Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
1477 публикаций
Поиск: 220 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 436 с найденным полным текстом
Neisseria meningitidis, a causative agent of bacterial meningitis and septicemia, obtains transferrin-bound iron by expressing two outer membrane-located transferrin-binding proteins, TbpA and TbpB. A novel system was developed to investigate the interaction between Tbps and human transferrin. Copurified TbpA-TbpB, recombined TbpA-TbpB, and individual TbpA and TbpB were reconstituted into liposomes and fused onto an HPA chip (BIAcore). All preparations formed stable monolayers, which, with the exception of TbpB, could be regenerated by removing bound transferrin. The ligand binding properties
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In this study, we examined the immune response during gonococcal infection to the individual transferrin binding proteins by using a quantitative enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). Recombinant transferrin binding protein A (rTbpA) and rTbpB were purified under nondenaturing conditions for use as ELISA antigens. Sera and secretions from culture-positive individuals were analyzed for antibodies to rTbpA and rTbpB and compared to samples from individuals with no history of gonococcal infection. Although antibodies to both rTbpA and rTbpB were detected in serum, in most cases the antibody
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Gram-negative bacterium Neisseria meningitidis, responsible for human infectious disease meningitis, acquires the iron (Fe3+) ion needed for its survival from human transferrin protein (hTf). For this transport, transferrin binding proteins TbpA and TbpB are facilitated by the bacterium. The transfer cannot occur without TbpA, while the absence of TbpB only slows down the transfer. Thus, understanding the TbpA-hTf binding at the atomic level is crucial for the fight against bacterial meningitis infections. In this study, atomistic level of mechanism for TbpA-hTf binding is elucidated through 1
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Homologous recombination was used to generate a number of mutants of serogroup B Neisseria meningitidis B16B6 with the following characteristics: (i) an inability to bind human or porcine transferrin because of loss of both transferrin binding proteins (Tbp) A and B [strain B16B6(Str(r))/tbpA(-)B(-)] and (ii) an ability to bind porcine transferrin but not human transferrin [strain B16B6(Str(r))/tbpA(ap)B(ap)] due to replacement of the meningococcal Tbp with the Tbp of Actinobacillus pleuropneumoniae. During construction of the B16B6(Str(r))/tbpA(ap)B(ap) strain, transformants expressing only T
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Because the meningococcal transferrin receptor was shown to elicit bactericidal and protective antibodies in laboratory animals, we undertook a study of the protective role of each of the polypeptides within the Tbp1-Tbp2 complex. We developed a procedure to purify from Neisseria meningitidis B16B6 the two proteins in milligram amounts and raised specific antisera in rabbits and mice. Only antisera specific for Tbp2 displayed bactericidal activity against the parent strain. Mice immunized with purified Tbp2 survived a lethal challenge to a similar degree as animals immunized with the Tbp1-Tbp2
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Apo-transferrin (apo-hTf) and holo-transferrin (holo-hTf) were separately conjugated to 15-nm colloidal gold. Iron-restricted Neisseria meningitidis strain SD (B:15:P1.16) bound up to three-fold more holo-hTf than apo-hTf (p <0.001). The ability of meningococcal mutants lacking either transferrin-binding protein A (TbpA) or TbpB to discriminate between apo-hTf and holo-hTf was also investigated. There was no significant difference between the amount of gold-labelled apo-transferrin bound by the isogenic TbpA mutant (expressing TbpB) and the parent strain, whereas an isogenic TbpB mutant (expre
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A sequence-based prediction method was employed to identify three ligand-binding domains in transferrin-binding protein B (TbpB) of Neisseria meningitidis strain B16B6. Site-directed mutagenesis of residues located in these domains has led to the identification of two domains, amino acids 53 to 57 and 240 to 245, which are involved in binding to human transferrin (htf). These two domains are conserved in an alignment of different TbpB sequences from N. meningitidis and Neisseria gonorrhoeae, indicating a general functional role of the domains. Western blot analysis and BIAcore and isothermal t
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Neisseria meningitidis, a causative agent of bacterial meningitis, obtains transferrin-bound iron by expressing two outer membrane located transferrin-binding proteins, TbpA and TbpB. TbpA is thought to be an integral outer membrane pore that facilitates iron uptake. Evidence suggests that TbpA is a useful antigen for inclusion in a vaccine effective against meningococcal disease, hence the identification of regions involved in ligand binding is of paramount importance to design strategies to block uptake of iron. The protein shares sequence and functional similarities to the Escherichia coli
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The transferrin-binding proteins TbpA and TbpB from Pasteurella haemolytica biotype A serotype 1 were tested for their ability to confer protection against experimental P. haemolytica infection when administered to calves in vaccine formulations containing one or both antigens. Vaccine groups included TbpB (single immunization), TbpB (two immunizations), TbpA, TbpA+TbpB and a placebo. All animals that received TbpB had measurable antibody titres against the antigen at the time of challenge, while those that received TbpA did not show an antibody response. The TbpA+TbpB group showed the best pr
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Haemophilus influenzae type b acquires transferrin-bound iron via a siderophore-independent mechanism involving direct contact between the human iron-binding glycoprotein and the bacterial cell surface. Evidence has accumulated to show that the transferrin receptor consists of at least two iron-regulated outer membrane transferrin-binding proteins (TBPs), of which one has a molecular mass of around 100 kDa (TBP1) and the other has a molecular mass of 60 to 90 kDa (TBP2). In H. influenzae type b strain Eagan, proteins of 76, 90, and 107 kDa appear to be involved in transferrin binding. To deter
