Biochemistry and cell biology = Biochimie et biologie cellulaire · 1988
Bacterial and mammalian thioredoxin systems activate iodothyronine 5'-deiodination.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Das A K, Hummel B C, Gleason F K, Holmgren A, Walfish P G
Аннотация
The identity of a dithiol (designated DFB) of relative mass (Mr) = 13,000, reported previously to be present in fraction B of rat liver cytosol and to participate as a cofactor in the 5'-deiodination of iodothyronines, has been investigated. Substitution of highly purified thioredoxin from Escherichia coli for fraction B or of highly purified thioredoxin reductase from either E. coli or rat liver for cytosolic fraction A (containing DFB reductase) permits deiodination of 3,3',5'-[125I]triiodothyronine by rat liver microsomes to proceed. Addition of antibodies to highly purified rat-liver thioredoxin or thioredoxin reductase inhibits deiodination. Thus, the thioredoxin system largely accounts for the activity of the cytosolic cofactor system supporting 5'-deiodination of 3,3',5'-triiodothyronine in rat liver.