Journal of biomolecular structure & dynamics · 2011
Molecular modeling studies of Yersinia pestis dihydrofolate reductase.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Oliveira Aline A, Rennó Magdalena N, de Matos César A, Bertuzzi Morena D, Ramalho Teodorico C, Fraga Carlos A M, França Tanos C C
Аннотация
Considering the risk represented by plague today as a potential biological warfare agent, we propose cytosolic Yersinia pestis dihydrofolate reductase (YpDHFR) as a new target to the design of selective plague chemotherapy. This enzyme has a low homology with the human enzyme and its crystallographic structure has been recently deposited in the Protein Data Bank (PDB). Comparisons of the docking energies and molecular dynamic behaviors of five known DHFR inhibitors inside a 3D model of YpDHFR (adapted from the crystallographic structure) and human DHFR (HssDHFR), revealed new potential interactions and suggested insights into the design of more potent HssDHFR inhibitors as well as selective inhibitors for YpDHFR.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceBacterial ProteinsBinding SitesDrug DesignFolic AcidFolic Acid AntagonistsHumansHydrogen BondingHydrophobic and Hydrophilic InteractionsLigandsModels, MolecularMolecular Dynamics SimulationMolecular Sequence DataProtein BindingReproducibility of ResultsSequence AlignmentStructural Homology, ProteinTetrahydrofolate DehydrogenaseYersinia pestis