Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
7323 публикаций
Поиск: 193 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 1620 с найденным полным текстом
Protein misfolding and aggregation are central pathological processes underlying amyloidosis, a group of disorders characterized by the deposition of insoluble amyloid fibrils. These toxic aggregates form due to conformational destabilization and exposure of hydrophobic protein regions, leading to aberrant interactions that disrupt normal cellular functions. Amyloid fibrillation is a key pathological event in both neurodegenerative and systemic disorders. In metabolic and systemic amyloidosis, such as lysozyme derived and insulin derived amyloidosis, peripheral fibril deposition leads to progr
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein aggregation, impaired degradation, and immune activation are central hallmarks of neurodegenerative diseases, yet how these processes are coordinated remains unclear. Here, we identify Immune-Protein Degradation Bodies (I-PDBs), a previously unrecognized class of BAG2-driven, phase-separated organelles that integrate protein quality control with adaptive immunity. IFNγ induce I-PDB formation at the endoplasmic reticulum (ER), where they concentrate immunoproteasome components, MHC-I peptide-loading machinery, and ER-associated chaperones. I-PDBs redirect proteostatic cargo from centros
СтатьяПрепринтПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Antibody light chain amyloidosis is a disorder in which protein aggregates, mainly composed of immunoglobulin light chains, deposit in diverse tissues impairing the correct functioning of organs. Interestingly, due to the high susceptibility of antibodies to mutations, AL amyloidosis appears to be strongly patient-specific. Indeed, every patient will display their own mutations that will make the proteins involved prone to aggregation thus hindering the study of this disease on a wide scale. In this framework, determining the molecular mechanisms that drive the aggregation could pave the way t
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The aberrant aggregation of α-synuclein (αS) into insoluble amyloid fibrils is a hallmark of Parkinson's disease. Despite recent advances in characterising the properties of mature αS fibrils, the transient and heterogeneous intermediates that underlie cellular toxicity remain largely elusive. Here, we review the mechanistic principles of αS aggregation, focussing on liquid-liquid phase separation (LLPS) as a critical intermediate step. We discuss how the structural evolution of αS within the condensed phase governs the subsequent patterns of cellular dysfunction and pathological propagation.
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Biomolecular condensates formed via liquid-liquid phase separation (LLPS) are increasingly recognised as dynamic organisers of intracellular biochemistry, particularly in neurons where spatially restricted signalling, RNA metabolism, and proteostasis are essential. Aberrant phase transitions of disease-associated proteins, including TDP-43, FUS, tau, and α-synuclein, contribute to protein aggregation and neurodegenerative pathology. Beyond protein-intrinsic sequence features, metabolic state has emerged as an important contextual regulator of condensate assembly, material properties, and liqui
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The fibrillation of α-synuclein (α-syn) is a major factor contributing to neuronal damage and is critical in developing synucleopathies-related disorders. Considering this, the discovery of new compounds that can inhibit or modulate α-syn aggregation is a significant area of research. While polyol osmolytes have been shown to reduce α-syn fibrillation, the impact of brain metabolites such as myo-inositol (MI) on α-syn aggregation has not yet been explored. This study is the first to examine the effects of MI on α-syn aggregation, utilizing spectroscopic, microscopic, and cell cytotoxicity assa
СтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Due to the large size and rapid growth of the global therapeutic antibody market, there is major interest in understanding the aggregation of protein products as it can compromise efficacy, concentration, and safety. Various production and storage conditions have been identified as capable of inducing aggregation of polyclonal and monoclonal antibody (mAb) therapies such as low pH, freezing, light exposure, lyophilisation and increased ionic strength. The addition of stabilising excipients to these therapeutics helps to combat the formation of aggregates with future aggregation inhibition mech
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The aggregation of the protein α-synuclein is closely associated with several neurodegenerative disorders and as such the structures of the amyloid fibril aggregates have high scientific and medical significance. However, there are dozens of unique atomic-resolution structures of these aggregates, and such a highly polymorphic nature of the α-synuclein fibrils hampers efforts in disease-relevant in vitro studies on α-synuclein amyloid aggregation. In order to better understand the factors that affect polymorph selection, we studied the structures of α-synuclein fibrils in vitro as a function o
СтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In the pathophysiology of Alzheimer's disease (AD), the amyloid hypothesis, which posits that amyloid β-protein (Aβ) abnormally aggregates and damages neurons with tau, has been proposed. It was originally thought that the accumulation of insoluble amyloid fibrils in the brain leads to AD-inducing neurotoxicity; however, in recent years, the positioning of early and intermediate aggregates has also been emphasized. In particular, following the positive results of phase 3 clinical trials of lecanemab and its approval in Japan and the United States, the pathology of protofibrils, which are the t
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Stress granules (SGs) are dynamic membraneless compartments composed out of RNA-binding proteins (RBPs) and RNA molecules that assemble temporarily to allow the cell to cope with cellular stress by stalling mRNA translation and moving synthesis towards cytoprotective proteins. Aberrant SGs have become prime suspects in the nucleation of toxic protein aggregation in frontotemporal dementia (FTD) and amyotrophic lateral sclerosis (ALS). Perturbed SG dynamics appears to be mediated by alterations in RNA binding proteins (RBP). Indeed, a growing number of FTD and/or ALS related RBPs coding genes (
