Journal of biochemistry · 1989
Purification and characterization of extracellular phospholipase A2 from human synovial fluid in rheumatoid arthritis.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Hara S, Kudo I, Chang H W, Matsuta K, Miyamoto T, Inoue K
Аннотация
Extracellular phospholipase A2 was purified about 1.7 X 10(5) fold to near homogeneity from human synovial fluid of rheumatoid arthritis by sequential use of column chromatographies on heparin-Sepharose, butyl-Toyopearl, and reversed-phase HPLC. The final preparation showed a single band on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, and its molecular mass was estimated to be approximately 13,700 daltons. The purified enzyme had a pH optimum of 9.0 and required Ca2+ for maximum activity. It hydrolyzed phosphatidyl-ethanolamine more effectively than phosphatidylserine and phosphatidylcholine. These properties were similar to those of an extracellular phospholipase A2 detected in the peritoneal cavity of caseinate-treated rats.