Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
8657 публикаций
Поиск: 263 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 305 с найденным полным текстом
Protein aggregation and accumulation are hallmark features of neurodegenerative diseases. In Parkinson's disease, the progressive formation and propagation of α-synuclein aggregates-found in Lewy bodies and Lewy neurites-are closely linked to widespread neuronal dysfunction, dopaminergic neuron loss, and the emergence of both motor and nonmotor symptoms, including anosmia, cognitive decline, and depression. Despite their pathological significance, the mechanisms underlying the formation, spread, and clearance of these aggregates remain incompletely understood. In this review, we examine the ce
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Parkinson's disease (PD) is a common multisystem neurodegenerative disorder affecting 1% of the population over the age of 60 years. The main neuropathological features of PD are the loss of dopaminergic neurons in the substantia nigra pars compacta (SNpc) and the presence of alpha synuclein (αSyn)-rich Lewy bodies both manifesting with classical motor signs. αSyn has emerged as a key protein in PD pathology as it can spread through synaptic networks to reach several anatomical regions of the body contributing to the appearance of non-motor symptoms (NMS) considered prevalent among individuals
СтатьяОбзорПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A presynaptic protein called α-synuclein plays a crucial role in synaptic function and neurotransmitter release. However, its misfolding and aggregation have been implicated in a variety of neurodegenerative diseases, particularly Parkinson's disease, dementia with Lewy bodies, and multiple system atrophy. Emerging evidence suggests that α-synuclein interacts with various cellular pathways, including mitochondrial dysfunction, oxidative stress, and neuroinflammation, which contributes to neuronal cell death. Moreover, α-synuclein has been involved in the propagation of neurodegenerative proces
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: α-Synuclein, a natively disordered protein, is a key component of Lewy bodies, the ubiquitinated protein aggregates which are the pathological hallmark of Parkinson's disease (PD). Meclofenoxate (centrophenoxine) is a nootropic drug which has shown beneficial therapeutic effects in various neuronal diseases. Administration of meclofenoxate enhanced levels of dopamine and improved motor function in animal models of Parkinson's disease (PD). Evidence suggested that dopamine interacts with and modulates α-synuclein aggregation.
OBJECTIVE: The aim of this work was to investigate wheth
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
α-Synuclein (αS) is a small, unstructured, presynaptic protein expressed in the brain. Its aggregated form is a major component of Lewy bodies, the large proteinaceous deposits in Parkinson's disease. The closely related protein, β-Synuclein (βS), is co-expressed with αS. In vitro, βS acts as a molecular chaperone to inhibit αS aggregation. As a result of this assignation, βS has been largely understudied in comparison to αS. However, recent reports suggest that βS promotes neurotoxicity, implying that βS is involved in other cellular pathways with functions independent of αS. Here, we review
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein misassembly leads to the formation of dysfunctional and toxic molecular species relating to neurodegeneration in Parkinson's disease and Alzheimer's disease. Here, we tailored a nanochaperone (αS-nChap) for α-synuclein to regulate its assembly. The αS-nChap is capable of i) specifically recognizing α-synuclein; ii) dynamically capturing and stabilizing monomeric α-synuclein and retarding oligomerization; iii) tightly capturing oligomeric α-synuclein to prevent fibrillization; and iv) transporting α-synuclein oligomers to the lysosomal degradation system. The regulation of α-synuclein a
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Alpha-synucleinopathies (AS) are characterized by pathologic aggregations of alpha-synuclein (α-syn) in the central nervous system, and comprise dementia with Lewy bodies, Parkinson's disease, and multiple system atrophy. Previous studies on AS have reported findings of α-syn pathology in the peripheral nervous system of multiple organs, including the heart.
OBJECTIVE: The aim of this study was to further investigate and confirm the presence of cardiac α-syn in AS compared to other major neurocognitive disorders in a neuropathologically confirmed cohort.
