Biochemistry international · 1990
Purification and properties of phospholipase A2 from the venom of scorpion, (Heterometrus fulvipes).
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Ramanaiah M, Parthasarathy P R, Venkaiah B
Аннотация
Phospholipase A2 was purified about 78 fold from the venom of scorpion Heterometrus fulvipes. The molecular weight of the enzyme was found to be 16,000 and it was optimally active at pH 7.4 and at 50 degrees C. The Km value of the enzyme was 1.8 x 10(-3) M. Calcium, Magnesium and Zinc ions stimulated whereas Mercury ion and EDTA inhibited the enzyme activity. This enzyme exhibited fluorescence emission maximum between 310-320 nm.