Science (New York, N.Y.) · 2007
Blue-light-activated histidine kinases: two-component sensors in bacteria.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Swartz Trevor E, Tseng Tong-Seung, Frederickson Marcus A, Paris Gastón, Comerci Diego J, Rajashekara Gireesh, Kim Jung-Gun, Mudgett Mary Beth, Splitter Gary A, Ugalde Rodolfo A, Goldbaum Fernando A, Briggs Winslow R, Bogomolni Roberto A
Аннотация
Histidine kinases, used for environmental sensing by bacterial two-component systems, are involved in regulation of bacterial gene expression, chemotaxis, phototaxis, and virulence. Flavin-containing domains function as light-sensory modules in plant and algal phototropins and in fungal blue-light receptors. We have discovered that the prokaryotes Brucella melitensis, Brucella abortus, Erythrobacter litoralis, and Pseudomonas syringae contain light-activated histidine kinases that bind a flavin chromophore and undergo photochemistry indicative of cysteinyl-flavin adduct formation. Infection of macrophages by B. abortus was stimulated by light in the wild type but was limited in photochemically inactive and null mutants, indicating that the flavin-containing histidine kinase functions as a photoreceptor regulating B. abortus virulence.
Предметные рубрики MeSH
Adenosine TriphosphateAnimalsBrucella abortusBrucella melitensisCell LineCloning, MolecularEnzyme ActivationFlavin MononucleotideHistidine KinaseLightMacrophagesMiceMolecular Sequence DataMutationPhosphorylationPhotochemistryProtein KinasesProtein Structure, TertiaryPseudomonas syringaeSignal TransductionSphingomonadaceaeVirulence