METHODS: All deceased pat
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Parkinson's disease (PD) is a chronic neurodegenerative disease mainly characterized by movement disorders and other non-motor symptoms, including the loss of dopaminergic neurons in the substantia nigra parts. Abnormal α-synuclein aggregation in the brain is closely associated with the loss of dopaminergic neurons. α-synuclein can propagate in the central nervous system (CNS) and periphery under pathological conditions. Many researches have focused on its aggregation and distribution in the CNS and explored its relationship with PD. But in recent years, the distribution of α-synuclein in peri
ОбзорСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
α-synuclein is considered the main pathological protein in a variety of neurodegenerative disorders, such as Parkinson's disease, multiple system atrophy, and dementia with Lewy bodies. As of now, numerous studies have been aimed at examining the post-translational modifications of α-synuclein to determine their effects on α-synuclein aggregation, propagation, and oligomerization, as well as the potential cellular pathway dysfunctions caused by α-synuclein, to determine the role of the protein in disease progression. Furthermore, α-synuclein also appears to contribute to the fibrilization of t
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Mutations in CHCHD2 are linked to a familial, autosomal dominant form of Parkinson's disease (PD). The gene product may regulate mitochondrial respiratory function. However, whether mitochondrial dysfunction induced by CHCHD2 mutations further yields α-synuclein pathology is unclear. Here, we provide compelling genetic evidence that mitochondrial dysfunction induced by PD-linked CHCHD2 T61I mutation promotes α-synuclein aggregation using brain autopsy, induced pluripotent stem cells (iPSCs) and Drosophila genetics. An autopsy of an individual with CHCHD2 T61I revealed widespread Lewy pathology
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The group of neurodegenerative diseases, Parkinson's disease (PD), dementia with Lewy bodies (DLB), and multiple system atrophy (MSA) all exhibit inclusions containing amyloid-type α-synuclein (α-syn) aggregates within degenerating brain cells. α-syn also exists as soluble oligomeric species that are hypothesized to represent intermediates between its native and aggregated states. These oligomers are present in brain extracts from patients suffering from synucleinopathies and hold great potential as biomarkers. Although easily prepared in vitro, oligomers are metastable and dissociate over tim
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
α-synuclein (αSyn) still remains a mysterious protein even two decades after SNCA encoding it was identified as the first causative gene of familial Parkinson's disease (PD). Accumulation of αSyn causes α-synucleinopathies including PD, dementia with Lewy bodies (DLB) and multiple system atrophy (MSA). Recent advances in therapeutic approaches offer new antibody-, vaccine-, antisense-oligonucleotide- and small molecule-based options to reduce αSyn protein levels and aggregates in patient's brain. Gathering research information of other neurological disease particularly Alzheimer's disease, rec
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
α-Synuclein is a defining, key component of Lewy bodies and Lewy neurites in Parkinson's disease (PD) and dementia with Lewy bodies (DLB), as well as glial cytoplasmic inclusions in multiple system atrophy (MSA). The distribution and spreading of these pathologies are closely correlated with disease progression. Recent studies have revealed that intracerebral injection of synthetic α-synuclein fibrils or pathological α-synuclein prepared from DLB or MSA brains into wild-type or transgenic animal brains induced prion-like propagation of phosphorylated α-synuclein pathology. The common marmoset
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Parkinson's disease (PD) is one of the most common neurodegenerative diseases. Lewy bodies that are formed by the aggregated α-synuclein are a major pathological feature of PD. Salvia miltiorrhiza has been used as food and as a traditional medicine for centuries in China, with tanshinone I (TAN I) and tanshinone IIA (TAN IIA) as its major bioactive ingredients. Here, we investigated the effects of TAN I and TAN IIA on α-synuclein aggregation both in vitro and in a transgenic Caenorhabditis elegans PD model (NL5901). We demonstrated that TAN I and TAN IIA inhibited the aggregation of α-synuclei
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
α-Synuclein is an abundantly expressed neuronal protein that is at the center of focus in understanding a group of neurodegenerative disorders called α-synucleinopathies, which are characterized by the presence of aggregated α-synuclein intracellularly. Primary α-synucleinopathies include Parkinson's disease (PD), dementia with Lewy bodies and multiple system atrophy, with α-synuclein also found secondarily in a number of other diseases, including Alzheimer's disease. Understanding how α-synuclein aggregates form in these different disorders is important for the understanding of its pathogenes
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Under certain in vitro conditions, α-Synuclein is an abundant 14 kDa presynaptic intrinsically disordered protein, involved in the pathogenesis of Parkinson's disease (PD) forms amyloid fibrils which resemble those found in Lewy bodies of PD patients. However, a substantial fraction of α-synuclein molecules (10-20 %) does not form fibrils during fibrillation and exists in a form of soluble oligomers. In this study, we examined these soluble oligomers by a variety of biophysical techniques including atomic force microscopy (AFM), circular dichroism, Fourier-transform infrared spectroscopy and t
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Spinal muscular atrophy, the most prevalent hereditary motor neuron disease, is caused by mutations in the survival motor neuron (SMN) 1 gene. A significant reduction in the encoded SMN protein leads to the degeneration of motor neurons. However, the molecular events leading to this process are not well understood. The present study uses a previously developed neuronal cell culture model of spinal muscular atrophy for a multiplex transcriptome analysis. Furthermore, gene expression analysis was performed on in vitro cell cultures, as well as tissue samples of spinal muscular atrophy patients a
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Understanding how environmental factors affect the conformational dynamics of alpha-synuclein (alpha-syn) is of great importance because the accumulation and deposit of aggregated alpha-syn in the brain are intimately connected to Parkinson's disease etiology. Measurements of steady-state and time-resolved fluorescence of single tryptophan-containing alpha-syn variants have revealed distinct phospholipid vesicle and micelle interactions at residues 4, 39, 94, and 125. Our circular dichroism data confirm that Trp mutations do not affect alpha-syn membrane binding properties (apparent associatio
СтатьяResearch Support, N.I.H., IntramuralПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Inclusions of aggregated alpha-synuclein (alpha-syn) in dopaminergic neurons are a characteristic histological marker of Parkinson's disease (PD). In vitro, alpha-syn in the presence of dopamine (DA) at physiological pH forms SDS-resistant non-amyloidogenic oligomers. We used a combination of biophysical techniques, including sedimentation velocity analysis, small angle X-ray scattering (SAXS) and circular dichroism spectroscopy to study the characteristics of alpha-syn oligomers formed in the presence of DA. Our SAXS data show that the trimers formed by the action of DA on alpha-syn consist o
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We have performed replica-exchange molecular dynamics simulations on 41 residue peptides containing NAC region of alpha-synuclein in various force fields and solvent conditions. Alpha-synuclein is known to be the major cause of Parkinson's disease by amyloid-like aggregation, and one of the natively unfolded proteins. To investigate conformational characteristics of intrinsically unstructured peptides, we carried out structural analysis by introducing 'representative structure' for ensemble of structures occurring during the overall trajectory. Representative structures may be defined by using
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.