Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
272 публикаций
Поиск: 136 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 29 с найденным полным текстом
Phosphatidate phosphatase (PAP) catalyzes the penultimate step in the synthesis of triacylglycerol and regulates the synthesis of membrane phospholipids. There is much interest in this enzyme because it controls the cellular levels of its substrate, phosphatidate (PA), and product, DAG; defects in the metabolism of these lipid intermediates are the basis for lipid-based diseases such as obesity, lipodystrophy, and inflammation. The measurement of PAP activity is required for studies aimed at understanding its mechanisms of action, how it is regulated, and for screening its activators and/or in
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Phosphatidate phosphatase (PAP) enzymes catalyze the dephosphorylation of phosphatidate, yielding diacylglycerol and inorganic phosphate. In eukaryotic cells, PAP activity has a central role in the synthesis of phospholipids and triacylglycerol through its product diacylglycerol, and it also generates and/or degrades lipid-signaling molecules that are related to phosphatidate. There are two types of PAP enzyme, Mg(2+) dependent (PAP1) and Mg(2+) independent (PAP2), but only genes encoding PAP2 enzymes had been identified until recently, when a gene (PAH1) encoding a PAP1 enzyme was found in Sa
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Hepatocellular membranes (1000 X g) containing membrane-associated, labeled phosphatidic acid were incubated (1-30 min) with 2 mM oleate or 5 mM bromobenzene in the presence or absence of various metals and NaF. Under the appropriate incubation conditions, membranes displayed rapid and significant oleate- and bromobenzene-dependent increases in the dephosphorylation of labeled phosphatidic acid. However, oleate and bromobenzene activated the dephosphorylation of phosphatidate by phosphatidate phosphatase and phospholipase C, respectively. This conclusion is supported by the observation that th
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
AIMS/HYPOTHESIS: In mammals, the evolutionary conserved family of Mg(2+)-dependent phosphatidate phosphatases (PAP1), involved in phospholipid and triacylglycerol synthesis, consists of lipin-1, lipin-2 and lipin-3. While mutations in the murine Lpin1 gene cause lipodystrophy and its knockdown in mouse 3T3-L1 cells impairs adipogenesis, deleterious mutations of human LPIN1 do not affect adipose tissue distribution. However, reduced LPIN1 and PAP1 activity has been described in participants with type 2 diabetes. We aimed to characterise the roles of all lipin family members in human adipose tis
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Phosphatidate phosphatase-1 (PAP1) enzymes have a key role in glycerolipid synthesis through the conversion of phosphatidate to diacylglycerol, the immediate precursor of triacylglycerol, phosphatidylcholine, and phosphatidylethanolamine. PAP1 activity in mammals is determined by the lipin family of proteins, lipin-1, lipin-2, and lipin-3, which each have distinct tissue expression patterns and appear to have unique physiological functions. In addition to its role in glycerolipid synthesis, lipin-1 also operates as a transcriptional coactivator, working in collaboration with known nuclear rece
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In Saccharomyces cerevisiae, Pah1 phosphatidate phosphatase, which catalyzes the dephosphorylation of phosphatidate to yield diacylglycerol, plays a crucial role in the synthesis of the storage lipid triacylglycerol. This evolutionarily conserved enzyme also plays a negative regulatory role in controlling de novo membrane phospholipid synthesis through its consumption of phosphatidate. We found that the pah1Δ mutant was defective in the utilization of non-fermentable carbon sources but not in oxidative phosphorylation; the mutant did not exhibit major changes in oxygen consumption rate, mitoch
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Targeting metabolism represents a promising approach to eradicate leukemic stem cells (LSCs) that are considered critical drivers of relapse in acute myeloid leukemia (AML). In this study, we demonstrate that the phosphatidic acid phosphatase LPIN1, which regulates the synthesis of diacylglycerol, the key substrate for triacylglycerol, and phospholipid production, is crucial for the function of healthy and leukemic hematopoietic stem and progenitor cells (HSPC and LSC). LPIN1 mRNA was highly expressed in the CD34+ compartment of primary human AML samples. LPIN1 suppression inhibited the prolif
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The lipin family of enzymes are phosphatidic acid (PA) phosphatases responsible for converting PA to diacylglycerol (DAG). Lipins therefore occupy a central node in the synthesis of triacylglycerol (TAG) and phospholipids, and may play a role in regulating the levels of PA and DAG as signaling molecules. Some enzymatic assays used to measure PA phosphatase activities use detergents above their critical micelle concentration to present substrate; however, these methods do not represent the physiological membrane bilayers found in cells and these conditions can drastically alter phosphatase acti
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Phosphatidate phosphatases play essential roles in lipid metabolism by converting phosphatidic acid to diacylglycerol. Here, we have investigated the roles of a phosphatidate phosphatase, Pah1, in the fungal pathogen Candida albicans. Deleting PAH1 causes multiple phenotypes, especially severe hyphal defects, increased sensitivity to cell wall stress, and reduced virulence in mice. By qPCR, we detected a significant downregulation of hyphal-specific genes including two key hyphal-promoting genes UME6 and HGC1. Overexpression of UME6 in pah1Δ/Δ cells largely restored the hyphal growth, indicati
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We previously identified mutations in the Lpin1 gene, encoding lipin-1, as the underlying cause of lipodystrophy in the fatty liver dystrophy (fld) mutant mouse. Lipin-1 is normally expressed at high levels in adipose tissue and skeletal muscle, and deficiency in the fld mouse causes impaired adipose tissue development, insulin resistance, and altered energy expenditure. We also identified two additional lipin protein family members of unknown function, lipin-2 and lipin-3. Han et al. (Han, G. S., Wu, W. I., and Carman, G. M. (2006) J. Biol. Chem. 281, 9210-9218) recently demonstrated that the
