European journal of biochemistry · 1989
Specificity of antibodies to sea anemone toxin III and immunogenicity of the pharmacological site of anemone and scorpion toxins.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Bahraoui E M, el Ayeb M, Granier C, Beress L, Rochat H
Аннотация
Toxin III (ATX III) of the sea anemone (Anemonia sulcata) is a polypeptide containing 27 amino acid residues. It has no sequence similarity with other toxins (ATX I and II) from the same species, or with scorpion toxins, although they apparently act in a similar manner by prolonging action potentials. The specificity of ATX III antibodies was characterized using ATX III, ATX I, native and chemically modified ATX II, and scorpion alpha-toxins. The results obtained suggest that a region of ATX III, partially or totally overlapping the pharmacological site shared with ATX I and ATX II, is immunogenic. It includes a guanidino and at least two carboxylate groups. The corresponding region is not immunogenic in ATX I and ATX II. Anti-(ATX III) antibodies recognize the similar regions of ATX I and ATX II and apparently do not recognize scorpion toxins.