Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
186 публикаций
Поиск: 96 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 5 с найденным полным текстом
Voltage-gated potassium channels are important regulators of electrical excitation in many tissues, with Kv1.2 standing out as an essential contributor in the CNS. Genetic deletion of Kv1.2 invariably leads to early lethality in mice. In humans, mutations affecting Kv1.2 function are linked to epileptic encephalopathy and movement disorders. We have demonstrated that Kv1.2 is subject to a unique regulatory mechanism in which repetitive stimulation leads to dramatic potentiation of current. In this study, we explore the properties and molecular determinants of this use-dependent potentiation/ac
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The Tityus stigmurus scorpion is widely distributed in the Northeast of Brazil and is the main causal agent of human envenoming. The venom produced by this scorpion includes neurotoxins, which are peptides belonging to Family 2 toxins and are able to interact with ion channels. The KTx subfamily displays selectivity and affinity for Kv channel subtypes and the result of this interaction is the blockade of potassium channels, impairing vital functions. We report the optimized structural model of a transcript encoding a potassium channel blocker toxin from T. stigmurus. LC-MS analysis confirmed
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Natural peptides from animal venoms effectively modulate ion channel activity. While photoswitches regulate small compound pharmacology, their application to natural peptides rich in disulfide bridges and active on ion channels is novel due to larger pharmacophores. A pilot study integrating azobenzene photoswitches into charybdotoxin (ChTx), known for blocking potassium channels is initiated. Two click-chemistry-compatible azobenzene are synthesized differing in length and amide orientation (Az1 & Az2). Az1 is grafted onto ChTx at various amino acid positions using L-azidohomoalanine mutation
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Voltage-gated potassium channels (Kv) are important regulators of neuronal excitability for its role of regulating resting membrane potential and repolarization. Recent studies show that Kv channels participate in neuropathic pain, but the detailed underlying mechanisms are far from being clear. In this study, we used siRNA, miR-137 agomir, and antagomir to regulate the expression of Kv1.2 in spinal cord and dorsal root ganglia (DRG) of naïve and chronic constriction injury (CCI) rats. Kv currents and neuron excitability in DRG neurons were examined by patch-clamp whole-cell recording to verif
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bis(7)-tacrine [bis(7)-tetrahydroaminacrine] acts as an AChE inhibitor and also exerts modulatory effects on many ligand-gated ion channels and voltage-gated Ca(2+) and K(+) channels. It has been reported previously that tacrine and some other AChE inhibitors suppressed I(K(A)) in central and peripheral neurons. The present study aimed to explore whether bis(7)-tacrine could modulate the function of native delayed rectifier potassium channels in DRG neurons and K(V)1.2 encoded potassium channels expressed in oocytes. We found that both delayed rectifier potassium currents (I(K(DR))) in rat DRG
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A novel potassium channel blocker peptide was purified from the venom of the scorpion Centruroides suffusus suffusus by high-performance liquid chromatography and its amino acid sequence was completed by Edman degradation and mass spectrometry analysis. It contains 38 amino acid residues with a molecular weight of 4000.3Da, tightly folded by three disulfide bridges. This peptide, named Css20, was shown to block preferentially the currents of the voltage-dependent K+-channels Kv1.2 and Kv1.3. It did not affect several other ion channels tested at 10 nM concentration. Concentration-response curv
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A novel inhibitor of voltage-gated K(+) channels has been purified to homogeneity from the venom of the black scorpion Orthochirus scrobiculosus. This toxin, named OsK2, has been characterized as a 28-residue peptide, containing six conserved cysteine residues and was shown to be a potent and selective blocker of Kv1.2 channels (K(d) = 97 nM). OsK2 is the second member of the 13th subfamily of short-chain K(+) channel-blocking peptides known thus far and is therefore called alpha-KTx 13.2.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Sequence variants in KCNA2, the gene encoding voltage-gated potassium channel Kv1.2, cause epilepsy, delayed cognitive development, and movement disorders. Drugs that directly correct mutant Kv1.2 function are lacking. Kv1.2 downregulation is also implicated in pain and amyotrophic lateral sclerosis (ALS). We recently found that the abietane diterpenoid pisiferic acid (PA) from conifer Chamaecyparis pisifera beneficially restores activity in pathogenic loss-of-function (LOF)-variant Kv1.1 channels. Here, using cellular electrophysiology, we classified 19 human Kv1.2 gene variants (pathogenic o
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Pi1 is a 35-residue scorpion toxin cross-linked by four disulphide bridges that acts potently on both small-conductance Ca2+-activated (SK) and voltage-gated (Kv) K+ channel subtypes. Two approaches were used to investigate the relative contribution of the Pi1 functional dyad (Tyr-33 and Lys-24) to the toxin action: (i) the chemical synthesis of a [A24,A33]-Pi1 analogue, lacking the functional dyad, and (ii) the production of a Pi1 analogue that is phosphorylated on Tyr-33 (P-Pi1). According to molecular modelling, this phosphorylation is expected to selectively impact the two amino acid resid
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Understanding the gating mechanism of ion channel proteins is key to understanding the regulation of cell signaling through these channels. Channel opening and closing are regulated by diverse environmental factors that include temperature, electrical voltage across the channel, and proton concentration. Low permeability in voltage-gated potassium ion channels (Kv) is intimately correlated with the prolonged action potential duration observed in many acidosis diseases. The Kv channels consist of voltage-sensing domains (S1-S4 helices) and central pore domains (S5-S6 helices) that include a sel
