Methods in molecular biology (Clifton, N.J.) · 2026
Quantification of the Redox State of Protein Disulfide Bonds.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Butera Diego, Hogg Philip J
Аннотация
To elucidate how a functional disulfide bond controls protein activity, it is essential that the redox state of the bond in the population of protein molecules is known. A differential cysteine alkylation and mass spectrometry technique is described that affords precise quantification of protein disulfide bond redox state. The utility of the technique is demonstrated by quantifying the redox states of the eight disulfide bonds in human coagulation factor VIII.