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The effect of ethanol on the activity of phosphatidate phosphatase was studied in rat liver using membrane-bound phosphatidate and phosphatidate emulsion as substrate. A single large dose of ethanol (5 g/kg body wt) caused an increase in the enzyme activity measured with membrane-bound phosphatidate after an approximate 2-hr lag period in both cytosolic and microsomal fraction and the increase was approximately 2.2- and 1.8-fold that in control rats at 5 hr in cytosol and microsomes, respectively. A similar time-course of the increase was obtained with phosphatidate emulsion as substrate. Thes
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In Saccharomyces cerevisiae, the Pah1 phosphatidate (PA) phosphatase is essential for the synthesis of the storage lipid triacylglycerol. Through its utilization of the substrate PA, Pah1 also exerts a negative regulatory effect on phospholipid synthesis, a process required for cell growth and proliferation. The function of Pah1 is controlled by its membrane association, which is regulated by phosphorylation and dephosphorylation. Multiple protein kinases phosphorylate Pah1 to maintain it in the cytosol, whereas recruitment and dephosphorylation by the Nem1-Spo7 phosphatase complex promotes it
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Plant diseases cause enormous economic losses in agriculture and threaten global food security, and application of agrochemicals is an important method of crop disease control. Exploration of disease-resistance mechanisms and synthesis of highly bioactive agrochemicals are thus important research objectives. Here, we show that propranolol, a phosphatidate phosphatase (Pah) inhibitor, effectively suppresses fungal growth, sporulation, sexual reproduction, and infection of diverse plants. The MoPah1 enzyme activity of the rice blast fungus Magnaporthe oryzae is inhibited by propranolol. Alterati
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The regulation of cellular lipid storage and membrane lipid composition plays a critical role in metabolic homeostasis, and dysregulation may contribute to disorders such as obesity, fatty liver, type 2 diabetes, and cardiovascular disease. The mammalian lipin proteins (lipin 1, lipin 2, and lipin 3) are phosphatidic acid phosphatase (PAP) enzymes that modulate levels of cellular triacylglycerols and phospholipids, and also regulate lipid intermediates in cellular signaling pathways. Lipin proteins also have the ability to coactivate/corepress transcription. In humans and mice, lipin gene muta
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Phosphatidic acid (PA) phosphatase is an evolutionarily conserved enzyme that plays a major role in lipid homeostasis by controlling the cellular levels of its substrate, PA, and its product, diacylglycerol. These lipids are essential intermediates for the synthesis of triacylglycerol and membrane phospholipids; they also function in lipid signaling, vesicular trafficking, lipid droplet formation, and phospholipid synthesis gene expression. The importance of PA phosphatase to lipid homeostasis and cell physiology is exemplified in yeast, mice, and humans by a host of cellular defects and lipid
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаОбзорПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The Saccharomyces cerevisiae PAH1-encoded phosphatidate (PA) phosphatase, which catalyzes the Mg2+-dependent dephosphorylation of PA to produce diacylglycerol, is one of the most highly regulated enzymes in lipid metabolism. The enzyme controls whether cells utilize PA to produce membrane phospholipids or the major storage lipid triacylglycerol. PA levels, which are regulated by the enzyme reaction, also control the expression of UASINO-containing phospholipid synthesis genes via the Henry (Opi1/Ino2-Ino4) regulatory circuit. Pah1 function is largely controlled by its cellular location, which
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The PAH1-encoded phosphatidate (PA) phosphatase is a major source of diacylglycerol for the production of the storage lipid triacylglycerol and a key regulator for the de novo phospholipid synthesis in Saccharomyces cerevisiae. The catalytic function of Pah1 depends on its membrane localization which is mediated through its phosphorylation by multiple protein kinases and dephosphorylation by the Nem1-Spo7 protein phosphatase complex. The full-length Pah1 is composed of a catalytic core (N-LIP and HAD-like domains, amphipathic helix, and the WRDPLVDID domain) and non-catalytic regulatory sequen
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Diabetic encephalopathy (DE) is a common, chronic central nervous system complication of diabetes mellitus, and represents a condition without a clear pathogenesis or effective therapy. Findings from recent studies have indicated that a dyshomeostasis of mitochondria-associated endoplasmic reticulum membranes (MAMs) may be involved in the development of neurodegenerative diseases such as DE. MAMs represent a dynamic contact site between mitochondrial and endoplasmic reticulum (ER) membranes, where phospholipid components are exchanged with each other. Previous work within our laboratory has re
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Niemann-Pick type C (NP-C) disease is a fatal, neurodegenerative disorder caused by lysosomal lipid accumulation with variable symptomatic penetrance at the primary disease locus encoded by the NPC1 gene. We identified genetic modifiers of disease progression by integrating genetic, genomic, and lipidomic analyses across yeast, mice, and human patients. A yeast screen identified 45 candidate modifiers of disease severity, including phosphatidic acid hydrolase (PAH1), a key enzyme in triacylglycerol (TAG) synthesis. Lipidomic profiling of liver, cerebral cortex, and cerebellum from Npc1 -/- mic
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lipin/Pah phosphatidic acid phosphatases (PAPs) are Mg2+-dependent enzymes that catalyze the dephosphorylation of phosphatidic acid (PA) to produce diacylglycerol. Deficiency of lipin PAP activity in humans results in inflammatory disorders such as rhabdomyolysis and Majeed syndrome. Previously, we reported the first PAP enzyme structures of Tetrahymena thermophila Pah2 at 3.0 Å resolution. Here, we present five new higher resolution (1.95-2.40 Å) structures of Tetrahymena thermophila Pah2 that represent active states of catalysis, including the product analog tungstate bound to the active sit
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.