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Maurotoxin (MTX), purified from the scorpionid Scorpio maurus is a potent ligand for potassium channels. It shows a broad specificity as being active on Kv1.1 (Kd = 37 nM), Kv1.2 (Kd = 0.8 nM), Kv1.3 (Kd = 150 nM) voltage-gated potassium channels, as well as on small-conductance calcium-activated potassium channels. It has a unique disulfide pairing among the scorpion toxins family. The solution structure of MTX has been determined by 2D-NMR techniques, which led to the full description of its 3D conformation: a bended helix from residues 6 to 16 connected by a loop to a two-stranded antiparal
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Amyotrophic lateral sclerosis (ALS) is a lethal neurodegenerative disease, which selectively affects upper and lower motoneurones. The underlying pathophysiology of the disease is complex but electrophysiological studies of peripheral nerves in ALS patients as well as human autopsy studies indicate that a potassium channel dysfunction/loss is present early in the symptomatic phase. It remains unclear to what extent potassium channel abnormalities reflect a specific pathogenic mechanism in ALS. The aim of this study was therefore to investigate the temporal changes in the expression and/or func
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The ability of voltage-gated potassium channel alpha-subunits to form heteromultimers has complicated efforts to use toxins to characterize potassium channels in native cells. Here I investigate the effects of subunit composition on toxin blocking affinity, using three members of the Shaker subfamily of potassium channel alpha-subunits (Kv1.1, Kv1.2 and Kv1.4), which are known to form heteromultimers in vivo, in the Xenopus oocyte expression system. These subunits were coexpressed as pairs in which one member was toxin-sensitive and the other relatively insensitive. The blocking affinity of tw
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We report isolation, sequencing, and electrophysiological characterization of OSK3 (α-KTx 8.8 in Kalium and Uniprot databases), a potassium channel blocker from the scorpion Orthochirus scrobiculosus venom. Using the voltage clamp technique, OSK3 was tested on a wide panel of 11 voltage-gated potassium channels expressed in Xenopus oocytes, and was found to potently inhibit Kv1.2 and Kv1.3 with IC50 values of ~331nM and ~503nM, respectively. OdK1 produced by the scorpion Odontobuthus doriae differs by just two C-terminal residues from OSK3, but shows marked preference to Kv1.2. Based on the ch
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The 34-residue polypeptide maurotoxin (MTx) isolated from scorpion venoms selectively inhibits the current of the voltage-gated potassium channel Kv1.2 by occluding the ion conduction pathway. Here using molecular dynamics simulation as a docking method, the binding modes of MTx to three closely related channels (Kv1.1, Kv1.2 and Kv1.3) are examined. We show that MTx forms more favorable electrostatic interactions with the outer vestibule of Kv1.2 compared to Kv1.1 and Kv1.3, consistent with the selectivity of MTx for Kv1.2 over Kv1.1 and Kv1.3 observed experimentally. One salt bridge in the b
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The newborn with congenital diaphragmatic hernia (CDH) is at high risk of developing persistent pulmonary hypertension (PPH). Recently, smooth muscle K(+) channels have been implicated in hypoxic pulmonary vasoconstriction in adults. We hypothesized that the hyperreactivity of the newborn pulmonary vasculature in CDH might reflect a relatively low level of smooth muscle K(+) channel activity because of hypoxemia, which could give rise to excessive smooth muscle cell depolarisation and lead to failure of the pulmonary vasculature to adapt to extrauterine life. We therefore investigated K(+) cha
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Expression of Kv1.2 within Kv1.x potassium channel complexes is critical in maintaining appropriate neuronal excitability and determining the threshold for action potential firing. This is attributed to the interaction of Kv1.2 with a hitherto unidentified protein that confers bimodal channel activation gating, allowing neurons to adapt to repetitive trains of stimulation and protecting against hyperexcitability. One potential protein candidate is the sigma-1 receptor (Sig-1R), which regulates other members of the Kv1.x channel family; however, the biophysical nature of the interaction between
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Scorpion venom is an unmatched source of selective high-affinity ligands of potassium channels. There is a high demand for such compounds to identify and manipulate the activity of particular channel isoforms. The objective of this study was to obtain and characterize a specific ligand of voltage-gated potassium channel KV1.2. As a result, we report the remarkable selectivity of the peptide MeKTx11-1 (α-KTx 1.16) from Mesobuthus eupeus scorpion venom to this channel isoform. MeKTx11-1 is a high-affinity blocker of KV1.2 (IC50 ∼0.2 nM), while its activity against KV1.1, KV1.3, and KV1.6 is 10 0
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Voltage gated potassium (Kv)1.2 channels influence excitability and action potential propagation in the nervous system. Unlike closely related Kv1 channels, Kv1.2 exhibits highly variable voltage-dependence of gating, attributed to regulation by unidentified extrinsic factors. Variability of Kv1.2 gating is strongly influenced by the extracellular redox potential, and we demonstrate that Kv1.2 currents in dorsal root ganglion sensory neurons exhibit similar variability and redox sensitivity as observed when the channel is heterologously expressed in cell lines. We used a functional screening a
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Voltage-gated potassium channels (VGKCs) comprise the largest and most complex families of ion channels. Approximately 70 genes encode VGKC alpha subunits, which assemble into functional tetrameric channel complexes. These subunits can also combine to form heteromeric channels, significantly expanding the potential diversity of VGKCs. The functional expression and physiological role of heteromeric K-channels have remained largely unexplored due to the lack of tools to probe their functions. Conotoxins, from predatory cone snails, have high affinity and specificity for heteromeric combinations
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.