformations, is crucial to protein function. Outer surface protein A (OspA), comprising N- and C-terminal globular domains linked by a central β-sheet, is expressed on the surface of Borrelia burgdorferi, the causative agent of Lyme disease, and recognizes the TROSPA receptor in the tick gut. Solution nuclear magnetic resonance studies have shown that the central β-sheet and C-terminal domain containing TROSPA recognition sites are less stable than the N-terminal domain, revealing an intermediate conformation betwe
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The fibrillar protein deposits of the human islet amyloid polypeptide (hIAPP) in the pancreatic islet of Langerhans are pathological hallmark of type II diabetes. Extensive experimental studies have revealed that the oligomeric formations of the hIAPP are more toxic than the mature fibrils. Exploring the oligomeric conformations in the early aggregation state is valuable for effective therapeutics. In this work, using the all-atom explicit-solvent replica exchange molecular dynamic (REMD) simulations, we investigated the structural features and the assembly mechanisms of the full-length hIAPP
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The misfolding and aggregation of human islet amyloid polypeptide (hIAPP) at cell membrane has a close relationship with the development of type 2 diabetes (T2DM). This aggregation process is susceptible to various physiologically related factors, and systematic studies on condition-mediated hIAPP aggregation are therefore essential for a thorough understanding of the pathology of T2DM. In this study, we combined surface-sensitive amide I and amide II spectral signals from the protein backbone, generated simultaneously in a highly sensitive femtosecond broad-band sum frequency generation vibra
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
α-sheet conformation has been proposed to exist as an intermediate conformational component and mediate the fibrillar assemblies of amyloid proteins at certain conditions. However, less attention has been paid to this form of conformation in the studies of the mechanism of amyloidosis because there is insufficient evidence for the existence of the α-sheet intermediate and the transition from the α-sheet intermediate to the β-sheet fibril. Herein, we characterized the structures of a d,l-alternating amyloidogenic decapeptide under different conditions and studied the structural conversion betwe
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.