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The gonococcal transferrin receptor is composed of two distinct proteins, TbpA and TbpB. TbpA is a member of the TonB-dependent family of integral outer membrane transporters, while TbpB is lipid modified and thought to be peripherally surface exposed. We previously proposed a hypothetical topology model for gonococcal TbpA that was based upon computer predictions and similarity with other TonB-dependent transporters for which crystal structures have been determined. In the present study, the hemagglutinin epitope was inserted into TbpA to probe the surface topology of this protein and seconda
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The results reported here show that the two meningococcal transferrin-binding proteins (TBP1 and TBP2) generate different immune responses in different host species and that there is variation in response dependent on the method of antigen preparation and possibly the route of administration. Mice immunized with either whole cells of Neisseria meningitidis SD (B:15:P1.16) or the isolated TBP1-TBP2 complex from the same strain produced antisera which, when tested against a representative panel of meningococcal isolates by Western blotting (immunoblotting), recognized some but not all heterologo
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Transferrin-binding proteins (Tbps) were affinity-isolated from group B Neisseria meningitidis strain B16B6 and used to raise specific antisera. Administration of the antisera to mice loaded with human transferrin before bacterial challenge significantly protected the animals from death. In active immunization studies, mice received three 25 micrograms injections of purified Tbps over a period of 28 days, 7 days after which they were challenged with N. meningitidis. The survival rate in immunized mice was much higher than in control groups. In both active and passive immunization experiments m
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We have investigated immunocytochemically the localization of a transferrin binding protein (TfBP) in adult CNS of avian and mammalian species using a polyclonal antibody raised against the protein purified from hen oviduct membranes (alpha OV-TfBP). TfBP has recently been shown to be HSP108. An overall strong immunoreactivity was revealed in most parts of the avian brains, especially in the white matter. The main immunoreactivity originated in small, intensely reacting cells interpreted as oligodendrocytes. The density of TfBP-labeled oligodendrocytes of the avian brains was generally proport
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A comparative study of the level of 4 plasma proteins in malnutrition shows that albumin has low sensitivity, transferrin has intermediate and the TBPA-RBP complex has the highes sensitivity to an alteration in the nutritional status. According to protein and/or iron deficiency, the synthesis of trnasferrin seems to be submitted to contradictory impulses which partially invalidates this test as a reliable index for estimating protein depletion alone. On the contrary, the components of the TBPA-RBP complex respond together and in a parallel direction to protein deficiency. The high degree of se
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Transferrins comprise a class of monomeric glycoproteins found in all vertebrates, whose function is iron sequestration and transport. In addition to iron, serum transferrin also binds a variety of other metals and is believed to provide a route for the in vivo delivery of such metals to cells. In the present study, ESI MS is used to investigate interactions between human serum transferrin and two nonferrous metals, indium (a commonly used imaging agent) and bismuth (a component of many antiulcer drugs). While the UV-Vis absorption spectroscopy measurements clearly indicate that both metals bi
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Iron scavenging by Neisseria gonorrhoeae is accomplished by the expression of receptors that are specific for host iron-binding proteins, such as transferrin and lactoferrin. Efficient transferrin-iron acquisition is dependent on the combined action of two proteins, designated TbpA and TbpB. TbpA is a TonB-dependent outer membrane receptor, whereas TbpB is lipid modified and serves to increase the efficiency of transferrin-iron uptake. Both proteins, together or separately, can be isolated from the gonococcal outer membrane by using affinity chromatography techniques. In the present study, we
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
BACKGROUND: Transferrin binding protein B (tbpB), an outer membrane lipoprotein, is required for the acquisition of iron from human transferrin. Two tbpB families have been documented in Neisseria meningitidis: an isotype I tbpB gene of 1.8 kb and an isotype II tbpB gene of 2.1 kb, the former expressed by meningococci in the disease-associated ST-11 clonal complex and the latter found among meningococci belonging to the hyper-invasive clonal complexes including ST-8, ST-18, ST-32, ST-41/44 as well as N. gonorrhoeae isolates. The origin of the isotype I tbpB gene is unknown, however several fea
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
We have previously demonstrated the full-length gonococcal transferrin binding proteins (TbpA and TbpB) to be promising antigens in the development of a protective vaccine against Neisseria gonorrhoeae. In the current study we employed a genetic chimera approach fusing domains from TbpA and TbpB to the A2 domain of cholera toxin, which naturally binds in a non-covalent fashion to the B subunit of cholera toxin during assembly. For one construct, the N-terminal half of TbpB (NB) was fused to the A2 subunit of cholera toxin. In a second construct, the loop 2 region (L2) of TbpA was genetically f
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Patient serum opsonins against transferrin binding protein A+B (TbpA+B) complexes from two Neisseria meningitidis strains (K454 and B16B6, with 85- and 68-kDa TbpB, respectively) were quantified by a functional phagocytosis and oxidative burst assay. TbpA+B complexes adsorbed to fluorescent beads were opsonized with individual acute and convalescent sera from 40 patients infected by a variety of meningococcal strains. Flow cytometric quantitation of leukocyte phagocytosis products (PP) demonstrated that disease-induced serum opsonins recognized TbpA+B, and the highest anti-TbpA+B serum opsonic
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.