m+Medelevator.RU
Открытая медицинская библиотека

Найдите доказательства.
Сосредоточьтесь на главном.

Медицинские публикации, первоисточники и полные тексты.
Для клинического вопроса, нового знания и следующего исследования.

Ищем по исходному запросу. Уточняем медицинские термины для поиска на других языках…

Библиотека сейчас

От первоисточника до медицинского перевода

Подключаем обновления…
Собрано из открытых источников—

Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.

Идёт проверка счётчика
Доступно в поиске—

Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.

Переведено на русский—

Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.

Полные тексты—

Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.

Оригиналов на русском—

Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.

Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений

Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.

Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.

Найти литературу по своему диагнозу →

Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.

Результаты поиска

230 публикаций

Поиск: 115 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 75 с найденным полным текстом

The reduced minus oxidized difference spectra of cytochromes a and a3.

We have re-investigated the reduced minus oxidized difference spectra of the two heme centers of cytochrome oxidase, cytochromes a and a3. In contrast to data obtained in an earlier study (Vanneste, W.H. (1966) Biochemistry 5, 838-848), we find that the spectrum for cytochrome a3 agrees with that found with a 5-coordinate high-spin heme A model compound. Small but significant additional differences are noted for both heme centers.

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 8664303Открыть статью

Cytochrome a3 deficiency in human achondroplasia.

Mitochondria prepared from tissue culture cells (skin fibroblasts) from normal subjects and subjects with homozygous achondroplasia were studied to determine the concentrations of cytochromes a and a3 in the preparations. Cytochrome a3 was markedly decreased (80%) in the achondroplastic preparations with cytochrome a present in normal amounts. Determination of total heme a (as the pyridine hemochromogen) in the normal and achondroplastic preparations demonstrated that the observed decrease in concentration of cytochrome a3 in the achondroplastic preparations was due to an absence of cytochrome

Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 3030420Открыть статью

Conformational change of cytochrome a3 induced by oxidized cytochrome c.

Cyanide binding with the oxidized resting Yonetani-type cytochrome c-oxidase followed spectrophotometrically reveals a relatively rapid initial phase the rate of which shows saturation behaviour with respect to [HCN] and secondary slower absorption changes to a first approximation independent of the ligand concentration. Oxidized cytochrome c greatly accelerates the initial phase of cyanide binding but does not affect significantly contribution or rate constant of the slow phase. The same effect is exerted by poly-L-lysine. Within a framework of a reaction mechanism assuming Cu2+B to be the in

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 2844603Открыть статью

Resonance raman spectra of CN--bound cytochrome oxidase: spectral isolation of cytochromes a2+, a3(2+), and a3(2+)(CN-).

Reduced cyanide-bound cytochrome oxidase in the absence of any oxygen gives a resonance Raman spectrum consistent with that expected for low-spin heme a. Thus, in contrast to prior reports, ligand binding of cytochrome a3 to form a six-coordinate low-spin ferrous heme does not result in any unusual electronic structure, hydrogen bonding, environment, or conformation of the formyl group. It appears unlikely that there are any changes in this group in cytochrome a3 that control the ligand affinity or redox potential in physiological forms of the ferrous enzyme. With the use of our difference spe

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 3000419Открыть статью

Resonance enhancement of the vibrations of cytochrome -a3 and its conformation in oxidized cytochrome oxidase.

Аннотация не предоставлена источником. Откройте карточку для перехода к публикации.

СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 6246899Открыть статью

[Electron transport chain of the Candida mycoderma mutant lacking cytochromes b and a+a3].

Two electrontransport chains--"oxygen" and "peroxidase"--were found to operate in the mutant of Candida mycoderma lacking cytochromes b and a+a3; the terminal acceptors of electrons are oxygen and hydrogen peroxide, respectively. The "oxygen" chain lacks cytochromes but contains pyridine nucleotides and flavoproteins; it is inhibited by rotenone and benzhydroxamic acid. The "peroxidase" chain consists of pyridine nucleotides, cytochrome c, and cytochrome c peroxidase; it is inhibited by cyanide.

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 187902Открыть статью

Cerebral cytochrome a,a3 inhibition by cyanide in bloodless rats.