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Type 2 diabetes mellitus, a kind of conformational disease, has become an epidemic disease, which seriously endangers the quality of life and health of human beings. The deposition of human islet amyloid polypeptide (hIAPP) has been considered as one of the major pathological features of type 2 diabetes mellitus. As lipopeptides have some hydrophobic groups, which are similar to the reported aggregation inhibitors, and some lipopeptides could prevent cells from depositing of amyloid fibrils, several potential lipopeptide inhibitors have been engineered and synthesized, which have been assessed
СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The pathological accumulation of α-synuclein (α-syn) into amyloid fibrils is a key hallmark of Parkinson's disease and related synucleinopathies. Inhibiting the early stages of α-syn aggregation remains a major therapeutic challenge. In this work, we report the fabrication and investigation of five sugar-based nanoparticles (NPs), including glucose, fructose, maltose, sucrose, and trehalose, and their ability to inhibit α-synuclein aggregation. Using a combination of biophysical strategies, comprising thioflavin-T fluorescence, dynamic light scattering, circular dichroism, and confocal microsc
СтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Neurodegenerative disorders are a group of hereditary and sporadic conditions that are characterized by progressive nervous system dysfunctions. Mutations in the gene encoding human superoxide dismutase 1 (hSOD1) were among the first to be proposed in line with the protein aggregation theory for ALS disease. This study aimed to characterize the (G41D) mutation/charge effects on the biochemical and biophysical properties of the SOD1 structure through computational and experimental methods. The computed average values of RMSD, RMSF, and Rg demonstrate that mutation results in a loss of conformat
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Parkinson's disease (PD), a progressive neurodegenerative disorder, is primarily characterized by the accumulation of alpha-synuclein (α-syn) aggregates in the brain, leading to the neuronal dysfunction and degeneration. As a result, targeting α-syn aggregation is emerging as a promising therapeutic strategy for delaying or stopping disease progression. The present chapter tried to explore the progress made in the development of small molecule inhibitors in preventing or reversing the aggregation of α-syn. Overall, the chapter provides an overview of the mechanisms underlying α-syn misfolding
СтатьяОбзорПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
α-Synuclein aggregation in synucleinopathies involves abnormal accumulation of α-synuclein protein in neurons. This aggregation process generates oligomers, protofibrils, and fibrils, disrupting cellular function and contributing to the progression of neurodegeneration observed in Parkinson's disease, multiple system atrophy, and dementia with Lewy bodies. Typically, these aggregates range in size from tens to hundreds of nanometers to a few micrometers. The intermediate-sized aggregation species, so-called oligomers, have been implicated in the neurotoxicity observed in Parkinson's disease. S
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: The accumulation of ordered protein aggregates, amyloid fibrils, accompanies various neurodegenerative diseases (such as Parkinson's, Huntington's, Alzheimer's, etc.) and causes a wide range of systemic and local amyloidoses (such as insulin, hemodialysis amyloidosis, etc.). Such pathologies are usually diagnosed when the disease is already irreversible and a large amount of amyloid plaques have accumulated. In recent years, new drugs aimed at reducing amyloid levels have been actively developed. However, although clinical trials have demonstrated a reduction in amyloid plaque size
СтатьяОбзорПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Proteins misfolding in neurodegenerative disorders pose a significant challenge to human health and this necessitates a deeper understanding of the fundamental molecular mechanisms. Molecular chaperones are a diverse group of specialized proteins, which are extensively involved in maintaining cellular protein homeostasis and thus preventing aggregation of misfolded proteins. Pathological advancement in several neurodegenerative disorders, including Alzheimer's disease (AD), Parkinson's disease (PD) and Huntington's disease (HD) is characterized by the rampant accretion of misfolded proteins du
СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Chemical exchange saturation transfer (CEST) is an MRI technique that allows mapping of biomolecules (small metabolites, proteins) with nearly the sensitivity of conventional water proton MRI. In living organisms, several tissue-specific CEST effects have been observed and successfully applied to diagnostic imaging. In these studies, particularly the signals of proteins showed a distinct correlation with pathological changes. However, as CEST effects depend on various properties that determine and affect the chemical exchange processes, the origins of the observed signal changes remain to be u
СтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Metal-organic macrocycles provide a versatile platform for integrating multiple chemical functions within a single, well-defined architecture, yet their potential for regulating pathological protein aggregation remains largely unexplored. Here we report rationally designed metal-organic macrocycles that combine piano-stool ruthenium or iridium complexes with a photoactivatable bis(difluoroboron)-1,2-bis((1H-pyrrol-2-yl)methylene)hydrazine (BOPHY)-based ligand to enable dual-mode modulation of amyloid-β (Aβ) aggregation associated with Alzheimer's disease. These macrocycles directly engage Aβ s
СтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Parkinson's and Alzheimer's disease (PD/AD) are characterized by cellular pathological changes that precede clinical manifestation and symptom onset by decades (prodromal period) as well as by a heterogeneity of clinical symptoms. Both diseases are recognized as system-wide diseases with organ-transgressing dysregulation and involvement of immunological and neuroinflammatory mechanisms facilitating pathological protein aggregation and neurodegeneration.
OBJECTIVES: Overview of natural course, phenotypes and classification of PD/AD with a focus on underlying (system-wide) immunolog
Аннотация на английскомСтатьяПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.