Brain cytochrome a,a3 inhibition is presumed to be the site of lethal histotoxic hypoxia in cyanide poisoning perhaps because of the relative inability of the brain to metabolize cyanide. However, only limited data are available about cyanide toxic effects and possible antagonism in the in vivo brain. In this study, in situ, multiple wavelength, spectrophotometric monitoring of brain cytochrome a,a3 was used to observe oxidation-reduction (redox) responses of cerebral cytochrome a,a3 to intravenous potassium cyanide administration. Bloodless rats prepared by perfluorochemical emulsion (FC-43)

СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 6093291Открыть статью

[Function of cytochrome c in a mutant of Candida mycoderma yeasts lacking in cytochromes b and a+a3].

The mutant of Candida mycoderma was studied, which lacked cytochromes b and a+a3. The mutant contained only cytochrome c which functioned with cytochrome c peroxidase in the absence of any cytochrome c oxidases.

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 169457Открыть статью

Electrogenic proton exchange between cytochrome a3 active center and M-aqueous phase. Evidence for cytochrome a3-associated input proton well.

The rate of cyanide binding with the oxidized cytochrome-c oxidase in proteoliposomes is controlled by ionization of a protein group with pK approximately 6.7, the ligand reacting with the protonated enzyme only [(1983) Bioorg. Chem. (USSR) 9, 216-227]. As shown here, the kinetics of cyanide binding depends on the pH inside the proteoliposomes. The reaction rate is affected by the electrical potential difference across the proteoliposome membranes as if the a3-linked ionizable group exchanged H+ with the proteoliposome interior electrogenically. The data corroborate a hypothesis on the existen

СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 3013686Открыть статью

Effects of endotoxemia on the redox level of brain cytochrome a,a3 in rats.

We conducted the present study to determine the effect of endotoxin challenge on brain oxidative metabolism, after finding evidence in previous studies suggesting early uncoupling of mitochondrial oxidative phosphorylation in the rat small intestine during endotoxemia. Twenty male Sprague-Dawley rats were divided into two groups (N = 10 each) which received E. coli endotoxin (20 mg/kg BW) or an equal volume of 0.9% saline (1 ml/kg) by i.v. bolus. Catheter implantation and the subsequent data collection were conducted using isoflurane anesthesia with controlled ventilation. Hemodynamic and meta

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 8391939Открыть статью

The structure of the cytochrome a3-CuB site of mammalian cytochrome c oxidase as probed by MCD and EPR spectroscopy.

The nature of the complexes formed between cytochrome c oxidase and the three inhibitory ligands N3-, CN-, and S2- have been investigated by a combination of MCD and EPR spectroscopy. CN- forms a linear bridge between the Fe III a3 and CuB II, suggesting that the distance between these centers in the oxidized enzyme is between 5 and 5.25 A. This distance is too short to permit N3- to form a linear bridge and the evidence suggests this to be bent. In contrast S2- or SH- is unable to form any bridge and it seems likely that two SH- ions are bound by the bimetallic site, one to Fe III a3 and the

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 2991457Открыть статью

Responses of the a3 component of cytochrome c oxidase to substrate and ligand addition.

We have previously described a transient high spin ferric heme species in cytochrome c oxidase (EC 1.9.3.1) which represent a3+(3) (Beinert, H. and Shaw, R.W.(1977) Biochim. Biophys. Acta 462, 12u--130), and can be detected and quantitatively determined by EPR. We have now used out ability to generate this species to study reactions of a3+(3) with substrates and ligands and also responses to pH changes. This was accomplished by multiple rapid mixing and freezing techniques in conjunction with low temperature EPR and optical reflectance spectroscopies. The substrates used were O2 and ferrocytoc

СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 30477Открыть статью

Dose-related reduction of intestinal cytochrome a,a3 induced by endotoxin in rats.

Dose-related, endotoxin-induced changes in oxidative metabolism were investigated in vivo using near-infrared spectrophotometry. Sixty fasted male Sprague-Dawley rats were randomly allocated to groups (N = 10 each) receiving saline, 0.08, 0.3, 1.25, 5, or 20 mg/kg Escherichia coli endotoxin by i.v. bolus (1 ml/kg volume). Isoflurane anesthesia with controlled ventilation was used for surgery and the subsequent collection of hemodynamic and metabolic data. Approximately half the length of the small intestine was exteriorized for continuous spectrophotometric monitoring of tissue oxyhemoglobin (

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 1849055Открыть статью

Cyanide-induced cytochrome a,a3 oxidation-reduction responses in rat brain in vivo.

The sensitivity of the brain to cyanide-induced histotoxic hypoxia and the protective effects of known cyanide antagonists, have been assessed in vivo by reflectance spectrophotometry. Cyanide-related changes in cytochrome a,a3 (cytochrome c oxidase) oxidation-reduction (redox) state, tissue hemoglobin saturation, and local blood volume were continuously monitored in cerebral cortex of rats. Noncumulative, dose-dependent inhibition of the in situ mitochondrial respiratory chain was evaluated directly by measuring increases in reduction levels of the terminal oxidase. These transient cytochrome

СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 6313756Открыть статью

Simultaneous measurement of cytochrome a3 reduction and chemoreceptor afferent activity in the carotid body.

Аннотация не предоставлена источником. Откройте карточку для перехода к публикации.

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 4313870Открыть статью

Low-spin ferric forms of cytochrome a3 in mixed-ligand and partially reduced cyanide-bound derivatives of cytochrome c oxidase.

Optical-absorption-, e.p.r.- and m.c.d. (magnetic-circular-dichroism)-spectroscopic measurements were made on liganded derivatives of oxidized and partially reduced cytochrome c oxidase. When NO was added to oxidized cyanide-bound cytochrome c oxidase, no changes occurred in the optical-absorption difference spectrum. In contrast, NO induced reduction of cytochrome a3 and formation of the nitrosylferrohaem species when the oxidized resting enzyme was the starting material. E.p.r. spectroscopy of the NO-treated oxidized cyanide-bound enzyme revealed the presence of a low-spin haem signal at g =

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 6312973Открыть статью

The primary oxygen sensor of the cat carotid body is cytochrome a3 of the mitochondrial respiratory chain.

Carbon monoxide was shown to be competitive with O2 in oxygen sensing by perfused carotid bodies isolated from cats, afferent electrical activity increasing with either decreasing O2 or increasing CO. The CO-induced increase in afferent activity was fully reversed by bright light. At submaximal light intensities the extent of reversal, after correcting to equal light intensity of light quanta at each wavelength, was maximal for light of 432 +/- 2 and 590 +/- 2 nm, with a ratio (432/590) of approximately 6. This spectrum is characteristic of the CO compound of mitochondrial cytochrome a3. The p

СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 8082798Открыть статью

The effect of age and lung pathology on cytochrome a,a3 redox levels in rat cerebral cortex.

The steady-state reduction/oxidation (redox) ratio of cytochrome a,a3 in the non-stressed or 'resting' cerebral cortex was compared in 'Работает' mature and aged rats and in animals with varying degrees of lung pathology present. By using noninvasive dual wavelength spectrophotometry, cytochrome a,a3 was found to be approximately 30% reduced under 'resting' conditions in both mature and 'aged' brain. Although no significant age-related or strain differences were apparent, the 'resting' redox level of cytochrome a,a3 was markedly affected by the presence of lung pathology. The redox ratio was lo

СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 206312Открыть статью

The cytochrome composition of the meat spoilage bacterium Brochothrix thermosphacta: identification of cytochrome a3-and d-type terminal oxidases under various conditions.

Brochothrix thermosphacta, grown in batch culture in a yeast-dextrose broth, at temperatures from 30 degrees C to 10 degrees C, contained diverse membrane-bound respiratory cytochromes. Under conditions of moderate aeration, cytochromes of the a-, b- and d-type were detected at all growth temperatures, but the proportions changed as a function of temperature, with the spectra of cells grown at 10 or 15 degrees C being dominated by a-type cytochrome(s). Cytochrome a3 was detected by its reactions with CO and cyanide in cells from all growth conditions. An additional cytochrome a, which was not

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 1332639Открыть статью

Local tissue oxygen tension-cytochrome a,a3 redox relationships in rat cerebral cortex in vivo.

Simultaneous measurements were made from rat cerebral cortex, in situ, of focal changes in both tissue oxygen tension (ptO2) and the reduction/oxidation ratio of cytochrome c oxidase (cytochrome a,a3) in order to study relationships between oxygen supply and consumption in small regions of tissue. Local ptO2 was measured with polarographic microelectrodes and the redox state of cytochrome a,a3 with a dual wavelength reflectance spectrophotometer. Increased ptO2, produced by respiration of gas mixtures with elevated O2 and/or CO2 content, was accompanied by increased oxidation of cytochrome a,a

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 6268243Открыть статью

ИП Урсолов Владлен Сергеевич

ИНН 500118482352 · ОГРНИП 314500117700049

Реквизиты и контакты